生物化学笔记(01)

生物化学笔记

针对王镜岩等《生物化学》第三版

适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导

教材的各高校的生物类考生备考

目 录

第 一 章 概 述------------------------------01 第 二 章 糖 类------------------------------06 第 三 章 脂 类------------------------------14 第 四 章 蛋 白 质（注1）-------------------------21 第 五 章 酶 类（注2）-------------------------38 第 六 章 核 酸（注3）--------------------------------------48 第 七 章 维 生 素（注4）-------------------------56 第 八 章 抗 生 素------------------------------60 第 九 章 激 素------------------------------63 第 十 章 代谢总论------------------------------68 第十一章 糖类代谢（注5）--------------------------------------70 第十二章 生物氧化------------------------------78 第十三章 脂类代谢（注6）--------------------------------------80 第十四章 蛋白质代谢（注7）-----------------------------------85 第十五章 核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------93 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------98 第十八章 蛋白质的合成与运转-------------------101 第十九章 代谢调空-----------------------------103 第二十章 生 物 膜（补充部分）---------------------108

注：

（1）对应生物化学课本上册第3、4、5、6、7章。 （2）对应生物化学课本上册第8、9、10章。

（3）对应生物化学课本上册第12、13、14、15章。 （4）对应生物化学课本上册第11章。

（5）对应生物化学课本下册第22、23、25、26、27章。 （6）对应生物化学课本下册第28、29章。 （7）对应生物化学课本下册第30、31、32章。 （8）对应生物化学课本下册第34、35章， （9）对应生物化学课本下册第36、37章。

*（10）第二十章是应使用本笔记的同学要求而添加的，对应课本18、21章。

笔记概要：

本笔记来源于本人一些学长及自己整理的考研笔记，其中部分内容还来源于网上的一些资料，内容较为充实，适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研参考教材的各高校的复习考研备考之用。

王镜岩《生物化学》第三版分上、下册，共计40章。上册为静态生物化学，要求记忆的知识点较多，下册为动态生物化学，初记忆的知识点外，更侧重于生命大分子在生命过程中的化学变化。

本笔记将可以归为一章的内容尽量归结为一章，以便于大家复习的条理性。具体归结方式见目录。

为了大家能够更舒服的阅读本笔记，我花了大量时间进行排版，希望大家能够喜欢。

本笔记中所插图片与笔记无关，只为观赏性。

本笔记在整理过程中参阅许多他人资料，版权归原作者所有。

第一章 概 述

第一节 概 述

一、生物分子是生物特有的有机化合物

生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达10，因而称为生物大分子。构成生物大分子的小分子单元，称为构件。氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

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二、生物分子具有复杂有序的结构

生物分子都有自己特有的结构。生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。估计仅蛋白质就有10-10种。生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。

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三、生物结构具有特殊的层次

生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。生物大分子的特殊运动体现着生命现象。

四、生物分子都行使专一的功能

每种生物分子都具有专一的生物功能。核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。

五、代谢是生物分子存在的条件

代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。

六、生物分子体系有自我复制的能力

遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA的直接或间接指导下合成。生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。

七、生物分子能够人工合成和改造

生物分子是通过漫长的进化产生的。随着生命科学的发展，人们已能在体外人工合成各类生物分子，以合成和改造生物大分子为目标的生物技术方兴未艾。

第二节 生物元素

在已知的百余种元素中，生命过程所必需的有27种，称为生物元素。生物体所采用的构成自身的元素，是经过长期的选择确定的。生物元素都是在自然界丰度较高，容易得到，又能满足生命过程需要的元素。

一、主要生物元素都是轻元素

主要生物元素C、H、O、N占生物元素总量的95%以上，其原子序数均在8以内。它们和S、P、K、Na、Ca、Mg、Cl共11种元素，构成生物体全部质量的99%以上，称为常量元素，原子序数均在20以内。另外16种元素称为微量元素，包括B,F,Si,Se,As,I,V,Cr,Mn,Fe,Co,Ni,Cu,Zn,Sn,Mo，原子序数在53以内。

二、碳氢氧氮硫磷是生物分子的基本素材

(一)碳氢是生物分子的主体元素

碳原子既难得到电子，又难失去电子，最适于形成共价键。碳原子非凡的成键能力和它的四面体构型，使它可以自相结合，形成结构各异的生物分子骨架。碳原子又可通过共价键与其它元素结合，形成化学性质活泼的官能团。

氢原子能以稳定的共价键于碳原子结合，构成生物分子的骨架。生物分子的某些氢原子被称为还原能力，它们被氧化时可放出能量。生物分子含氢量的多少(以H/C表示)与它们的供能价值直接相关。氢原子还参

