生化

第一章 蛋白质的结构与功能 一、名词解释

1、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6 个原子构成了所谓的肽单元。 2、分子伴侣：一类保守的蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

3、蛋白质的四级结构与亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

4、协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同作用。如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同作用。

5、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

6、Motif（模体）:在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。

7、Domain（结构域）:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能，称为结构域。

8、pI（等电点）:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 二、简答题

1、蛋白质的结构分几级？概念是什么？维持稳定的化学键分别是什么？ ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键、二硫键

⑵二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键

⑶蛋白质的三级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键氢键和范德华力

⑷蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要化学键：疏水作用、其次是氢键和离子键

2、以核糖核酸酶为例，说明一级结构与空间结构的关系。

核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素和β-巯基乙醇，导致此酶的二三级结构遭到破坏，酶活性丧失，一级结构不变。采用透析方法去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有很多方式，但实验发现有百分之九十五以上的核糖核酸酶按正确配对规律配对。证明只要蛋白质一级结构未被破坏，松散的多肽链可循特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然的空间构象，酶的活性又逐渐恢复至原来水平。由此说明，一级结构是空间构象的基础。

3、以Hb为例，说明蛋白质结构与功能的关系。

血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成，可结合4分子氧。4个亚基通过8个盐键，紧密结合形成亲水的球状蛋白。在氧分压较低时，Hb与氧气结合较难，第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。原因可用变构效应解释：当Hb和氧未结合时，铁半径比卟啉环中间的孔大，高出卟啉环，当第一个氧与铁结合后，铁的半径变小，进入卟啉环的孔中，引起肽段的构象的改变，连接亚基的盐键断裂，亚基间结合松弛促进氧与另外亚基结合。随着与氧结合量的增多，4个亚基的盐键逐渐断裂，二、三、四级结构剧烈改变，结构松弛，最后四个亚基全处于松弛（R）态。所以Hb氧解离曲线呈S型。 4、分离纯化蛋白质的主要方法和原理。

⑴透析和超滤，蛋白质分子量较大，不能透过半透膜，可将其与小分子化合物分离 ⑵丙酮作为一种有机溶剂可以使蛋白质沉淀，为避免变性必须在0-4度低温下进行，并在沉淀立即分离。盐析是利用中性盐将蛋白质表面电荷中和并破坏水化膜，使蛋白质从溶液中析出。用不同量的中性盐将水化膜致密程度不同、表面电荷数不同的蛋白质分级分离称为分段盐析。免疫沉淀是利用抗原抗体的强亲和力将蛋白质从混合溶液中分离。

⑶电泳是带电离子在电场中泳动。不同种的蛋白质在同一电场中带电性质、所带电荷量及分子量不同，所以在支持物上移动速度也不相同，使不同的蛋白质分离。

⑷层析常见的有三种，离子交换层析、凝胶过滤、亲和层析，分别根据蛋白质的颗粒大小、带电荷多少及亲和力大小将蛋白质分离。

⑸超速离心利用不同蛋白质的形状、密度不相同分离不同种蛋白质。

第二章 核酸的结构与功能 一、名词解释

1、DNA变性（DNAdenaturation effect）：在某些理化因素（温度、PH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象即为DNA变性。

2、核小体（nucleosome）：核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和H4。各两分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。

3、融解温度（melting temperature）：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，260nm紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称为融解温度（melting temperature，Tm）。

4、减色效应（hyperchromic effect andhypochromic）：DNA变性时其溶液OD260增高的现象称为增色效应。DNA复性时，其溶液OD260降低的现象称为减色效应。 5、退火（annealing）：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 6、核酸分子杂交（molecularhybridization）：热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同源的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。

7、茎状结构或发夹结构（hairpinstructure）：RNA分子可以形成局部双链，这些局部双链成茎状，中间不能配对的部分则膨出形成环或襻状结构，称为茎状结构或发夹结构。 二、简答题

