2010生化期末复习题1

蛋白质的结构与功能

一.单项选择题

1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g，此样品约含蛋白质多少克？ A. 0.50 B. 0.75 C. 1.00 D. 2.00 2. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A. 丙氨酸 B. 亮氨酸 C. 赖氨酸 D. 色氨酸

3. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A. 异亮氨酸 B. 谷氨酸 C. 甲硫氨酸 D. 组氨酸 4. 组成蛋白质的基本单位是： A. L-β-氨基酸 B. L-α-氨基酸 C. D-α-氨基酸 D. D-β-氨基酸

5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是：

A. 二硫键 B. 盐键 C. 氢键 D. 肽键

6. 关于肽键特点的描述，错误的是： A.肽键的长度比相邻的N-C单键短 B.肽键具有部分双键性质

C.与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上

D.肽键可以自由旋转

7. 维持蛋白质二级结构的主要化学

1

键是：

A. 疏水键 B. 盐键 C. 氢键 D. 肽键

8. 蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋

白质：

A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构

9. 关于蛋白质分子三级结构的描述

错误的是：

A. 球状蛋白质均具有这种结构 B. 亲水基团多位于三级结构的表面 C. 蛋白质分子三级结构的稳定性主

要由次级键维持

D. 具有三级结构的蛋白质都具有生

物学活性

10. 具有四级结构的蛋白质的特征

是：

A. 分子中必定含有辅基

B. 每条多肽链都具有完整的生物学

活性

C. 由两条或两条以上具有完整三级

结构的多肽链借次级键缔合而成

D. 四级结构的稳定性由肽键维持 11. 决定蛋白质高级结构的主要因素

是：

A. 分子中氢键 B. 分子中肽键

C. 分子中盐键

D. 分子中氨基酸的组成及排列顺序 12. 蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液

中易沉淀？

A. 溶液pH= pI B. 在水溶液中 C. 溶液pH=7.0 D. 溶液pH≠pI 13. 血清蛋白在pH8.3的电解质缓冲

液中电泳时，其泳动方向是： A. 向正极移动 B. 向负极移动

C. 停留在原点

D. 有的向正极移动,有的向负极移动 14. pI=4.7的血清白蛋白在下列哪种

电解质缓冲液中带正电荷？ A. pH=4.7 B. pH=6.0 C. pH=7.0 D. pH=4.0 15. 蛋白质的pI是指：

A. 蛋白质溶液的pH=7时, 蛋白质分

子正负电荷相等的pH值

B. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液

的pH 值

C. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液

的pH 值

D. 蛋白质分子的净电荷为零时溶液

的pH 值

16. 维持蛋白质溶液的稳定因素是： A. 蛋白质溶液是大分子溶液 B. 蛋白质溶液具有扩散现象 C. 蛋白质分子带有电荷

D. 蛋白质分子的表面电荷及水化膜17. 蛋白质变性是由于： A. 氨基酸的组成改变 B. 氨基酸的排列顺序改变 C. 肽键的断裂

D. 蛋白质空间结构被破坏 18. 蛋白质一级结构是指： A. 蛋白质分子中各种化学键 B. 蛋白质分子的形态和大小

C. 蛋白质分子中氨基酸种类和数量 D. 蛋白质分子中氨基酸残基的排列

2

顺序

19.下列哪种因素不易使蛋白质变

性？

A. 加热震荡 B. 有机溶剂 C. 重金属盐 D. 盐析 20. 蛋白质变性不涉及：

A. 氢键断裂 B. 肽键断裂 C. 疏水键断裂 D. 二硫键断裂 21. 不属于结合蛋白质的是：

A. 核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 白蛋白 22. 盐析法沉淀蛋白质的原理是： A. 调节蛋白质溶液的pH

B. 降低蛋白质溶液的介电常数 C. 与蛋白质结合形成不溶性盐 D. 中和表面电荷、破坏水化膜

23. 组成人体蛋白质分子的氨基酸不

含：

A. 甘氨酸 B. 蛋氨酸 C. 瓜氨酸 D. 精氨酸

24. 蛋白质分子中亚基的空间排布属

于蛋白质的：

A.二级结构 B.模序结构 C.三级结构 D.四级结构

二.填空题

1. 组成蛋白质的主要元素有 C 、

H 、 O 、 N 和 S 五种。其中

N 元素含量相对恒定, 约占蛋白质含量的 16% 。

2. 组成人体蛋白质分子的氨基酸共 有 20 种，除脯氨酸外在其结构上的共同特点是α-碳原子上都结合有 羧基 和 氨基 两种基团。 根据氨基酸侧链的结构和性质不同可将其分