与许多官能团的构成。与电负性强的氧氮等原子结合的氢原子还参与氢键的构成。氢键是维持生物大分子的高级结构的重要作用力。 (二)氧氮硫磷构成官能团

它们是除碳以外仅有的能形成多价共价键的元素，可形成各种官能团和杂环结构，对决定生物分子的性质和功能具有重要意义。

此外，硫磷还与能量交换直接相关。生物体内重要的能量转换反应，常与硫磷的某些化学键的形成及断裂有关。一些高能分子中的磷酸苷键和硫酯键是高能键。

三、无机生物元素

(一)、利用过渡元素的配位能力

过渡元素具有空轨道，能与具有孤对电子的原子以配位键结合。不同过渡元素有不同的配位数，可形成各种配位结构，如三角形，四面体，六面体等。过渡元素的络和效应在形成并稳定生物分子的构象中，具有特别重要的意义。

过渡元素对电子的吸引作用，还可导致配体分子的共价键发生极化，这对酶的催化很有用。已发现三分之一以上的酶含有金属元素，其中仅含锌酶就有百余种。

铁和铜等多价金属离子还可作为氧化还原载体，担负传递电子的作用。在光系统II中，四个锰原子构成一个电荷累积器，可以累积失去四个电子，从而一次氧化两分子水，释放出一分子氧，避免有害中间产物的形成。细胞色素氧化酶中的铁-铜中心也有类似功能。 (二)、利用常量离子的电化学效应

K等常量离子，在生物体的体液中含量较高，具有电化学效应。它们在保持体液的渗透压，酸碱平衡，形成膜电位及稳定生物大分子的胶体状态等方面有重要意义。

各种生物元素对生命过程都有不可替代的作用，必需保持其代谢平衡。

氟是骨骼和牙釉的成分，以氟磷灰石的形式存在，可使骨晶体变大，坚硬并抗酸腐蚀。所以在饮食中添加氟可以预防龋齿。氟还可以治疗骨质疏松症。但当水中氟含量达到每升2毫克时，会引起斑齿，牙釉无光，粉白色，严重时可产生洞穴。氟是烯醇化酶的抑制剂，又是腺苷酸环化酶的激活剂。 硒缺乏是克山病的病因之一，而硒过多也可引起疾病，如亚硒酸盐可引起白内障。

糖耐受因子（GTF）可以促使胰岛素与受体结合，而铬可以使烟酸、甘氨酸、谷氨酸、半胱氨酸等与GTF络合。

某些非生物元素进入体内，能干扰生物元素的正常功能，从而表现出毒性作用。如镉能臵换锌，使含锌酶失活，从而使人中毒。某些非生物元素对人体有益，如有机锗可激活小鼠腹腔巨嗜细胞，后者介导肿瘤细胞毒和抗原提呈作用，从而发挥免疫监视、防御和抗肿瘤作用。

第三节 生物分子中的作用力

一、两类不同水平的作用力

生物体系有两类不同的作用力，一类是生物元素借以结合称为生物分子的强作用力--共价键，另一类是决定生物分子高层次结构和生物分子之间借以相互识别，结合，作用的弱作用力--非共价相互作用。

二、共价键是生物分子的基本形成力

共价键(covalent bond)的属性由键能，键长，键角和极性等参数来描述，它们决定分子的基本结构和性质。 (一)键能

键能等于破坏某一共价键所需的能量。键能越大，键越稳定。生物分子中常见的共价键的键能一般在300--800kj/mol之间。 (二)键长

键长越长，键能越弱，容易受外界电场的影响发生极化，稳定性也越差。生物分子中键长多在0.1到0.18nm之间。 (三)键角

共价键具有方向性，一个原子和另外两个原子所形成的键之间的夹角即为键角。根据键长和键角，可了解

以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由处于?-螺旋或?-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。 血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白?—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。

第五章 酶 类

提要 一.概述

酶的特性 酶的分类 二.酶的结构

单纯酶 结合酶 辅酶与辅基 单体酶 寡聚酶 多酶体系 活性中心 同工酶 三.酶的催化机制

诱导契合假说 酶加快反应速度的因素 四.酶促发应动力学

米氏方程 米氏常数及意义 bi-bi反应 影响酶促反应的因素 激活剂 抑制剂 竞争性抑制 非竞争性抑制 五.酶的调节

变构调节 共价修饰调节 酶原 酶原激活

第一节 概述 一、定义

酶是一种生物催化剂，是有催化功能的蛋白质。

二、人们对酶的认识过程

1833年佩延（Payen）和Persoz从麦芽中抽提出一种对热敏感的物质，这种物质能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖化酶（diastase），意思是“分离”。所以后人命名酶时常加词尾-ase。由于他们用乙醇沉淀等方法提纯得到了无细胞的酶制剂，并发现了酶的催化特性和热不稳定性，所以一般认为他们首先发现了酶。