1、简述Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的要点。

DNA双螺旋结构模型的要点是：⑴DNA是一个反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键

（G≡C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向是3’→5’。⑵DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。⑶DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。 2、简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。

具有催化作用的RNA被称为核酶。核酶的发现一方面推动了对于生命活动多样性的理解，另外在医学上也有其特殊的用途。核酶被广泛用来尝试作为新的肿瘤和病毒治疗技术，因为核酶可以将那些过度表达的肿瘤相关基因生成的mRNA进行切割使其不能翻译成蛋白质。核酶也可以用于切割病毒的RNA序列。针对HIV（人类免疫缺陷病毒）的核酶在美国和澳大利亚已进入临床试验。 3、简述核酸酶的定义及其分类。 核酸酶是指所有可以水解核酸的酶 ⑴依据底物不同分类

①DNA酶（deoxyribonuclease，DNase）：专一降解DNA ②RNA酶（ribonuclease，RNase）：专一降解RNA ⑵依据切割部位不同

①核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。 ②核酸外切酶：5’→3’或3’→5’核酸外切酶。

4、试比较DNA和RNA在化学组成、分子结构与生物学功能的异同 比较项目 DNA RNA 相同点 分子组成

含有碱基A、G、C、磷酸

分子结构

基本组成单位是核苷酸，以3’-5’磷酸二酯键相连成一级结构 不同点 分子组成 含脱氧核糖、T 含核糖、U

分子结构

一级结构是指脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序；二级结构为双螺旋结构；三级结构为超螺旋结构，真核细胞中为核小体结构。

一级结构是指核糖核苷酸的数量和排列顺序；二级结构为发夹型的单链结构，也有局部的小双螺旋结构；tRNA的二级结构为三叶草型；tRNA的三级结构为倒“L”型的结构。 生物学功能

是遗传物质的储存和携带者 参与蛋白质的合成

5、比较mRNA和tRNA的结构和功能 ⑴mRNA

成熟的真核生物mRNA的结构特点是：①大多数的真核mRNA在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。②在真核mRNA的3’末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及 mRNA的稳定性有关。

mRNA的功能：作为模板，决定其合成蛋白质的氨基酸的排列顺序。

⑵tRNA一级结构特点：①含10~20%稀有碱基，如DHU；②3’末端为-CCA-OH；③5′

末端大多数为G；④具有TΨC tRNA二级结构：三叶草型 tRNA三级结构：倒L型

tRNA功能：活化、搬运氨基酸到核蛋白体，参与蛋白质的翻译。

6、论述原核生物DNA的结构层次

⑴DNA的一级结构

DNA由数量极其庞大的4种脱氧核苷酸以3’，5′-磷酸二酯键连接起来形成直线或环形多聚体。由于脱氧核糖中C-2′上不含-OH，C-1′又与碱基相连，所以唯一形成3′，5′-磷酸二酯键。所以脱氧核糖核酸没有侧链。 ⑵DNA的二级结构-双螺旋结构

B-DNA双螺旋结构模型的要点是：①DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向是3’→5’。②DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。③DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

DNA双螺旋结构具有多样性，B-DNA代表细胞内DNA的基本构象，在某些情况下，还会呈现A型、Z型和三股螺旋的局部构像。 ⑶DNA的超螺旋结构

DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。分为正超螺旋和负超螺旋。自然界的闭合双链

DNA主要以负超螺旋形式存在。DNA超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于DNA复制和RNA转录过程具有重要作用。 ⑷原核生物DNA的高级结构

绝大部分原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋分子。在细胞内进一步盘绕，并形成类核结构，以保证其以较致密的形式存在于细胞内。类核结构中约80%为DNA，其余为蛋白质。在细菌基因组内，超螺旋可以相互独立存在，形成超螺旋区，各区域间的DNA可以有不同程度的超螺旋结构。

