生物化学复习资料

第一章、糖类化学

一、名词解释：

1.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.单糖：是不能被水解的最简单的糖类，是多羟基醛或酮的衍生物。 3.寡糖：也称低聚糖，由2～10分子的单糖脱水缩合而成，水解后产生单糖。 4.多糖：由多分子单糖或单糖衍生物聚合而成，水解后产生单糖或其衍生物。

5.同多糖：由一种分子单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖，水解后产生单一单糖或单糖衍生物。

6.杂多糖：由二种及二种以上分子单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖。 7.纤维素：由β-D-葡萄糖通过β(1→4)糖苷键链接而成的线性大分子物质。

8.直链淀粉：由α-D-葡萄糖通过α(1→4)糖苷键链接而成的线性大分子物质，直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋的，每个螺旋有6个葡萄糖残基。能溶于热水而不成糊状。遇碘显蓝色。

9.支链淀粉：由α-D-葡萄糖所构成的大分子聚合物，葡萄糖残基间除以α-1,4-糖苷键相连外，还有以α-1,6-糖苷键相连的。所以带有分支，支链淀粉中每一单位直链长度约20～30个葡萄糖单位，每隔8～9个葡萄糖单位就有一个分支。在冷水中不溶，与热水作用则膨胀而成糊状。遇碘呈紫或红紫色。

10.淀粉：是葡萄糖的高分子聚合物，广泛分布于植物种子和块根中，是白色颗粒状的固体。 11.糖原：亦称“动物淀粉”，由葡萄糖结合而成的支链多糖，其糖苷链为α型。主要由D-葡萄糖通过α-1，4联接组成糖链，并通过α-1，6连接产生支链。

12.变旋：单糖溶于水放置后，其比旋光度发生改变。变旋的原因是糖从一种结构α-型变成另一种结构β-型，或相反从β-型变成α-型。变旋作用是可逆的，当α-或β-两型互变达到平衡时，比旋光度即不再变化。

13.糖胺聚糖：又称粘多糖，是一类含己糖胺和糖醛酸或半乳糖的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚物。

14.肽聚糖：又称粘肽，氨基糖肽或粘质。它是由N-乙酰葡萄糖胺与N-乙酰胞壁酸通过β-1，4-糖苷键组成的多糖链为骨干与四肽连接所构成的杂多糖肽聚糖的功用是保护细菌细胞不易被破坏。

15.脂多糖：为脂质和多糖的复合物，为革兰氏阴性细菌细胞壁的主要成分，其脂酰链嵌入于细菌的外膜，其糖链暴露于细菌的表面，并具有抗原性。

16.糖蛋白：广义上讲糖蛋白是糖和蛋白质以共价键连接而成的复合糖。

17.蛋白聚糖：蛋白多糖。它是由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的大分子复合物。 1、糖类的生物学作用：

⑴作为生物体的结构成分；⑵为生命活动提供能量；⑶在生物体内转变为其它物质；⑷作为细胞识别的信息分子。

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2、在多糖或寡糖分子中，单糖分子彼此之间脱水形成糖苷键，不再是完整的单糖分子，所以称为残基。

3、Ｄ－和Ｌ型及α-和β-型如何决定？

糖的D-和L-型是由糖分子中最高序数手性碳原子的构型决定的，最高序数的手性碳原子构型与D-甘油醛构型一致的为D-型糖，相反为L-型糖；糖的α-和β-型是由异构头碳原子羟基与最高序数手性碳原子羟基比较决定的，异构头碳原子的羟基与最高序数手性碳原子羟基在同一侧的叫α-型，相反为β-型。

第二章、脂质化学 １．饱和脂肪酸：碳氢键是饱和的脂肪酸。

２．不饱和脂肪酸：碳氢键含有一个或几个双键脂肪酸。

３．必需脂肪酸：维持生长所需的，体内又不能合成的脂肪酸。如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。

４．皂化值：皂化1g脂肪所需的KOH毫克数。 ５．碘值：100g脂质样品所能吸收的碘毫克数。 1、什么是脂类物质？叙述其化学特征和分类。

解：脂类物质是指脂肪酸和醇形成的酯类及其衍生物的统称。醇包括：甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。 脂类的化学特征：（1）不溶于水而溶于有机溶剂，如乙醚、丙酮及氯仿等。（2）为脂肪酸与醇所组成。（3）能被生物体利用，作为构造、修补组织或供给能量之用。 脂质按不同组成可分为三类：（1）单纯脂：脂肪酸与醇所形成的酯，其中甘油三酯通称为油脂，而高级醇的脂肪酸酯称为蜡。（2）复合酯：除醇和脂肪酸以外，还含有其他质，如磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂），糖脂（鞘糖脂和甘油糖脂）等。（3）衍生脂质：由单纯脂质和复合脂质衍生而来，具有脂质一般性质的物质。 2、叙述脂类物质的生物学功能。