19世纪西方对发酵现象的研究推动了对酶的进一步研究。巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的酵母细胞才能进行发酵。现在日本还经常使用“酵素”一词（ferment）。1878年德国人库恩（Kuhne）提出“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应，与细胞的活力无关。这项发现涉及到了酶的本质，有人认为这是酶学研究的开始。

1913年米凯利斯（Michaelis）和门顿（Menten）利用物理化学方法提出了酶促反应的动力学原理—米氏学说，使酶学可以定量研究。1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶出脲酶（第一个酶结晶），并提出酶是蛋白质的观点。后来陆续得到多种酶的结晶，证明了这种观点，萨姆纳因而获得1947年诺贝尔奖。此后多种酶被发现、结晶、测定结构，并产生了酶工程等分支学科。

进入80年代后，核糖酶（ribozyme）、抗体酶、模拟酶等相继出现，酶的传统概念受到挑战。1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。还有人在实验室中设计合成新的核糖酶。甚至有人发现博莱霉素等肽类抗生素也有催化能力。这些新发现不仅增加了对酶的本质的研究，也有助于对生命起源等问题的探讨，使酶学研究进入新的阶段。

三、酶的特性

酶是生物体产生的，有催化能力的蛋白质。细胞内的蛋白质，90％都有催化活性。酶是一种生物催化剂，与一般催化剂一样，只改变反应速度，不改变化学平衡，并在反应前后本身不变。但酶作为生物催化剂，与一般的无机催化剂相比有以下特点：

1.催化效率高 酶的催化效率比无机催化剂高106－1013倍。举例来说，1mol马肝过氧化氢酶在一定条件下可催化5×106摩尔过氧化氢分解，在同样条件下1mol铁只能催化6×10－4摩尔过氧化氢分解。因此，这个酶的催化效率是铁的1010倍。也就是说，用过氧化氢酶在1秒内催化的反应，同样数量的铁需要300年才能反应完。

2.专一性强 一般催化剂对底物没有严格的要求，能催化多种反应，而酶只催化某一类物质的一种反应，生成特定的产物。因此酶的种类也是多种多样的。酶催化的反应称为酶促反应，酶促反应的反应物称为底物。酶只催化某一类底物发生特定的反应，产生一定的产物，这种特性称为酶的专一性。

各种酶的专一性不同，包括结构专一性和立体专一性两大类，结构专一性又有绝对专一性和相对专一性之分。绝对专一性指酶只催化一种底物，生成确定的产物。如氨基酸：tRNA连接酶，只催化一种氨基酸与其受体tRNA的连接反应。相对专一性指酶催化一类底物或化学键的反应。如醇脱氢酶可催化许多醇类的氧化反应。还有许多酶具有立体专一性，对底物的构型有严格的要求。如乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸，不能催化D-乳酸的反应。

3.反应条件温和 酶促反应不需要高温高压及强酸强碱等剧烈条件，在常温常压下即可完成。

4.酶的活性受多种因素调节 无机催化剂的催化能力一般是不变的，而酶的活性则受到很多因素的影响。比如底物和产物的浓度、pH值以及各种激素的浓度都对酶活有较大影响。酶活的变化使酶能适应生物体内复杂多变的环境条件和多种多样的生理需要。生物通过变构、酶原活化、可逆磷酸化等方式对机体的代谢进行调节。

5.稳定性差 酶是蛋白质，只能在常温、常压、近中性的条件下发挥作用。高温、高压、强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、超声波、剧烈搅拌、甚至泡沫的表面张力等都有可能使酶变性失活。不过自然界中的酶是多种多样的，有些酶可以在极端条件下起作用。有些细菌生活在极端条件下，如超噬热菌可以生活在90℃以上环境中，高限为110℃；噬冷菌最适温度为－2℃，高于10℃不能生长；噬酸菌生活在pH1以下，噬碱菌的最适pH大于11；噬压菌最高可耐受1035个大气压。这些噬极菌的胞内酶较为正常，但胞外酶却可以耐受极端条件的作用。有些酶在有机溶剂中可以催化在水相中无法完成的反应。

四、酶的命名与分类

1.命名

酶的命名法有两种：习惯命名与系统命名。习惯命名以酶的底物和反应类型命名，有时还加上酶的来源。习惯命名简单，常用，但缺乏系统性，不准确。1961年国际酶学会议提出了酶的系统命名法。规定应标明酶的底物及反应类型，两个底物间用冒号隔开，水可省略。如乙醇脱氢酶的系统命名是：醇：NAD+氧化还原酶。 2.分类