第三章 酶 一、名词解释

1、酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。 2、酶的活性中心：酶分子中有些必需基团在空间上彼此靠近，具有严格空间构象，能与底物特异性结合并将底物转化为产物的区域。

3、Km：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。

4、同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

5、变构调节：体内一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆性地结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变。这一调节酶活性的方式称为变构调节（allosteric regulation）。 二、问答题：

1、酶与一般催化剂相比有何异同？

相同点：酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变，它们只能催化热力学上允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。都可降低反应的活化能。

不同点：酶是蛋白质，具有一般催化剂所没有的生物大分子特性。酶促反映具有其特殊的性质及反应机制，酶促反应的特点有：高效性、特异性、可调节性，酶在温和条件下发挥活性，受多种因素的影响。

2、何为酶的化学修饰？特点有哪些？

某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶活性的方式称为酶的化学修饰。

化学修饰特点：酶可发生无活性或有活性的两种形式的互变，这种互变由不同的酶催化，后者又受激素的调节，酶的化学修饰包括，磷酸化与去磷酸化，甲基化与去甲基化，腺苷化与去腺苷化，以及SH-与-S-S-的互变等，其中磷酸化去磷酸化最常见，酶的化学修饰是体内快速调节的一种重要方式。 3、比较三种可逆性抑制作用的特点。

可逆性抑制包括：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。

⑴竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物，由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。竞争性抑制作用使酶的表现Km值增大，但Vmax不因有竞争性抑制剂的存在改变。

⑵非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物复合物不能进一步释放出产物。酶促反应的Vmax因抑制剂的存在而降低，降低幅度与抑制剂的浓度相关，但非竞争性抑制剂作用不改变酶促反应的表观Km值。

⑶反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物ES的量下降。这样既减少从中间产物转化为产物的量，也可同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。此类抑制作用同时降低反应的Vmax和表观Km值。 4、何为酶的最适温度？温度对酶的催化活性有何影响？

酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。温度对酶促反应速度具有双重影响；升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶变性的机会。环境温度低于最适温度时，温度加快反应这一效应占主导；温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。酶的活性随温度的下降而降低，但低温一般不对酶破坏，温度回升，酶又可恢复活性。酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。 5、什么是全酶？在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用？

酶蛋白与辅助因子结合形成复合物称为全酶，全酶具有催化活性。单纯的酶蛋白或辅助因子不具有催化活性。酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定化学反应

的性质和特点。一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。而一种辅助因子可以结合不同的酶蛋白形成不同的全酶，催化不同的化学反应。 6、试比较辅酶与辅基的区别有哪些？

辅酶：与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离；

辅基：与酶蛋白以共价键牢固结合，不能用透析等简单方法分离。主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常见的有K+、Na+、Mg2+等。

7、简述酶原激活的原理及生理意义？

有些酶刚合成或初分泌时是酶的无活性前体，称为酶原。酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活。酶原激活通过水解一个或若干个特定的肽键，酶的构象发生改变，其多肽链发生进一步折叠、盘曲、形成活性中心必需的构象。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原及酶原激活的生物学意义：消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用，酶原还可以视为酶的贮存形式。

8、可以影响酶促反应速度的因素有哪些，如何影响？

影响酶促反应速度的因素包括酶浓度、底物浓度、ph、温度、抑制剂、激活剂等。 底物浓度对反应速度的影响：其他因素不变，底物浓度的变化对反应速度作图呈矩形双曲线。底物浓度很低时，反应速度与底物浓度呈正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度最大，反应速度不再增加。

酶浓度对反应速度的影响：当[S]>>[E]，反应速度与酶速度的变化近似成正比关系。 温度对反应速度的影响：酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度的影响是双重的，一方面升高温度可加快酶促反应速度，但同时也增加了酶变性的机会。酶的活性随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏，温度回升，酶又可恢复活性。酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。温度不是酶的特异性常数。