为 ， ， 和 四类。

3. 蛋白质的一级结构是指多肽链中 。 4. 蛋白质分子中，一个氨基酸的α-

碳原子上的 基团与另一个氨基 酸的α-碳原子上的 基团脱水 缩合形成的化学键称 。 维持蛋白质三级结构的化学键主要有 、 和 等。 5. 蛋白质的二级结构主要包括 ， ， 和 四种形式。

6. 稳定蛋白质亲水胶体的两个因素 是 和 。

7. 常用沉淀蛋白质的方法有 ， ， 和 等。 8. 蛋白质分子的长轴和短轴之比小于10的称为 ，大于10的 为 。按蛋白质的分子组成分类，分子仅由氨基酸组成的称 ，分子由蛋白质和非蛋白质两部分组成的称 ； 其中非蛋白质部分的称 。 9.蛋白质彻底水解的产物是各种 的混合物。

10. 不同蛋白质在电场中的泳动速度 决定于其分子的 和 等。 11. 蛋白质对 nm波长有最大吸收，其原因是 。

三.名词解释 1. 肽键

2. 蛋白质的两性解离和等电点 3. 盐析 4. 肽单元 5. 电泳

6. 糖蛋白和蛋白聚糖

四.问答题

1. 蛋白质中哪一种元素含量比较恒

定？测量其含量有何用途？ 2. 何谓蛋白质的变性作用？在实际

工作中有何应用（举例说明）？ 3. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结

构？ 维持各级结构的化学键主要是什么？

4. 说明蛋白质结构与功能的关系。

参考答案

一.单项选择题

1.C2.C3.B4.B5.D6.D7.C8.B9.D10.C11.D12.D13.A14.D15.D16.D17.D18.D19.D20.B21.D22.D23.C24. 二.填空题

1. C、H、O、N、S；N，16% 2. 20，氨基，羧基，非极性疏水氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。

3. 氨基酸的排列顺序

4. 羧基、氨基，肽键，疏水键、盐 键、氢键

5. α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 6. 表面电荷、水化膜

7. 盐析、有机溶剂、某些有机酸、金

属盐

8. 球状蛋白、纤维状蛋白，单纯蛋白、结合蛋白、辅助因子 9. 氨基酸

10.大小、带电状态 11. 280、蛋白质分子中有含共轭双键的

氨基酸

三.名词解释

1.一个α-氨基酸的羧基和另一个α-氨基酸氨基脱水缩合形成的化学键，叫肽键。

2..由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性

+

溶液中与H结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与OH—结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

3.向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素，从而析出蛋白质的方法，叫盐析。

4.参与肽键的6个原子（Cα1，C，O，N，H，Cα2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

3

5.指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。

6.糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成，但二者的糖链结构不同。糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多，故蛋白质的性质占优势。蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上，可高达95%，而主要表现为糖的性质。

四.问答题

1.组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S，其中N元素的含量相对恒定，约占蛋白质总量的16%。在实际工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质的含量。

2.蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变及生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。

实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌，其原理是使细菌蛋白质变性；此外，低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂

4

的必要条件（低温可防蛋白质变性）。

3. 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。主要由肽键维持。

蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。主要由氢键维持。

蛋白质三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。主要由次级键维持。 蛋白质四级结构：指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键彼此缔合而成。主要由次级键维持。