按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。 （1）氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等。是已发现的量最大的一类酶，其氧化、产能、解毒功能，在生产中的应用仅次于水解酶。需要辅因子，可根据反应时辅因子的光电性质变化来测定。按系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类： 2脱氢酶：受体为NAD或NADP，不需氧。

2氧化酶：以分子氧为受体，产物可为水或H2O2，常需黄素辅基。 2过氧物酶：以H2O2为受体，常以黄素、血红素为辅基

2氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按掺入氧原子个数可分为单加氧酶和双加氧酶。

（2）移换酶类 催化功能基团的转移反应，如各种转氨酶和激酶分别催化转移氨基和磷酸基的反应。移换酶也叫转移酶，多需要辅酶，但反应不易测定。按转移基团性质，可分为8个亚类，较重要的有： 2一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化有关。

2磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋白酶也称为激酶（如肠激酶）。 2糖苷转移酶：与多糖代谢密切相关，如糖原磷酸化酶。

（3）水解酶类 催化底物的水解反应，如蛋白酶、脂肪酶等。起降解作用，多位于胞外或溶酶体中。有些蛋白酶也称为激酶。可分为水解酯键（如限制性内切酶）、糖苷键（如果胶酶、溶菌酶等）、肽键、碳氮键

等11亚类。

（4）裂合酶类 催化从底物上移去一个小分子而留下双键的反应或其逆反应。包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚类。

（5）异构酶类 催化同分异构体之间的相互转化。包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚类。 （6）合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。共5个亚类。 3.酶的编号

国际酶学委员会根据酶的类别，给每种酶规定了统一的编号。酶的编号由EC和4个用圆点隔开的数字组成。EC表示酶学委员会，第一个数字表示酶的类别，第二个数字表示酶的亚类，第三个数字表示酶的小组，第四个数字表示酶在小组中的序列号。如EC1.1.1.1表示这个酶是氧化还原酶，电子供体是醇，电子受体是NAD+,序列号是1，即乙醇脱氢酶。胰蛋白酶的编号是EC3.4.4.4，4个数字分别表示它的类型是水解酶；水解的键是肽键；是内切酶而不是外切酶；序列号是4。多功能酶可以有多个编号。

五、酶的活力

1.定义 指酶催化一定化学反应的能力。

2.单位 在特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物所需的酶量为一个活力单位(U)。温度规定为25度，其他条件取反应的最适条件。

比活：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活越高则酶越纯。

转化数：每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）。1/kp称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一，高达36×106每分，催化周期为1.7微秒。

3.测定 一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。

第二节 酶的结构 一、酶分子的化学组成

酶的本质是蛋白质。酶与其他蛋白一样，由氨基酸构成，具有一、二、三、四级结构。酶也会受到某些物理、化学因素作用而发生变性，失去活力。酶分子量很大，具有胶体性质，不能透析。酶也能被蛋白酶水解。 1.辅因子 有些酶完全由蛋白质构成，属于简单蛋白，如脲酶、蛋白酶等；有些酶除蛋白质外，还含有非蛋白成分，属于结合蛋白。其中的非蛋白成分称为辅因子(cofactor)，蛋白部分成为酶蛋白，复合物叫全酶。辅因子一般起携带及转移电子或功能基团的作用，其中与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅基，以非共价键松散结合的称为辅酶。

在催化过程中，辅基不与酶蛋白分离，只作为酶内载体起作用，如黄素蛋白类酶分子中的FAD、FMN辅基携带氢，羧化酶的生物素辅基携带羧基等等。辅酶则常作为酶间载体，将两个酶促反应连接起来，如NAD+在一个反应中被还原成NADH，在另一个反应中又被氧化回NAD+。它在反应中象底物一样，有时也称为辅底物。 有30％以上的酶需要金属元素作为辅因子。有些酶的金属离子与酶蛋白结合紧密，不易分离，称为金属酶；有些酶的金属离子结合松散，称为金属活化酶。金属酶的辅因子一般是过渡金属，如铁、锌、铜、锰等；金属活化酶的辅因子一般是碱金属或碱土金属，如钾、钙、镁等。 2.单体酶、寡聚酶和多酶体系 由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。

有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄

糖苷酶和4-?-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；② 依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③ 超氧化物歧化酶活性。来自红色链孢霉的AROM多酶融合体是二聚体，每条肽链含五种酶活性，可催化莽草酸途径的第二至第六步反应，由于有中间产物的传递通道，使催化效率大为提高。