Ph对酶促反应速度的影响：酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大的催化作用。许多具有可解离基团的底物与酶核电状态也受PH改变的影响，从而影响它们与酶的亲和力。此外，PH还可影响活性中心的空间构象，从而影响酶的活性。酶活性最大时的环境PH称为酶促反应的最适PH，最适PH也不是酶的特征性常数。

抑制剂对反应速度的影响：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂，抑制剂多与酶活性中心内、外的必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。 激活剂对反应速度的影响：激活剂作用是能与酶、底物或酶-底物复合物结合参加反应，或

参与酶活性中心的构成，加快酶促反应速度。

9、何为同工酶，有何特点，举例说明临床测定同工酶谱有何意义？

同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

特点：同工酶的多肽链应由不同基因或等位基因编码，或由同一基因的不同mRNA转录产物翻译生成。不包括那些仅翻译后经不同修饰加工生成的酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要作用。 各种同工酶在胎儿发育过程中有其规律性变化，了解胎儿发育不同时间的一些同工酶的出现或消失，可用于解释发育过程中这些阶段特有的代谢特点。临床上，当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶的改变有助于对疾病的诊断。例如，乳酸脱氢酶（LDH）同工酶是四聚体，由H型（心肌型）及M型（骨骼肌型）两种亚基组成四聚体蛋白。 第三章 酶 转移的基因

小分子有机化合物（辅酶或辅基） 名 称

所含的维生素 氢原子（质子）

NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I 尼克酰胺（维生素PP）之一

NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II 尼克酰胺（维生素PP）之一 FMN（黄素单核苷酸） 维生素B2（核黄素） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） 维生素B2（核黄素） 醛基

TPP（焦磷酸硫胺素） 维生素B1（硫胺素）

酰基

辅酶A（CoA） 泛酸 硫辛酸 硫辛酸 烷基

钴胺素辅酶类 维生素B12 二氧化碳 生物素 生物素 氨基

磷酸吡哆醛

吡哆醛（维生素B6之一） 甲基、甲烯基

四氢叶酸 叶酸

甲炔基、甲酰基等 一碳单位

第四章 糖代谢 一、名词解释

1、巴斯德效应（Pasteur effect）：糖有氧氧化抑制糖酵解的现象称为Pasteureffect。 2、糖有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程。

3、三碳途径：葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，再运至肝脏异生糖原的过程，称为三碳途径或间接途径。

4、糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。

5、Cori循环：乳酸循环，在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。 二、简答题

1、糖的有氧氧化包括几个阶段？

糖的有氧氧化包括三个阶段：⑴第一阶段为糖酵解途径：在胞浆内葡萄糖分解为丙酮酸 ⑵第二阶段为丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA ⑶第三阶段乙酰CoA进入三羧酸循环和氧化磷酸化 2、简述乳酸氧化供能的主要反应及其酶 ⑴乳酸经LDH催化生成丙酮酸和NADH + H+

⑵丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA、NADH + H+和CO2 ⑶乙酰CoA进入三羧酸循环经4次脱氢生成NADH+ H+和FADH2、2次脱羧生成CO2。 上述脱下的氢经呼吸链生成ATP和H2O。 3、试述三羧酸循环的要点及生理意义

⑴TCA中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化

⑵TCA中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。

⑶TCA的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的羧化或者循环再生。

三羧酸循环的生理意义：⑴TCA是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。 ⑵TCA是三大营养素代谢联系的枢纽。 ⑶TCA为其他合成代谢提供小分子前体。 ⑷TCA为氧化磷酸化提供还原当量。

4、比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义

糖酵解 糖有氧氧化 反应条件 供氧不足 有氧情况 进行部位

胞液

胞液和线粒体 关键酶

己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶 产物 乳酸、ATP H2O、CO2、ATP 能量

1mol葡萄糖净生成2molATP

1mol葡萄糖净生成36或38mol ATP 生理意义

迅速供能；某些组织依赖糖酵解供能 是机体获取能量主要方式 5、试述磷酸戊糖途径的生理意义 ⑴提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料