解：储存物质、能源物质和碳源、结构脂质、构成生物膜、活性脂质、促进脂溶性物质的吸收、保护、细胞识别等 ３、胆固醇的生理功能？

胆固醇脱氢变成７－脱氢胆固醇，后者经紫外光照射后得到维生素Ｄ３； 胆固醇可变为性激素和肾上腺皮质激素，胆汁酸也有胆固醇转变而来； 胆固醇与某些疾病有关。

第三章、蛋白质化学 氨基酸化学部分

1、名称解释

1.必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys，对婴儿还有：Arg、His。

2.非必需氨基酸：能在人体内利用糖代谢中间产物转氨作用合成的氨基酸。

3.消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。

4.消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生D-型和L-型的等摩尔混合物，失去旋光性的作用。

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4、比较几种蛋白质水解方法的特点。 （1）、酸水解：产物不消旋，为L- 氨基酸；色氨酸被完全破坏；部分分解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被破坏；Asn、Gln被破坏。

（2）碱解：消旋，产物为D-和L-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏 （3）酶解：不消旋，产物为L-氨基酸；不破坏氨基酸；需要几种酶共同作用 6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时有什么特性。

解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH值。 等电点时氨基酸的性质：溶解度最小，可分离不同氨基酸。pH=pI，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动。pH>pI，氨基酸带净负电荷；pH < pI ，氨基酸带净正电荷。 9、、欲在PH6.0的正丁醇体系中，利用纸层析分离氨基酸，请判断下列氨基酸的Rf的顺序并说明原因，Val、Leu、Asp、Ser。

解：滤纸纤维上的羟基具有亲水性，因此吸附一层水作固定相，有机溶剂作流动相。Rf 和氨基酸的极性有关，极性越小Rf越大。氨基酸的极性和侧链R的电荷、清水基团、大小有关。在PH6.0时，Asp侧链带电荷，Ser侧链有羟基，Val的侧链比Leu小。所以Rf从大到小的顺序为： Leu、Val、Ser、Asp。

10、欲在PH6.0的缓冲液中，利用离子交换层析分离氨基酸，请判断下列氨基酸的洗脱顺序并说明原因，Leu、Asp、Ser，Lys。

解：氨基酸的阳离子和阴离子在一定PH溶液中能同离子交换剂进行离子交换。在酸性溶液中(对氨基酸的等电点而言)氨基酸本身为阳离子，能同阳离子交换剂(以MA代表)交换阳离子；在碱性溶液中其本身为阴离子，能同阴离子交换剂 (以MB代表)交换明离子。与离子交换剂结合的氨基酸经适当电解质溶液洗脱，氨基酸离子又会重新交换出来，亲和力小的氨基酸（和电荷、极性有关）先被洗脱下来．这样．就可使溶液中的各种氨基酸彼此分开。 在PH6.0时，氨基酸带正电荷从少到大的顺序为：Asp、Leu-Ser、Lys。

而Ser侧链有亲水基团，极性比Leu大。所以，洗脱顺序为：Asp、Ser、Leu、Lys。 １１、等电点的计算：ｐＩ＝（ｐＫａ１＋ｐＫａ２）／２

蛋白质部分

1、解释下列名词

1.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序和二硫键的位置。 2.肽平面：-CO-NH-中的四个原子和与它相邻的两个Ca组成的平面。

3.蛋白质二级结构：多肽链的主链在一级结构的基础上，以肽键平面为基本单位的肽链通过氢键形成而折叠、盘曲 形成的主链构象。有α-螺旋，β-折叠，β-转角结构和无规则卷曲等 。

4.β-转角：蛋白质分子多肽链上出现180°的回折叫β-转角结构，

5.蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。是多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。

6.蛋白质的四级结构:是指蛋白质亚基的相互关系，空间的排列，亚基间通过非共价键聚合而成的具有完整地生物学活性的特定构象。

7. 超二级结构：指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成规则的，在空间上能够辨认的二级结构组合体。

8.双缩脲反应：2分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成粉红色复合物。蛋白质的肽链有此反应