二、酶的活性中心 1.定义 酶是大分子，其分子量一般在一万以上，由数百个氨基酸组成。而酶的底物一般很小，所以，直接与底物接触并起催化作用的只是酶分子中的一小部分。有些酶的底物虽然较大，但与酶接触的也只是一个很小的区域。因此，人们认为，酶分子中有一个活性中心，它是酶分子的一小部分，是酶分子中与底物结合并催化反应的场所。活性中心是有酶分子中少数几个氨基酸残基构成的，它们在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同的肽链上，由于肽链的盘曲折叠而互相接近，构成一个特定的活性结构。因此活性中心不是一个点或面，而是一个小的空间区域。 2.分类 活性中心的氨基酸按功能可分为底物结合部位和催化部位。前者负责识别特定的底物并与之结合。它们决定了酶的底物专一性。催化部位是起催化作用的，底物的敏感键在此被切断或形成新键，并生成产物。二者的分别并不是绝对的，有些基团既有底物结合功能又有催化功能。

Koshland将酶分子中的残基分为四类：接触亚基负责底物的结合与催化，辅助亚基起协助作用，结构亚基维持酶的构象，非贡献亚基的替换对活性无影响，但对酶的免疫、运输、调控与寿命等有作用。前二者构成活性中心，前三者称为酶的必须基团。

活性中心以外的部分并不是无用的，它们能够维持酶的空间结构，使活性中心保持完整。在酶与底物结合后，整个酶分子的构象发生变化，这种扭动的张力使底物化学键容易断裂。这种变化也要依靠非活性中心的协同作用。

一般单体酶只有一个活性中心，但有些具有多种功能的多功能酶具有多个活性中心。如大肠杆菌DNA聚合酶I是一条109kd的肽链，既有聚合酶活性，又有外切酶活性。 3.形成过程 有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。酶原通过激活才能转化为有活性的酶。酶原的激活是通过改变酶分子的共价结构来控制酶活性的一种机制，通过肽链的剪切，改变蛋白的构象，从而形成或暴露酶的活性中心，使酶原在必要时被活化成为有活性的酶，发挥其功能。

4.研究活性中心的方法 酶的底物和竞争性抑制剂的结构特点有助于研究酶的活性中心的结构。酶的最适pH及速度常数等动力学特点也可提供一些信息。

化学修饰在活性中心的研究中起过很重要的作用。因为活性中心的基团反应性常与其他基团不同，所以一些试剂可以专一性地与活性中心中的某种残基反应，而不与活性中心外的残基作用。如DFP（二异丙基氟磷酸）可与活性中心中的丝氨酸反应。TPCK（N-对甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮）的专一性更强，只能与糜蛋白酶活性中心的His-57结合，称为亲和标记。它是底物类似物，烷化剂。TLCK（赖氨酸衍生物）作用于胰酶的His-46。某些试剂的专一性不强，可用差示标记法：先用底物类似物保护活性中心，加入修饰剂，与活性中心以外的基团反应，然后除去抑制剂，再加入放射性标记的试剂，此时试剂只能与活性中心的基团反应，测定放射性的位臵，即可找到活性中心。

紫外、荧光、园二色光谱等方法也可用与活性中心的研究。在酶与底物结合时，位于底物结合部位的生色团必然会发生某种变化，从而导致其光谱的变化。这些生色团可以是酶本身带有的，也可以人工引入。这种方法可以用来判断活性中心的构成，也可以研究催化的反应过程。最直接最准确的方法是X-射线衍射。

三、同工酶

计算结果为16700，与其他方法测定结果极为接近，可见肌红蛋白中只含一个铁原子。真实分子量是最低原子量的n倍，n是蛋白质中铁原子的数目，肌红蛋白n＝1。血红蛋白铁含量也是0.335%，最低分子量也是16700，因为含4个铁原子，所以n＝4，因此其真实分子量为66800。有时蛋白质分子中某种氨基酸含量很少，也可用这种方法计算最低分子量。如牛血清白蛋白含色氨酸0.58%，最低分子量为35200，用其他方法测得分子量为69000，所以其分子中含两个色氨酸。最低分子量只有与其他方法配合才能确定真实分子量。

（二）渗透压法

在理想溶液中，渗透压是浓度的线性函数，而与溶质的形状无关。所以可用渗透压计算蛋白质的分子量。但是实际的高分子溶液与理想溶液有较大偏差，当蛋白质浓度不大时，可用以下公式计算：