⑵提供NADPH;后者参与需氢合成代谢（作为供氢体）、生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。

6、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径？

糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，若一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效的进行糖氧化或糖异生。这种协调作用依赖于别构效应物对两条途径中的关键酶的相反作用以及激素的调节。 ⑴别构效应物的调节作用

①ATP及柠檬酸抑制6-磷酸果糖激酶-1；而激活果糖双磷酸酶-1 ②ATP抑制丙酮酸激酶；而激活丙酮酸羧化酶。

③AMP及2，6-双磷酸果糖抑制果糖双磷酸酶-1；而激活6-磷酸果糖激酶-1

④乙酰CoA抑制丙酮酸脱氢酶系；而激活丙酮酸羧化酶 ⑵激素调节：主要取决于胰岛素和胰高血糖素

胰岛素能增强参与糖氧化的酶活性，如己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系等；同时抑制糖异生关键酶的活性。

胰高血糖素能抑制2，6-双磷酸果糖的生成和丙酮酸激酶的活性，则抑制糖氧化而促进糖异生。

7、试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。 ⑴乳酸经LDH催化生成丙酮酸

⑵丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经AST催化生成天冬氨酸出线粒体，在胞液中经AST催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。

⑶磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。

⑷1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖 ⑸6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下生成葡萄糖 8、简述糖异生的生理意义。

⑴空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定 ⑵糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径 ⑶调节酸碱平衡

9、糖异生过程是否为糖酵解的逆反应？为什么？

糖异生过程不是糖酵解的逆过程，因为糖酵解中己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的，所以非糖物质必须依赖葡萄-6-磷酸酶、果糖双磷酸酶-1、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化才能异生为糖，即酶促反应需要绕过三个能障以及线粒体膜的膜障。

10、简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。

乳酸循环的形成是由于肝脏和肌肉组织中酶的特点所致。肝内糖异生很活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖。肌肉组织中除糖异生的活性很低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶；肌肉组织内生成的乳酸既不能异生成糖，更不能释放出葡萄糖。乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸（能源物质）以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。 11、简述肝糖原合成代谢的直接途径与间接途径。

肝糖原合成时由葡萄糖经UDPG合成糖原的过程称为直接途径；

由葡萄糖先分解成三碳化合物如乳酸、丙酮酸，在运至肝脏异生成糖原的过程称为三碳途径或间接途径。

12、简述血糖的来源与去路。

血糖的来源：⑴食物经消化吸收的葡萄糖⑵肝糖原分解 ⑶糖异生； 血糖的去路：⑴氧化供能 ⑵合成糖原

⑶转变为脂肪及某些必需氨基酸 ⑷转变为其他糖类物质

13、在百米跑时，肌肉收缩产生大量的乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向。 ⑴大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏经糖异生合成糖

⑵大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在心肌中经催化生成丙酮酸氧化供能 ⑶大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出。 ⑷一部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。 14、概述肾上腺素对血糖水平调节的分子机理。

肾上腺素通过促进肝脏和肌肉组织中的糖原分解而抑制糖原合成，使血糖水平升高。其分子机制如下：肾上腺素作用于肝及肌细胞膜上的受体后，促使G蛋白与GDP解离从而激活G蛋白。活化的G蛋白能激活腺苷酸环化酶，使cAMP生成增加，cAMP激活蛋白激活蛋白激酶A；后者催化细胞中许多酶类和功能蛋白质的磷酸化，从而引起肾上腺素的生理效应。

