GDMC生物化学教学大纲

第一部分 生物化学

第1章 绪 论

熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。熟悉本教材的主要内容及讲授安排。

第2章 蛋白质的结构与功能 学习内容：

一、蛋白质的分子组成

1．氨基酸的结构与分类 各类氨基酸的结构、重要理化性质 2．肽键与肽链 肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽 3．蛋白质的分类 二、蛋白质的分子结构

1．蛋白质一级结构概念 概念及重要性

2．蛋白质二级结构概念 肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响

3．蛋白质三级结构概念 结构域、分子伴侣 4．蛋白质四级结构概念 三、蛋白质结构与功能的关系

1．蛋白质一级结构与功能关系 一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系 2．蛋白质空间结构与功能关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病 四、蛋白质的理化性质及分离纯化

1．蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：茚三酮反应、双缩脲反应

2．蛋白质的分离纯化 透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心 3．蛋白质氨基酸序列分析 基本方法及步骤 学习要求：

一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。了解生物活性肽，蛋白质的分类。

二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。掌握模体、结构域和分子伴侣概念。熟悉β-转角和无规则卷曲结构。了解侧链对二级结构形成的影 响。

三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。

四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。

第4章 酶 学习内容：

一、酶的分子结构与功能

1．酶的分子组成 酶的概念、分类及辅助因子 2．酶的活性中心 概念、功能基团及来源 二、酶促反应的特点与机制

1．酶促反应的特点 高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性

2．酶促反应的机制 酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应

三、酶反应动力学

1．底物浓度对反应速度的影响 米-曼氏方程式、Km与Vm的意义及测定 2．酶浓度对反应速度的影响 底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比 3．温度对反应速度的影响 最适温度 4．pH对反应速度的影响 最适pH

5．抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制

6．激活剂对反应速度的影响 概念及影响 7．酶活性测定 测定方法、酶活性单位 四、酶的调节

1．酶活性调节 变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2．酶含量调节 酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控

3．同工酶概念 概念、一些重要同工酶 五、酶的命名与分类 1．酶的命名 命名原则 2．酶的分类 六大类 六、酶与医学关系

1．酶与疾病关系 发生、诊断与治疗

2．酶在医学中的应用 酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程 学习要求：

一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。

二、掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。

三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、Km和Vmax概念及意义。熟悉Km和Vmax的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。

四、掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vmax的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。 五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。

六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。

七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。熟悉LD和CK同工酶检测的临床意义。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。 八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。

第5章 维生素 学习内容： 一、脂溶性维生素

脂溶性维生素A、D、E、K 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症

二、水溶性维生素

B族维生素8种、维生素C和叶酸 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症 学习要求：

一、掌握维生素的概念、分类。

二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。 三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。

四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。

五、熟悉B族维生素和维生素C的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。

第6章 生物氧化 学习内容：

一、生成ATP的氧化体系

1．呼吸链 电子传递链，ATP合成酶 2．氧化磷酸化 概念与偶联部位及机制

3．影响氧化磷酸化的因素 抑制剂、ADP的调节、甲状腺激素及线粒体DNA突变 4．ATP循环与高能磷酸键 ATP的利用，其他高能磷酸化合物

5．通过线粒体内膜的物质转运 胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运 二、其它氧化体系

需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶 学习要求：

一、掌握生物氧化的概念和特点。

二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。

三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。 四、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。

五、掌握NADH转运的两种穿梭机制。了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。 六、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。 专题课内容：活性氧与抗氧化体系。

第7章 糖代谢 学习内容： 一、概述

1．糖的生理功能 提供能量是糖最主要的生理功能 2．糖的消化吸收 部位及形式 3．糖的代谢概况 二、糖的无氧分解代谢

1．糖酵解的反应过程 基本途径, 关键酶

2．糖酵解的调节 6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶 3．糖酵解生理意义 三、糖的有氧氧化

1．糖有氧氧化的反应过程 基本途径, 关键酶，三羧酸循环的生理意义 2．糖有氧氧化生成ATP供能

3．有氧氧化的调节 丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节 4．巴斯德效应 概念及机制 四、磷酸戊糖途径

1．磷酸戊糖途径反应过程 基本过程及关键酶 2．磷酸戊糖途径调节

3．磷酸戊糖途径的生理意义 为核酸合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

五、糖原的合成与分解

1．糖原的合成代谢 基本过程及关键酶 2．糖原的分解代谢

3．糖原的合成与分解的调节 磷酸化酶、糖原合酶 4．糖原累积症 六、糖异生

1．糖异生的基本途径及关键酶 2．糖异生的调节

3．糖异生的生理意义 维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡 4．乳酸循环 概念及意义

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