4.（1）蛋白质的结构是功能的基础，结构变化功能也变化；结构破坏而功能丧失。 （2）一级结构决定空间结构，空间结构决定蛋白质的生物学功能。

核酸的结构与功能

一.单项选择题

1. 在核酸含量测定中，可用于计算核

酸含量的元素是：

A. 碳 B. 氢 C. 氧 D. 磷 2. 下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA？

A. 腺嘌呤 B. 鸟嘌呤 C. 尿嘧啶 D. 胞嘧啶 3. DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是：

A. 核糖相同，碱基部分相同 B. 核糖不同，碱基相同 C. 核糖相同，碱基不同

D. 核糖不同，部分碱基不同

4. 核酸中核苷酸之间的连接方式是： A. 2'，3'磷酸二酯键 B. 糖苷键

C. 2'，5'磷酸二酯键 D. 3'，5'磷酸二酯键

5. 组成核酸的基本结构单位是： A. 多核苷酸 B. 单核苷酸 C. 含氮碱基 D. 磷酸和核糖 6. 含稀有碱基较多的核酸是 A. mtDNA B. rRNA C. tRNA D. mRNA

7. 核酸对下列哪一波长附近有最大吸收峰？

A. 200nm B. 220nm C. 260nm D. 280nm 8. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是：

A. 碱基序列 B. 核苷

C. 磷酸二酯键 D. 磷酸戊糖 9. 核酸对紫外线的吸收主要由哪一

结构产生？

A. 氢键 B. 糖苷键 C. 磷酸二酯键

D. 嘌呤环和嘧啶环上的共轭双键 10. DNA的中文名称是：

A. 脱氧核糖核苷酸 B. 核糖核苷酸 C. 脱氧核糖核酸 D. 核糖核酸

5

11. 下列关于RNA的描述哪项是错

误的？

A. 组成核糖体的RNA主要是rRNA B. mRNA分子中含有遗传密码 C. RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA

等

D. 胞浆中只有mRNA 12. DNA的二级结构为：

A. 双螺旋结构 B. 超螺旋结构 C. α-螺旋 D. β-片层

13. 下列关于DNA二级结构的说法

哪项是错误的？

A. 双螺旋中碱基组成遵循chargaff

规则

B. 双螺旋内侧碱基之间借氢键相连 C. 磷酸与脱氧核糖组成双螺旋的骨

架

D. 双螺旋结构中两条链方向相同 14. DNA双螺旋每旋转一周沿螺旋轴

上升：

A. 0.34nm B. 3.4nm C. 5.4nm D. 6.8nm

15.下列关于tRNA的叙述哪项是错

误的

A. tRNA分子中有一个可变环 B. 含有密码子环

C. tRNA3 ′ 端有连接氨基酸的臂 D. tRNA二级结构为三叶草形

16. DNA二级结构中，互补碱基的配

对规律是：

A. A-G，T-C B. G-C，T-A C. A-C，G-T D. A-T，G-U 17. DNA的Tm值较高是由于下列哪

组核苷酸含量较高所致？ A. G、A B. C、G C. A、C D. T、A

18. 关于DNA分子中碱基组成规律

错误的是

A. A+C=G+T B. A+T=G+C C. A+G=C+T D. A=T，G=C 19. DNA分子中腺嘌呤的含量是15%,

B.最适pH是酶的特性常数 C. 最适pH不是酶的特性常数 D. pH过高或过低可使酶发生变性 33. 关于酶原与酶原激活，正确的是 A.体内所有的酶在初合成时均以 酶原的形式存在