⑴使无活性的磷酸化酶b激酶磷酸化为有活性的磷酸化酶b激酶。后者催化无活性的磷酸化酶b磷酸化为磷酸化酶引则可促使糖原分解，升高血糖水平。

⑵使有活性的糖原合酶a磷酸化成无活性的糖原合酶b，从而抑制糖原合成，致使血糖浓度升高。

⑶cAMP一蛋白激酶系统还通过磷酸化改变某些酶的活性以调节血糖水平。如抑制肝丙酮酸激酶减少糖的分解代谢，激活果糖双磷酸酶一二促进糖异生，升高血糖水平。 15、试述肝脏在糖代谢中的重要作用。

⑴肝脏有较强的糖原合成与分解的能力。在血糖升高时，肝脏可以大量合成糖原储存；而在血糖降低时，肝糖原可迅速分解为葡萄糖以补充血糖。

⑵肝脏是糖异生的主要器官，可将乳酸、甘油、生糖氨基酸异生成糖。 ⑶肝脏可将果糖、半乳糖等转变成葡萄糖。

因此，肝脏是维持血糖相对恒定的重要器官。

另外，糖能为脂肪（三酯酰甘油）的合成提供原料，即糖能在肝脏中转变成脂肪。 16、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。

⑴6-磷酸葡萄糖的来源：①己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖 ②糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖 ③非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖

⑵6-磷酸葡萄糖的去路：①经糖酵解生成乳酸 ②经糖有氧氧化彻底氧化生成CO2、H2O和ATP ③通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原 ④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。

由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各代谢途径的共同中间产物，如己糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各条代谢途径不能顺利进行。因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。

17、三羧酸循环（TCA）循环由8步代谢反应组成

乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸（柠檬酸合酶）柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸 （顺乌头酸酶）异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA （α-酮戊二酸脱氢酶复合体）琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应（琥珀酰CoA合成酶）琥珀酸脱氢生成延胡索酸（琥珀酸脱氢酶）延胡索酸加水生成苹果酸（延胡索酸酶）苹果酸脱氢生成草酰乙酸（苹果酸脱氢酶）

第五章 脂类代谢 一、名词解释

1、必需氨基酸：脂肪饱和酸和单不饱和脂肪酸可由机体自身合成，多不饱和脂肪酸如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸由于体内不存在相应的酶所以机体不能合成，必须由食物供给，故称必需氨基酸。

2、脂肪动员：储存在脂肪细胞的脂肪，被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸及甘油并释放入血，经血液运输到其他组织氧化的过程称为脂肪动员。催化该过程中脂肪水解的甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶，对多种激素敏感，其活性受多种激素的调节。所以也称激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。

3、柠檬酸-丙酮酸循环：乙酰辅酶A首先与草酰乙酸缩合成柠檬酸，转运至胞液中裂解释出乙酰辅酶A及草酰乙酸，乙酰辅酶A即可用以合成脂肪酸及胆固醇，而草酰乙酸则还原成苹果酸被转运入线粒体内。苹果酸也可在苹果酸酶作用下氧化脱羧生成丙酮酸，再转运入线粒体内，最终均生成草酰乙酸，再参与转运乙酰辅酶A。

4、血浆脂蛋白：血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。可用两种方法将脂蛋白分为4类。一种是用电泳法，将脂蛋白分为α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和CM。另一种是用超速离心法，将脂蛋白分为HDL、LDL、VLDL和CM。

5、LCAT：即卵磷脂胆固醇酯酰转移酶催化卵磷脂分子中酯酰基转移至胆固醇上，使胆固醇转变成胆固醇酯。LCAT的活性受apoAⅠ激活，apoAⅡ抑制。LCAT在HDL的成熟

和胆固醇逆向转运中发挥重要作用。 二、问答题

1、比较脂肪酸合成和分解过程？ 脂肪酸合成和分解的区别 特征 分解 合成 部位 线粒体 胞液

中间代谢物 乙酰辅酶A 丙二酰辅酶A 载体 CoA-SH ACP 辅酶

FAD、NAD+ NADPH+H+ 转运机制 肉碱穿梭

柠檬酸-丙酮酸循环 四步反应名称

脱氢、加水、再脱氢、硫解 缩合、还原、脱水、再还原

2、简述酮体生成和利用的过程及生理意义。

⑴酮体的生成 以β-氧化所生成的乙酰辅酶A为原料，先缩合成羟甲戊二酸单酰辅酶A，接着HMGCoA被裂解成乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMGCoA合成酶是酮体生成的关键酶。