9.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等）后可以吸去乳胶外层的水、减低蛋白质与水的亲和力而使蛋白质沉淀。

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10.结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲、折叠形成几个相对独立、紧密球状实体。在空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构。

11．寡聚蛋白：由两个或多个亚基组成的蛋白质。具有四级结构的蛋白属于寡聚蛋白或多体蛋白。

1２.盐溶：溶液中低浓度的中性盐能增加蛋白质溶解度的现象 1３.透析：根据蛋白质不能通过半透膜的性质，将待提纯的蛋白质溶液装在半透膜的透袋里放在蒸馏水中，外液不断更换，直至透析袋内无机盐等小分子物质降低到最小为止。

1４.超过滤：根据蛋白质不能通过半透膜的性质，利用压力或离心力，强行使水和其它小分子物质通过半透膜，而蛋白质被保留。

1５.亚基：四级结构中，每个球状蛋白质为亚基（亚单位、单体），亚基可以是一条或多条肽链。

2、说明蛋白质的元素组成、分类和生物学功能 生物学功能：作为有机体新陈代谢的催化剂（酶）；生物体的结构成分(胶元蛋白)；贮藏功能（作为生物体养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。）；运输功能（血红蛋白）；运动功能（肌动蛋白和肌球蛋白）；调节功能（激素）；参与高等动物的免疫反应（抗体和免疫蛋白）；控制或调节遗传物质核酸的作用（组蛋白）；提供能量等。 3、叙述分析蛋白质一级结构的基本流程

解：测定蛋白质中多肽链的数目；拆分蛋白质分子的多肽链，分离纯化各肽链；拆开多肽链内的二硫键；分析各肽链的氨基酸组成；鉴定多肽链的氨基末端残基和羧基末端残基；用两种不同的裂解方式裂解多肽链成较小的片段；测定各片段的氨基酸顺序；用片段重叠法重建完整多肽链的一级结构；确定二硫键的形成方式。 7、叙述维系蛋白各级结构的键。 ．．．．．．．．．．．．．．．

一级结构：肽键、二硫键。

二级结构：链内或链间形成的氢键。

三级结构：氢键、范德华力、疏水键、离子键（盐键）、二硫键，疏水键是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力。

四级结构：非共价键（次级键）：氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键） 8、叙述α螺旋的特点和影响α螺旋形成的因素 ．．．．．-．．．．．．．．．．-．．．．．．．．解：α-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的右手螺旋结构。

α-螺旋的特点：以肽键平面为基本单位，Cα为转折，绕中心轴形成右手螺旋。 a-螺旋是一个棒状结构，紧密卷曲的多肽主链形成棒的内部，侧链向外伸展。 每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm（螺距）。每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm。螺旋直径0.5nm。

相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的去向几乎与中心轴平行。 从N-末端出发，氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3个肽基的N-H 之间形成的。 由氢键封闭的环是13元环，因此α-螺旋也称3.613-螺旋。 影响因素：是由相邻的氨基酸残基的侧链基团决定的，要求相邻的氨基酸残基不产生太大的排斥力，和氨基酸侧链的大小、电荷有关。在肽链上连续排列酸性或碱性氨基酸残基，由于所带电荷同性相斥，不利于α—螺旋的形成。较大的R侧链基团，因空间位阻的影响，不利于α—螺旋的形成；甘氨酸残基，由于没有侧链的约束，从而使形成α—螺旋所需要的二面角的几率很小。如果在肽链上连续排列，则α—螺旋不能形成；脯氨酸残基，由于其N原子位于刚件的吡咯环上，其Cα—N键不能旋转，因而不可能形成α—螺旋所需的Φ角。加上不可能形成链内氢键。 9、叙述β折叠的特点。 ．．．．．-．．．．．．．

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解：β-折叠又称β-片层，指两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向平行或反平行排列聚集在一起，由相邻肽链主链上的-NH和 C＝O之间形成有规则的氢键维持的多肽构象;或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的构象。

特点：β-折叠的肽链几乎是完全伸展的，所有的肽键都参与链间氢键的交联，氢键与肽链的长轴接近垂直。两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm。

氢键由相邻两条肽链中一条肽链的羰基和另一条肽链的氨基之间形成。为链间氢键。多肽主链取锯齿状折叠构象。在纤维蛋白中β-折叠主要是反平行，而在球蛋白中反平行和平行两种方式几乎同样广泛存在。反平行折叠片中重复周期为0.7nm，而平行中为0.65nm。 1．比较蛋白质α-螺旋和β-折叠结构的异同。