B.酶原的激活没有什么意义

C.酶原的激活过程也就是酶被完 全水解的过程

D.酶原激活过程的实质是酶的活 性中心形成或暴露的过程

34. 有关别构酶的论述哪一种不正确 A.别构酶是受别构调节的酶

B.正协同效应例如，底物与酶的一 个亚基结合后使此亚基发生构象 改变，从而引起相邻亚基发生同 样的改变，增加此亚基对后续底 物的亲和力

C.正协同效应的底物浓度曲线是 矩形双曲线

D.构象改变使后续底物结合的亲 和力减弱，称为负协同效应

35. 国际酶学委员会将酶分为六类的

依据是：

A.酶的物理性质 B.酶的结构 C.酶的来源 D.酶促反应的性质

二.填空题

1. 结合酶由 与 相结合才具有活性。

2. 米-曼式方程是说明 关系的方程式，Km的定义是

。 3. 关于Km的意义的叙述：

（1）Km是酶的 常数，

与 无关。

（2）同一种酶有不同的底物时，Km

值 ，其中Km值最小的底 物通常是 。 （3）Km可以近似的表示 ，

Km越大，则 。 （4）同工酶对同一底物的Km值

。 4. 酶的非竞争性抑制剂可使其Km

值 ，而Vm值 。

11

5. 酶的专一性有 、

和 三种。

6. 抑制剂不改变酶促

反应Vm； 抑制剂不改变酶促反应Km值。 7. 反竞争性抑制剂对酶促反应的影 响表现为Vm值 和Km 值 。 8.

9. 全酶是 与 组

成。

10.酶的活性中心是由 在酶分子中的某些区域相互靠近

而形成的,酶活性中心内的基团有 和 两类。

11. 写出下列化合物所含的维生素：

TPP含 ，FAD含 ，辅酶A含 。 12. 维生素B12又叫 ， 内含金属元素 。

13. 叶酸在体内的活性形式为 ， 它作为 的辅酶起作

用。

14. 维生素PP是NAD+和NADP+的

组成成分，后者是 的辅酶。 15. 在酶浓度不变的情况下，底物浓

度对酶促反应速度的作图呈 线，双倒数作图呈 线。 三.名词解释 1. 酶 2. 辅酶 3. 同工酶

4. 酶原及酶原激活 5. 酶的活性中心 6. 酶的特异性 7. 酶的变构效应

8. 酶的竞争性抑制作用 9. 维生素 10. 米氏常数

11. 酶的化学修饰调节 12. 酶的不可逆抑制作用 13. 结合酶与单纯酶 14. 核酶和脱氧核酶

四.问答题

1. 简述pH对酶促反应的影响 2. 简述温度对酶促反应的影响。

3. 酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？

4. 比较三种可逆性抑制作用的特点。 5.. 试述底物浓度对酶促反应速度的影

响。

6. 写出米氏方程式并指出Km的意义。 7. 酶与一般催化剂相比有何异同？ 8. 举例说明酶作用的三种特异性。 9. 酶的必需基团有哪几种？各有什

么作用？ 参考答案 一.单项选择题

1.D.2.A3.A.4.C5.B.6.D.7.D.8.B.9.D. 10.C.11.C.12.C.13.D.14.A.15.D.16.D.17.B.18.A.19.C.20.B.21.D.22.C.23.D.24.C.25.A.26.D.27.D.28.D.29.D30..D.31.D.32.B.33.D.34.C.35.D

二.填空题

1. 辅助因子，酶蛋白

2. 底物浓度与反应速度，V=1/2Vm

时的底物浓度

3. (1)特征性，酶的性质、底物种类、 反应条件，酶浓度

(2)不同，该酶的最适底物或天然 底物

(3)酶与底物的亲和力大小，亲和力 小 (4)不同

4. 不变，减小 5. 相对专一性，绝对专一性，立体异

构专一性

6. 竞争性，非竞争性 7. 下降，下降

8. 4，M，H，5，心，肝 9. 酶蛋白，辅助因子

10. 酶的必需基团 ，结合，催化 11. B1，B2，泛酸 12. 钴胺素，钴

13. FH4，一碳单位代谢。 14. 不需氧脱氢酶。 15. 距形双曲，直。

12

三.名词解释

1. 酶是由活细胞合成的，对其特异底

物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主 要的催化剂。

2. 辅酶是结合酶分子中与酶蛋白疏

松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。

3. 同工酶是指催化的化学反应相同，

酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 4. 酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 5. 酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。

6.酶的特异性：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。 7. 酶的变构效应：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。

8. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，使酶活性降低。这种抑制作用称酶的竞争性抑制作用

9. 维生素：是存在于食物中的一类低分子有机化合物，是维持机体正常生活或细胞正常代谢所必需的一类营养素。 10. 米氏常数（km): 是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 11. 酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。 12.酶的不可逆抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团结合，使酶失活。这种抑制作用称为不可逆抑制。 13.结合酶：酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