M=RT/lim(Π/C) 其中R是气体常数(0.082)，T是绝对温度，Π是渗透压（以大气压计），浓度单位是g/L。测定时需测定几个不同浓度的渗透压，以Π/C对C作图并外推求出C为零时的Π/C值，带入公式求出分子量。此方法简单准确，与蛋白质的形状和水化程度无关，但要求样品均一，否则测定结果是样品中各种蛋白的平均分子量。 （三）沉降分析法

蛋白质在溶液中受到强大离心力作用时，如其密度大于溶液密度，就会沉降。用超速离心机（每分钟6－8万转）测定蛋白质的分子量有两种方法：沉降速度法和沉降平衡法。

1.沉降速度法 离心时，蛋白质移动，产生界面，界面的移动可用适当的光学系统观察和拍照。当离心力与溶剂的摩擦阻力平衡时，单位离心场强度的沉降速度为定值，称为沉降系数。蛋白质的沉降系数（常用S20,w表示）介于1×10-13到200×10-13秒，1×10-13秒称为一个漂浮单位或斯维德贝格单位。蛋白质的沉降系数与分子形状有关，所以测定分子量时还要测定有关分子形状的参数，如扩散系数。可用以下公式计算：

M=RTs÷D(1－Vρ) 其中D是扩散系数，V是蛋白质的偏微分比容，ρ是溶剂的密度。偏微分比容的定义是：当加入1克干物质于无限大体积的溶剂中时，溶液的体积增量。蛋白质溶于水的偏微分比容约为0.74立方厘米每克。为获得准确结果，s和D的值应外推到无限稀释。其中的R是气体常数，在采用厘米.克.秒制时，等于8.314×107尔格/秒。

沉降分析还可鉴定蛋白均一性。纯蛋白只有一个界面，在沉降分析图形上只有一个峰。

2.沉降平衡法 在离心过程中，外围高浓度区的蛋白质向中心扩散，如转速较低，二者可达到稳定平衡。此时测定离心管中不同区域的蛋白浓度，可按下式计算分子量：

M=2RTln(C2/C1)÷[ω2(1－Vρ)(x22－x12)] 其中C2和C1是离轴心距离为x2和x1时的蛋白质浓度。沉降平衡法的优点是不需要扩散系数，且离心速度较低（8000－20000转每分）。但要达到平衡常常需要几天时间。 （四）分子排阻层析法

层析柱中填充凝胶颗粒，凝胶的网格大小可通过交联剂含量控制。小分子物质可进入网格中，流出慢；大分子被排阻在颗粒外，流经距离短，流出快。此方法较简单，但与分子形状有关。测分子量时，标准蛋白的分子形状应与待测蛋白相同。

lgM＝K1－K2 Ve 其中Ve是洗脱体积，即从加样到出峰时流出的体积，K1和K2是常数，随实验条件而定。 （五）SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳

蛋白质电泳时的迁移率与其所带净电荷、分子大小和形状有关，加入SDS后，每克蛋白可结合1.4克SDS，将原有电荷掩盖，而且使分子变成棒状。由于凝胶的分子筛效应，相对迁移率μR与分子量有如下关系：

lgM=K1－K2μR 其中K1和K2是与试验条件有关的常数。用已知分子量的标准蛋白作标准曲线，即可求出未知蛋白的分子量。有些蛋白不适宜采用这个方法，如带电荷较多的（组蛋白），带较大辅基的（糖蛋白），结构特殊的（胶原）等。

二、蛋白质的酸碱性

蛋白质是两性电解质，分子中的可解离基团主要是侧链基团，也包括末端氨基和羧基。蛋白质也有等电点，即所带净电荷为零的pH值。多数蛋白等电点为中性偏酸，约5左右。偏酸的如胃蛋白酶，等电点为1左右；偏碱的如鱼精蛋白，约为12。

蛋白质在等电点时净电荷为零，因此没有同种电荷的排斥，所以不稳定，溶解度最小，易聚集沉淀。同时其粘度、渗透性、膨胀性以及导电能力均为最小。

天然球状蛋白的可解离基团大部分可被滴定，因为球状蛋白的极性侧链基团大都分布在分子表面。有些蛋白的部分可解离基团不能被滴定，可能是由于埋藏在分子内部或参与氢键形成。通过滴定发现可解离基团的pK’值与相应氨基酸中很接近，但不完全相同，这是由于受到邻近带电基团的影响。

蛋白质的滴定曲线形状和等电点在有中性盐存在的情况下，可以发生明显的变化。这是由于分子中的某些解离基团可以与中性盐中的阳离子如钙、镁或阴离子如氯、磷酸根等相结合，因此观察到的等电点在一定程度上决定于介质中的离子组成。没有其他盐类存在下，蛋白质质子供体解离出的质子与质子受体结合的质子数相等时的pH称为等离子点。等离子点对每种蛋白质是一个常数。