相同点：都是蛋白质分子的二级结构，稳定力为氢键

不同点：α-螺旋是一条链形成的右手螺旋结构，形成链内氢键，肽链旋转 β-折叠结构有两条链以上，形成分子内氢键，为片层结构，肽链伸展 10、举例叙述蛋白质结构与功能的关系 ．．．．．．．．．．．．．．．．．．解：蛋白质的性质和生物功能是以其化学组成和结构为基础的。各种蛋白质分子中氨基酸种类、排列次序、肽链的多少和大小以及空间结构等各不相同。因此，一种蛋白质的生物功能的表现，不仅需要一定的化学结构，而且还需要分子的一定空间构象。蛋白质的高级结构是以—级结构为基础的，蛋白质的高级结构必定与蛋白质的一级结构有密切的关系。 蛋白质一级结构与功能的关系：细胞色素C的种属差异与生物进化；镰状细胞贫血病血红蛋白；酶原和激素原的激活。

11、何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？

解：在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，这一pH称为蛋白质的等电点（pI）。没有其它盐类干扰时，蛋白质质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的PH为等离子点，是蛋白质的一个特征常数。

特点：在等电点时蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在环境pH低于等电点的溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动在环境pH高于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。

在等电点时蛋白质比较稳定，共物理性历如导电性、溶解度、粘度、渗透压等最小，可利用蛋白质等电点时溶解度最小的特性来制备或沉淀蛋白质。 12、叙述蛋白质的胶体的稳定因素

解：蛋白质分子的大小属于胶体质点的范围：1－100nm；

蛋白质分子表面有亲水基团。在水溶液中能与水分子发生水化作用，形成一层水化层； 在一定pH下，蛋白质分子表面的解离基团都带有相同的净电荷，与周围的反离子构成稳定的双电层。环境中低浓度的离子有利于胶体的稳定

13、叙述蛋白质变性理论，哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变 解：蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理或化学因素影响，生物和理化性质发生改变的过程称为变性作用。

变性的理论：大然蛋白质分子是由多肽链所组成，分子的规则性紧密结构是出分子中的次级键维持，所以很容易被物理和化学的力量所破坏。蛋白质的变性就是大然蛋白质分广中肽链的高度规则的紧密排列方式因氢键及其他次级键被破坏而变为不规则的松散排列

变性蛋白质的特性：溶解度显著减小，不溶于水，在中性溶液中可沉淀和凝固，但溶于酸及碱液中。结晶或生物活性(如免疫性、酶活性)部分或完全消失。粘度和旋光值及分子的不对称性皆有增加，等电点提高。一些侧链基团的暴露,化学性质活跃。变性蛋白质易被酶消化。

蛋白质变性的因素： 热、酸、碱、有机溶剂、光、X射线、紫外线、尿素、盐酸胍、水杨

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酸、磷钨酸、去垢剂、高压、剧烈振荡等均可引起蛋白质的变性。 14、叙述沉淀蛋白质的方法。

解：一定条件下，蛋白质在溶液中是稳定性的。其稳定性与质点大小、电荷和水化作用有关，任何影响这些条件的因素都会破坏蛋白质溶液的稳定性，使蛋白质从溶液中沉淀出来。 方法：加酸沉淀蛋白质 (等电点)。加中性盐沉淀蛋白质(盐析)。有机溶剂沉淀蛋白质。重金属盐沉淀蛋白质。加热变性凝固。生物碱试剂沉淀蛋白质。抗体对抗原蛋白质的沉淀。 4．用Sephadex G-200凝胶过滤分析，写出下列蛋白质出现的顺序并解释其原理。 A.血红蛋白（Mr=64 KD） B.醛缩酶（Mr=159 KD） C. 核糖核酸酶（Mr=12 KD） D.血清白蛋白（Mr=65 KD） E.β-乳球蛋白（Mr=36 KD）

B1 D2 A3 E4 C5 大分子蛋白质不能进入凝胶颗粒中的静止相，只能留在凝胶颗粒之间的流动相中，因此先流出层析柱

第四章、核酸化学

名词解释：

1． 核苷:是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的?-N-糖苷键连接的。 2． 核苷酸：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

3． cAMP：3'，5'-环腺苷酸，细胞内的第二信使，由于某些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。

4． 磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3'羟基与另一个核苷的5'羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。 5． 脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是通过3'，5'-磷酸二酯键连接的。DNA是遗传信息的载体。 6． 核糖核酸（RNA）：通过3'，5'-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。