14. 核酶和脱氧核酶：是具有高效、特异催化作用的核糖核酸和脱氧核糖核酸。

四.问答题

1. 酶分子中的必需基团在不同的pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各不相同。酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶（如 ATP、 NAD+、辅酶A.、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。酶催化作用最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH. 2. 酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到６０℃以上时，大

13

多数酶开始变性；８０℃时，多数

酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高１０℃，反应速度可加大１－２倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。

3. 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这使无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

4.（１）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。

（2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。 （3)反竞争抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降。

5. 在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系，反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。 6. 米氏方程：是反应速度与底物浓度关系的数学方程式： V=

Km的意义：1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能相互代替使用。3）Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构. 酶所催化的底物和外界环境（如温度，pH，离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。 7 相同点：（1）反应前后无质和量的改变；（2）只催化热力学允许的反应；（3）不改变反应的平衡点；（4）

作用的机理都是降低反应的活化

能。 不同点：（1）酶的催化效率高；（2）对底物有高度特异性；（3）酶在体内处于不断的更新之中；（4）酶的催化作用受多种因素的调节；（5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。

8.（1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。如脲酶只水解尿素。 （2）相对特异性：有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。如脂肪酶水解脂肪和简单的脂。

（3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。

9. 酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。

14

糖 代 谢

一.单项选择题

1. 1mol葡萄糖在体内完全氧化时可 净生成多少 mol ATP？

A. 40或42 B. 36或38 C. 12或14 D. 2或4 2. 3.

4. 糖分解代谢中间产物中有高能磷酸键的是：

A. 6-磷酸葡萄糖 B. 6-磷酸果糖 C. 3-磷酸甘油醛 D. 1,3-二磷酸甘油酸

5. 下列哪个化合物可直接将高能键

转移给ADP生成ATP？

A. 3-磷酸甘油醛 B. 2-磷酸甘油酸 C. 3-磷酸甘油酸

D. 磷酸烯醇式丙酮酸

6. 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA与 许多维生素有关，但除外： A. B１ B. B２ C. B１2 D. PP 7. 肝糖原可以直接补充血糖，因为肝 脏有：

A. 果糖二磷酸酶 B. 葡萄糖激酶

C. 葡萄糖6-磷酸酶 D. 磷酸葡萄糖变位酶

8. 糖原合成中每增加一个葡萄糖残基需要消耗高能磷酸键的数目是： A. 2 B. 3 C. 4 D. 5 9. 下列哪个激素可使血糖浓度下降 A. 肾上腺素 B. 胰高血糖素 C. 生长素 D. 胰岛素

10.下列哪个酶与丙酮酸生成糖无关？ A. 果糖二磷酸酶 B. 丙酮酸激酶 C. 丙酮酸羧化酶 D. 醛缩酶 11. 肌糖原分解不能直接补充血糖的 原因是：

A. 肌肉组织不是储存葡萄糖的器官 B. 肌肉组织缺乏葡萄糖激酶

C. 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶 D. 肌肉组织缺乏磷酸化酶

12. 葡萄糖与甘油代谢之间联系的中

间物是：

A. 丙酮酸 B. 3-磷酸甘油酸 C. 磷酸二羟丙酮 D. 乳酸

13. 糖酵解途径中催化不可逆反应的 酶是：

A. 醛缩酶 B. 乳酸脱氢酶 C. 3-磷酸甘油醛脱氢酶 D. 己糖激酶

14. 1分子葡萄糖酵解时净生成的ATP 分子数是：

A. 1 B. 2 C. 3 D. 4 15. 不参与糖酵解的酶是：

A. 己糖激酶 B. 丙酮酸激酶 C. 磷酸果糖激酶

D. 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 16. 是三羧酸循环限速酶的是： A. 顺乌头酸酶 B. 苹果酸脱氢酶 C.延胡索酸酶

D. 异柠檬酸脱氢酶

17. 合成糖原时葡萄糖的直接供体是： A. 1-磷酸葡萄糖 B. 6-磷酸葡萄糖 C. GDP葡萄糖 D. UDP葡萄糖 18. 糖原的1mol葡萄糖残基酵解时净生成几mol ATP？