各种蛋白的等电点不同，在同一pH时所带电荷不同，在一电场作用下移动的方向和速度也不同，所以可用电泳来分离提纯蛋白质。

三、蛋白质的胶体性质

蛋白质是大分子，在水溶液中的颗粒直径在1－100纳米之间，是一种分子胶体，具有胶体溶液的性质，如布朗运动、丁达尔现象、电泳、不能透过半透膜及吸附能力等。利用半透膜如玻璃纸、火胶棉、羊皮纸等可分离纯化蛋白质，称为透析。蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。一般每克蛋白可吸附0.3到0.5克水。分子表面的可解离基团带相同电荷时，可与周围的反离子构成稳定的双电层，增加蛋白质的稳定性。蛋白质能形成稳定胶体的另一个原因是不在等电点时具有同种电荷，互相排斥。因此在等电点时易沉淀。

四、蛋白质的变性(denaturation)

1.定义：

天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为变性，变性后的蛋白称为变性蛋白。二硫键的改变引起的失活可看作变性。

能使蛋白变性的因素很多，如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。但不同蛋白对各种因素的敏感性不同。 2.表现：

蛋白质变性后分子性质改变，粘度升高，溶解度降低，结晶能力丧失，旋光度和红外、紫外光谱均发生变化。

变性蛋白易被水解，即消化率上升。同时包埋在分子内部的可反应基团暴露出来，反应性增加。 蛋白质变性后失去生物活性，抗原性也发生改变。

这些变化的原因主要是高级结构的改变。氢键等次级键被破坏，肽链松散，变为无规卷曲。由于其一级结构不变，所以如果变性条件不是过于剧烈，在适当条件下还可以恢复功能。如胃蛋白酶加热至80－90℃时，失去活性，降温至37℃，又可恢复活力，称为复性（renaturation）。但随着变性时间的增加，条件加剧、变性程度也加深，就达到不可逆的变性。 3.影响因素

1)温度：多数酶在60℃以上开始变性，热变性通常是不可逆的，少数酶在pH6以下变性时不发生二硫键交换，仍可复性。多数酶在低温下稳定，但有些酶在低温下会钝化，其中有些酶的钝化是不可逆的。如固氮酶的铁蛋白在0－1℃下15小时就会失活一个可能的原因是寡聚蛋白发生解聚如TMV的丙酮酸羧化酶。 2)pH：酶一般在pH 4－10范围较稳定。当pH超过pK几个单位时，一些蛋白内部基团可能会翻转到表面，

造成变性。如血红蛋白中的组氨酸在低pH下会出现在表面。

3)有机溶剂：能破坏氢键，削弱疏水键，还能降低介电常数，使分子内斥力增加，造成肽链伸展、变性。 4 胍、尿素等：破坏氢键和疏水键。硫氰酸胍比盐酸胍效果好。

5)某些盐类：盐溶效应强的盐类，如氯化钙、硫氰酸钾等，有变性作用，可能是与蛋白内部基团或溶剂相互作用的结果。

6)表面活性剂：如SDS-、CTAB+、triton等，triton因为不带电荷，所以比较温和，经常用来破碎病毒。 4.变性蛋白的构象

胍和尿素造成的变性一般生成无规卷曲，如果二硫键被破坏，就成为线性结构。胍的变性作用最彻底。热变性和酸、碱造成的变性经常保留部分紧密构象，可被胍破坏。高浓度有机溶剂变性时可能发生螺旋度上升，称为重构造变性。 5.复性

根据蛋白质结构与变性程度和复性条件不同，复性会有不同结果。有时可以完全复性，恢复所有活力；有时大部分复性，但保留异常区；有些蛋白结构复杂，有多种折叠途径，若无适当方法，会生成混合物。 6.变性的防止和利用

研究蛋白质的变性，可采取某些措施防止变性，如添加明胶、树胶、酶的底物和抑制剂、辅基、金属离子、盐类、缓冲液、糖类等，可抑制变性作用。但有些酶在有底物时会降低热稳定性。有时有机溶剂也可起稳定作用，如猪心苹果酸脱氢酶，在25℃下保温30分钟，酶活为50％；加入70％甘油后，经同样处理，活力为109％。

变性现象也可加以利用，如用酒精消毒，就是利用乙醇的变性作用来杀菌。在提纯蛋白时，可用变性剂除去一些易变性的杂蛋白。工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，就是人造肉。