7． 查格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等，即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等；DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性；另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

8． DNA双螺旋：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链围绕彼此缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假想的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋。双螺旋直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核苷酸之间的夹角是36度，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T、G-C配对互补，彼此以氢键相连。维持DNA双螺旋结构稳定的力主要是碱基堆积力，双螺旋表面有两条宽窄、深浅不一的一个大沟和一个小沟。

9． DNA超螺旋：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结果。 10． DNA的一级结构：指DNA分子中核苷酸之间的连接方式和核苷酸的序列。 11． DNA的二级结构：通常指DNA双螺旋结构。 12． 核酸变性：当核酸溶液受到某些物理或化学因素的影响，使核酸的双螺旋结构破坏，氢键断裂，变成单链，从而引起核酸理化性质的改变及生物功能的减少或丧失。（核酸双链解

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链分离成两条单链的现象）。 13． 核酸的复性：导致变性的因素去除后，因变性而分开的两条单链重新聚合成原来的双链，原有性质得到部分恢复。 14． 增色效应：当双螺旋DNA变为单链的无规则卷曲状态时，260nm处紫外吸收增加的现象。 15． 减色效应：随着变性核酸的复性，紫外吸收降低的现象。 16． 核酸杂交：两种来源不同具有互补碱基序列的多核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构。（不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。） 17． 核酸内切酶：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。 18． 核酸外切酶：从核酸链一端逐个水解下核苷酸的酶 19． 限制性内切酶：一种在特殊核苷酸序列处水解双链DNA的内切酶。 20． 重组DNA技术：也称之基因工程，利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制、转录和表达的技术。 21． 基因：也称顺反子，泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或RNA分子的DNA片段。 22． 退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为―退火‖。 23． 解链温度：双链DNA融解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。江杨Z 24． 反密码子：tRNA上识别mRNA上密码子的机构。 25． 碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞密啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此称为碱基对，也称为碱基互补。 26． 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 27． 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 28． 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 问答题：

1．如何将分子量相同的单链DNA与单链RNA分开？ 答：（1）用专一性的RNA酶与DNA酶分别对两者进行水解。 （2）用碱水解。RNA能够被水解，而DNA不被水解。

（3）进行颜色反应。二苯胺试剂可以使DNA变成蓝色；苔黑酚（地衣酚）试剂能使RNA变成绿色。

（4）用酸水解后，进行单核苷酸的分析（层析法或电泳法），含有U的是RNA，含有T的是DNA。 2．DNATm ．．．．．热变性有何特点？．．．．．．．．．．值表示什么？．．．．．．答：将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。 3．试述下列因素如何影响： ．．．．．．．．．．．．DNA．．．的复性过程．．．．．．（1）阳离子的存在；（2）低于Tm的温度；（2）高浓度的DNA链。 答：（1）阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA链间的静电作用，

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促进DNA的复性；

（2）低于Tm的温度可以促进DNA复性；

（3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA复性。 4．简述？．．DNA．．．和．RNA．．．分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定．．．．．．．．．．．．．．．．．．．DNA．．．结构的力有哪些．．．．．．．DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，离子键。

RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒―L‖型。

维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。 9．真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点?

真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有―帽子结构‖m7G(5')pppNm；（2）在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA的代谢半衰期较长（几天）。原核mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。

第五章、酶化学

四、名词解释：

1、酶的比活力：是指每毫克蛋白质所含的酶活力单位数。

2、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。

3、酶活性中心 ：指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。

4、多酶复合物：指由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成的复合物，其中每一种酶催化一种反应，前一个酶的产物是后一个酶的底物。 5、诱导酶：指在诱导物存在时，诱导产生的酶。

6．脂肪酸合成酶体系：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白（ACP）和6种酶，它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶；β-酮脂酰ACP合成酶；β-酮脂酰ACP还原酶；β-羟；脂酰ACP脱水酶；烯脂酰ACP还原酶。

第七章 激素化学

一、名词解释

激素：是指由细胞所分泌的而对某些靶细胞有特殊激动作用的一类微量有机物质，它是多细胞生物体内协调不同细胞活性哦那个的化学信使。

激素受体:位于细胞表面或细胞内，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。

第二信使：受细胞外信号的作用，在胞质溶胶内形成或向胞质溶胶释放的细胞内小分子。通过作用于靶酶或信号转导蛋白，将信号传递到级联反应下游，如环腺苷酸、环鸟苷酸、钙离子、肌醇三磷酸和肌醇磷脂等。

