生物化学名词解释

生物化学名词解释（第一篇）

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.

两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷。（又称兼性离子或偶极离子） 必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。

稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，是正常氨基酸的衍生物。

非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。（长称共价结构） 蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10. 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 11. 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构

12. 超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 13. 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 14. 氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 15. 离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力。（也称为静电键或盐键） 16. 疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

17. 范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。

18. 盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。 19. 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20. 蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

21. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

22. 蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而

沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23. 凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

24. 层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 25. 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯。

26. 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

27. 不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。

28. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G-C和A-T之间

进行，这种碱基配对的规律就称为碱基互补配对规律。

29. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。 30. 顺反子：即结构基因，决定一条多肽链合成的功能单位。

31. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”

或变性。

在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 32. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构的现象。 33. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 34. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多的现象 35. 噬菌体：一种病毒，可破坏细菌，并在其中繁殖。

36. 发夹结构：由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的双链结构。 37. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围的中点。 38. 分子杂交：按照碱基互补配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程。

39. 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键的磷酸内酯的结构。

40. 米氏常数（Km 值）：酶的一个重要参数，是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。（（单位M 或mM）。

米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。） 41. 酶的专一性：指酶对底物及其催化反应的严格选择性。 42. 辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。

43. 单体酶：只有一条多肽链的酶，不能解离为更小的单位。分子量为13,000-35,000。 44. 寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶。分子量从35 000 到几百万。

45. 多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体。分子量都在几百万以上。 46. 激活剂：凡是能提高酶活性的物质，大部分是离子或简单的有机化合物。

47. 抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 48. 变构酶：代谢过程中的关键酶，催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。（也称别构酶） 49. 同工酶：指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 50. 诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。

51. 酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。 52. 酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数

53. 活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。(也称催化部位，活性部位) 54. 核酶：具有催化功能的RNA分子。 55. 抗体酶：一类具有催化能力的免疫球蛋白。

56. 固定化酶：通常的水溶性酶经物理或化学方法处理使之与惰性载体共价结合或包埋在凝胶网络或薄膜微囊中成为一种不溶性的酶制

剂。

57. 转换数：在酶被底物饱和时，每一酶分子或每一活性部位在单位时间内被转变为产物的底物分子数。 (也称酶的分子活力，

催化中心活力）

58. 竞争性抑制作用：抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用。（抑制剂与酶的正

常底物结构相似）

59. 非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，不影响酶与底物分

子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。

60. 皂化值：皂化1g油脂所需的KOH的毫克数。

61. 异头物：仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。 62. 糖蛋白：是分支的寡糖链与多肽链共价相连所构成的复合糖。

63. 茚三酮反应：在加热条件及弱酸环境下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色化合物及相应的醛和二氧化碳的反应。（与天冬酰胺

则形成棕色产物。与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成黄色）

64. 肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面。（也叫酰胺平面） 65. 肽单位：肽链中的酰胺基（-CO-NH-），也称肽基。

66. 蛋白聚糖：蛋白质和糖胺聚糖用共价键连接所构成的复合糖。 67. 磷脂：是指含有磷酸的脂类。（也称磷脂类、磷脂质）

68. 差向异构体：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映

体。

69. 等离子点：当没有溶液中的盐类干扰时，蛋白质分子本身的质子供体基团解离出来的质子数与它的质子受体基团结合的质子数相等

时的溶液pH

70. 电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。（也称离子泳） 71. 沉降系数：单位离心场强度的沉降速度。

72. 糖缀合物：糖类物质与蛋白质或脂质等生物分子形成的共价缀合物。（也称糖复合物，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂和脂多糖等） 73. 相变温度：在某一温度之上膜脂快速运动，由固体转变为流体的温度。

74. 共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。 （也称化学修饰） 75. 脱敏作用：通过热处理或化学修饰，别构酶的亚基被解离并失去对调节物的敏感性，但催化活性仍被保留的现象。

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