A. 2 B. 3 C. 4 D. 5

19. 6-磷酸葡萄糖转变为1,6-二磷酸果糖时，需要：

A. 磷酸葡萄糖异构酶及磷酸果糖激 酶

B. 磷酸葡萄糖变位酶及磷酸化酶 C. 磷酸葡萄糖变位酶及醛缩酶 D. 磷酸葡萄糖异构酶及磷酸化酶 20. TAC中不产生氢的步骤是： A. 柠檬酸→异柠檬酸 B. 柠檬酸→α-酮戊二酸 C. α-酮戊二酸→琥珀酸 D. 琥珀酸→苹果酸

21. 关于糖原合成的叙述错误的是： A. 糖原合成过程中有焦磷酸生成 B. 分支酶催化α-1,6-糖苷键生成 C. 从1-磷酸葡萄糖合成糖原不消

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耗高能磷酸键 脱羧的产物 D. 葡萄糖供体是UDP葡萄糖 31.1mol的丙酮酸在线粒体内氧化成22. 2mol丙酮酸异生为葡萄糖消耗几 CO2及H2O时，可生成多少 个高能磷酸键？ molATP？

A.2 B.12 C.15 D.18 A. 2个 3个 C. 4个 D. 6个

32.下列关于三羧酸循环的叙述中，错23. 一般情况下，体内含糖原总量最

误的是： 高的器官是：

A.是三大营养物质分解的共同途径 A. 肝 B. 肾 C. 肌肉 D. 脑

B.乙酰CoA进入三羧酸循环后只能 24. 糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、

被氧化 糖原合成和糖原分解各条代谢

C.生糖氨基酸可通过三羧酸循环的 途径交汇点的化合物是：

反应转变成葡萄糖 A. 1-磷酸葡萄糖 B. 6-磷酸葡萄糖

D.乙酰CoA经三羧酸循环氧化时可 C. 1,6-二磷酸果糖 D. 6-磷酸果糖

提供4分子还原当量 25. 相同摩尔数的下列化合物彻底氧

33.肝糖原分解所得到的终产物是： 化时，哪个产生的ATP最多？

A.1-磷酸葡萄糖 B.6-磷酸葡萄糖 A. 1，6-二磷酸果糖 B. 乳糖

C.5-磷酸核糖 D.葡萄糖 C. 乙酰CoA D. 草酰乙酸

34.与糖异生无关的酶是： 26.