G蛋白：在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白，由α，β，γ三个不同

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亚基组成。G蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来。G蛋白具有内源GTP酶活性。

钙调蛋白：广泛存在于真核细胞中的一种结合钙的调节蛋白质。结合钙离子后可发生构象变化，暴露出疏水区。因胞质溶胶中的钙离子浓度不同而得以与不同的蛋白质相互作用，调节细胞的活动。

级联放大:在体内的不同部位，通过一系列的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫作级联系统。最普通的类型是蛋白水解和蛋白质磷酸化的级联放大。 5. 什么是第二信使学说？

激素与细胞膜上的受体结合，并不进入细胞内，它是通过第二信使使细胞内蛋白质或酶活性发生改变，从而间接影响代谢，产生生理效应，这种激素的这样机制称为第二信使学说。 水溶性激素不能自由地通过细胞膜，它们的受体位于靶细胞膜上，当它们与靶细胞膜上特异受体结合后，形成的激素受体复合物通过某种手段激活定位在细胞膜内侧的特定的酶，从而导致某些小分子物质的合成，这些小分子物质被释放到细胞质中之后能够替代原来的激素行使功能。如果把激素本身看成是第一信使，被合成的小分子物质可作为第二信使。可以根据几个标准判断是否是第二信使：1、能否模拟所研究的激素发挥作用，2、抑制该小分子降解的物质是否能够延长激素作用时间，3、小分子物质的类似物能否模拟激素的作用。

第八章、膜与物质运输

名词解释：

1． 外周蛋白：通过离子键等较弱的次级键与膜脂的极性头相结合，不伸入脂双层中。 2． 内在蛋白：主要通过疏水作用而结合在膜上。全部或部分插入脂双层中，有的贯穿整个

脂双层。

3． 相变温度：生物膜从固态转变为液态的现象发生的温度称为相变温度。

4． 主动运输：指细胞通过本身的某种耗能过程，将某种物质分子或离子由膜的低浓度一侧

移向高浓度一侧的过程。

5． 被动运输：物质顺浓度梯度的跨膜运输过程，不需要能量。

6． 易化扩散：物质由膜的高浓度一侧向低浓度一侧移动时，依赖与膜结构中一些特殊蛋白

质的协助。

7． 质子泵：能逆浓度梯度转运氢离子通过膜的膜整合糖蛋白。质子泵的驱动依赖于ATP

水解释放的能量，质子泵在泵出氢离子时造成膜两侧的pH梯度和电位梯度。 问答题：

1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 答：脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？

答：蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？

答：由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。

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4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 答：生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5．什么是液晶相？它有何特点？ 答：生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序

6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？

答：影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？

答：有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。

第九章、糖代谢

一、名词解释

1.乳酸发酵：葡萄糖在无氧条件下形成乳酸的过程。

2.糖异生作用：非糖物质（如甘油、丙酮酸等）转变为葡萄糖的过程。

3.糖尿：人类和其他动物在糖代谢反常情况下，尿中有显著的葡萄糖或其它糖类出现的现象。 1.写出糖异生作用中与葡萄糖分解过程不可逆的反应及作用的酶（要求写出几步非可逆反应）。

（1）葡萄糖-6-磷酸 →葡萄糖 酶：葡萄糖-6-磷酸酶 （2）果糖-1，6-二磷酸→果糖-6-二磷酸 酶：果糖-6-二磷酸酶 （3）丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸 酶：丙酮酸羧化酶

（4）草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸 酶：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 2.简述戊糖磷酸途径的生理意义。 ．．．．．．．．．．．．．（1）供给生物体能量。

（2）产生大量的NADPH，可供给组织中合成代谢的需要 。 （3）产生的R-5-P是核酸生物合成的必需原料。 （4）戊糖磷酸途径是戊糖代谢的重要途径。

（5）戊糖磷酸途径与糖酵解和光合作用有密切关系。 （6）戊糖磷酸途径是产生CO2的重要来源之一。

3. 为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？ ．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．．

（1）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化，三羧酸循环的中间产物可作为糖合成的原料。

（2）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环，彻底氧化生CO2和H2O。三羧酸循环的中间产物可作为脂合成的原料。

（3）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。

4．糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是什么？

答：决定因素是能荷水平，能荷低时糖分解按EMP-TCA途径进行，这样可以产生较多的能量；能荷高时，可按磷酸戊糖途径进行，将能量转换成NADP备用。 5．生物体如何弥补由于TCA用于合成代谢造成的草酰乙酸缺乏?

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