五、蛋白质的颜色反应

蛋白质中的一些基团能与某些试剂反应，生成有色物质，可作为测定根据。常用反应如下：

1.双缩脲反应 双缩脲是有两分子尿素缩合而成的化合物。将尿素加热到180℃，则两分子尿素缩合，放出一分子氨。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应生成红紫色络合物，称为双缩脲反应。蛋白质中的肽键与之类似，也能起双缩脲反应，形成红紫色络合物。此反应可用于定性鉴定，也可在540nm比色，定量测定蛋白含量。

2.黄色反应 含有芳香族氨基酸特别是酪氨酸和色氨酸的蛋白质在溶液中遇到硝酸后，先产生白色沉淀，加热则变黄，再加碱颜色加深为橙黄色。这是因为苯环被硝化，产生硝基苯衍生物。皮肤、毛发、指甲遇浓硝酸都会变黄。

3.米伦反应 米伦试剂是硝酸汞、亚硝酸汞硝酸和亚硝酸的混合物，蛋白质加入米伦试剂后即产生白色沉淀，加热后变成红色。酚类化合物有此反应，酪氨酸及含酪氨酸的化合物都有此反应。

4.乙醛酸反应 在蛋白溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁慢慢注入浓硫酸，在两液层之间就会出现紫色环，凡含有吲哚基的化合物都有此反应。不含色氨酸的白明胶就无此反应。

5.坂口反应 精氨酸的胍基能与次氯酸钠（或次溴酸钠）及?萘酚在氢氧化钠溶液中产生红色物质。此反应可用来鉴定含精氨酸的蛋白质，也可定量测定精氨酸含量。

6.费林反应（Folin-酚）酪氨酸的酚基能还原费林试剂中的磷钼酸及磷钨酸，生成蓝色化合物。可用来定量测定蛋白含量。它是双缩脲反应的发展，灵敏度高。

六、蛋白质的分离提纯

（一）选材及预处理 1. 选材

主要原则是原料易得，蛋白含量高。蛋白质的主要来源包括动物、植物和微生物。由于种属差异及培养条件和时间的差别，其蛋白含量可相差很大。植物细胞含纤维素，坚韧，不易破碎，且多含酚类物质，易氧化产生有色物质，难以除去。其液泡中常含有酸性代谢物，会改变溶液的pH。微生物因为容易培养而常用，但也需要破碎细胞壁。动物细胞易处理，但不经济。

2.细胞破碎

如目的蛋白在细胞内，需要进行细胞破碎，使蛋白释放出来。动物细胞可用匀浆器、组织捣碎机、超声波、丙酮干粉等方法破碎。植物可用石英砂研磨或纤维素酶处理。微生物的细胞壁是一个大分子，破碎较难。有超声振荡、研磨、高压、溶菌酶、细胞自溶等方法。 3.抽提

一般用缓冲液保持pH。可溶蛋白常用稀盐提取，如0.1Mol/L NaCl。脂蛋白可用稀SDS或有机溶剂抽提，不溶蛋白用稀碱处理。抽提的原则是少量多次。要注意防止植物细胞液泡中的代谢物改变pH，可加入碱中和；为防止酚类氧化可加5mMol/L维生素C。加DFP或碘乙酸可抑制蛋白酶活力，防止蛋白被水解。 （二）粗提

主要目的是除去糖、脂类、核酸及大部分杂蛋白，并将蛋白浓缩。常用以下方法： 1.沉淀法

核酸沉淀剂：MnCl2、硫酸鱼精蛋白、链霉素、核酸酶等

蛋白沉淀剂：醋酸铅、单宁酸、SDS等，也可除多糖，沉淀后应迅速盐析除去沉淀剂，以免目的蛋白变性。 选择变性：用加热、调节pH或变性剂选择性地变性杂蛋白。如提取胰蛋白酶或细胞色素C时，因其稳定性高，可用2.5％三氯乙酸处理，使杂蛋白变性沉淀。 2.分级法

常用盐析或有机溶剂分级沉淀蛋白。 3.除盐和浓缩

盐析后样品中含大量盐类，应透析除去。也可用分子筛，如Saphadex G25层析除盐。如样品过稀，可用反透析、冻干、超滤等方法浓缩。 （三）精制

以上方法得到的制剂可供工业应用。如需高纯样品，应精制。常用方法有各种层析、电泳、等电聚焦、结晶等。蛋白结晶不等于无杂质，但变性蛋白不能结晶，所以可说明其具有生物活性。

本 章 考 点

本 章 名 词 解 释

氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在?-碳上。 必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。

等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。 构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放臵所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻?-碳原子组成的一个平面单位。

蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有?-螺旋和?-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

?-螺旋（?-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手?-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

?-折叠（?-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

?-转角（?-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（?-螺旋和?-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可

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