27.下列哪个酶直接参与底物水平磷A.醛缩酶 B.果糖双磷酸酶-1

酸化？ C.丙酮酸激酶 D.磷酸己糖异构酶 A.3-磷酸甘油醛脱氢酶 35.1mol葡萄糖有氧氧化时共有几次B.α-酮戊二酸脱氢酶 底物水平磷酸化？

A.2 B.4 C.5 D.6 C.琥珀酸脱氢酶

36.磷酸戊糖途径的生理意义是： D.磷酸甘油酸激酶

A.是体内产生CO2的主要途径 28.糖酵解时丙酮酸不会堆积的原因

+

B.可生成NADPH+H和5-磷酸核糖 是：

C.是体内生成糖醛酸的途径 A.乳酸脱氢酶活性很强

D.可生成NADPH+H+，后者经 B.丙酮酸可氧化脱羧生成乙酰CoA

电子传递链可生成ATP C. NADH/NAD+比例太低

D.丙酮酸作为3-磷酸甘油醛脱氢反

二.填空题 应中生成的NADH的受氢体

1.体内葡萄糖的储存形式是 。 29.下列哪种酶在糖异生和糖酵解中

2. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是都有催化作用？

生成 和 。 A.丙酮酸激酶 B.丙酮酸羧化酶

3. C.果糖双磷酸酶-1

4. 糖原合成的限速酶是 ，

D.3-磷酸甘油醛脱氢酶

糖原分解的限速酶是 。

30.下列关于三羧酸循环的叙述中，正

5. 肝糖原可以补充血糖是因为肝脏确的是：

中含有 ，糖原合成时葡A.循环一周可生成4分子是

+萄糖的活性形式是 。 NADH+H

6. 糖酵解途径中的限速酶是 、 B.乙酰CoA可经草酰乙酸进行糖

和丙酮酸激酶。 异生

7.人体内储存糖原的主要器官是 C.丙二酸可抑制延胡索酸转变成

和 。 苹果酸

8. 丙酮酸脱氢酶复合体由 、 D.琥珀酰CoA是α-酮戊二酸氧化

和 三个酶组成。

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9. TAC过程中有 次脱氢和 次 脱羧反应，循环一次消耗 mol 乙酰辅酶A，产生 mol ATP。 TAC过程中最主要的限速酶是 。

10. 是体内糖异生的主要器 官， 也有糖异生能力。 11.1mol葡萄糖酵解可净生成 molATP，糖原中的1mol葡萄糖残 基经糖酵解可净生成 molATP。 12. 在三羧酸循环中，催化氧化脱羧

的酶是 和 。

三.名词解释 1. 糖异生 2. 糖原合成 3. 三羧酸循环 4. 糖酵解

5. 糖有氧氧化

四.问答题

1. 简述糖酵解及糖有氧氧化的生理意 义。

2. 列表比较糖酵解与糖有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。

3. 在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进 入哪些代谢途径？

4. 简述三羧酸循环的特点及生理意义

参考答案 一.单项选择题

1. B 2.C 3.B 4.D 5.D 6. C 7.C 8.A 9.D 10.B 11.C 12.C 13.D 14.B 15.D 16.D 17.D 18.B 19.A 20.A 21.C 22.D 23.C 24.B 25. B 26.D 27.D 28.D 29.D 30.D 31.C 32. B 33.D. 34.C 35.D 36 B

二.填空题 1.糖原和脂肪

2.NADPH+H+、5-磷酸核糖

3.3.89~6.11、胰岛素、胰高糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素 4.糖原合成酶、糖原磷酸化酶 5.葡萄糖6-磷酸酶、UDPG

6.己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1 7.肝脏、肌肉

8.丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶 9. 4、2、1、12、异柠檬酸脱氢酶 10.肝、肾 11. 2、3

12.异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶

三.名词解释

1.糖异生：由非糖化合物如丙酮酸、乳酸、甘油、氨基酸等在肝脏转变为葡萄糖或糖原的过程。

2.糖原合成：由葡萄糖（或单糖）合成糖原的过程。 3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成为柠檬酸开始，经脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应 的过程。

4.糖酵解：在缺氧条件下，葡萄糖或糖原在细胞中分解生成乳酸的过程。 5.糖有氧氧化： 葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程。

四.问答题

1.糖酵解的生理意义：(1)迅速供能；(2)某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞。

糖有氧氧化的生理意义：是机体获取能量的主要方式。 2.见下表

3.在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径（1）在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H+的氢还原生成乳酸；（2）在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2和H2O以及ATP；(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖；

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糖酵解 糖有氧氧化 有氧情况 胞液和线粒体

4.特点：(1)TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化；(2)TAC中有3个不可逆反应、三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合成酶）；(3)TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸直接羧化或者经苹果酸生成。

生理意义： (1)TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；(2)TAC是三大营养素代谢联系的枢纽；(3)TAC为其他合成代谢提供小分子前体；(4)TAC为氧化磷酸化提供还原当量。

缺氧或供氧反应条件 不足 进行部位 胞液 己糖激酶（或葡萄糖激酶），磷酸果糖激己糖激酶（或酶-1，丙酮酸葡萄糖激激酶，丙酮酸关键酶 酶），磷酸果脱氢酶系，异糖激酶-1，柠檬酸脱氢丙酮酸激酶 酶，α-酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合成酶 CO2，ATP 产物 乳酸，ATP H2O，1mol葡萄糖，1mol葡萄糖可能量 净得2mol净得36或的ATP 38molATP 迅速供能；某是机体获取能生理意义 些组织的主量的主要方要供能途径 式 (4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰 CoA缩合成柠檬酸，可促进乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化；(5)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在胞液中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。(6)丙酮酸可经还原性氨基化再生成丙氨酸等非必需氨基酸。

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