⑵酮体的利用 肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化，所以酮体在肝内生成，在肝外利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排泄。乙酰乙酸和β-羟丁

酸分子小、水溶性大，均先被转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。所以，酮体是肝脏输出能源的一种形式。在生理情况下，肝脏酮体的生成能力往往低于肝外组织利用酮体的能力，血中酮体的含量很低。

⑶生理意义：酮体是肝脏输出能源的一种形式。可通过血脑屏障，在糖供给不足时，是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。

3、简述胆固醇合成的原料、部位、限速酶、该过程中的重要中间产物及代谢转化去路？ 全身各组织都能合成胆固醇，以肝脏的合成量最大。合成的原料是乙酰辅酶A和NADPH+H+及ATP。过程：在胞液中，乙酰辅酶A先被缩合为HMG-CoA，接着被HMG-CoA还原酶还原为甲羟戊酸，进一步合成鲨烯，再经过多部生物化学反应生成胆固醇。HMG-CoA还原酶是胆固醇合成的关键酶。转化：胆固醇不能被彻底分解，在体内只能被转化。在肝脏，可转化为胆汁酸。在内分泌腺，可转化成激素。在皮肤，可转化成脱氢胆固醇。

4、什么是载脂蛋白？有哪些种类？其主要功用是什么？

脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白（apo）,主要有apoA、B、C、D和E五大类，其中apoA又分为AⅠ、AⅡ、AⅣ，apoC分为CⅠ、CⅡ、CⅢ，apoB分为B48和B100，它们分布于不同的脂蛋白中。载脂蛋白除了在血浆中起运输脂质的功能外，还有其特殊的生理功能。apoAⅠ能激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）、识别HDL受体。apoB100能识别LDL受体。apoCⅡ能激活脂蛋白酯酶（LPL）。apoCⅢ能抑制LPL、抑制肝脏apoE受体。apoE能识别apoE受体。

5、血浆脂蛋白分为哪几类？其作用分别是什么？

血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。可用两种方法将脂蛋白分类。一种是电泳法，将脂蛋白分为将脂蛋白分为α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和CM。另一种是用超速离心法，将脂蛋白分为HDL、LDL、VLDL和CM。分别相当于电泳法的α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和CM。CM的功能是转运外源

性甘油三酯及胆固醇。VLDL的功能是转运内源性甘油三酯及胆固醇。LDL的功能是转移内源性胆固醇。HDL的功能是胆固醇从肝外细胞向肝细胞的逆向转运过程。 6、简述体内乙酰辅酶A的主要来源和去路。

葡萄糖可以通过氧化分解转变为丙酮酸，丙酮酸脱羧转变成乙酰辅酶A。甘油三酯可以转变为甘油和脂肪酸，两者均可转化成乙酰辅酶A。另外，酮体、氨基酸也可以转变成乙酰辅酶A。

乙酰辅酶A转化去路也有五条：通过三羧酸循环彻底氧化成二氧化碳和水，合成酮体、脂肪酸、胆固醇和乙酰胆碱。

7、1mol软脂酸彻底氧化分解生成二氧化碳和水生成ATP的数量是多少？ ⑴FA在胞液中活化：FA+HSCoA+ATP 脂酰CoA+AMP+PPi ⑵活化的脂酰CoA进入线粒体----肉碱穿梭 ⑶脂酰CoA在线粒体氧化----β氧化。 包括：脱氢、加水、再脱氢、硫解

共进行7次β氧化生成7分子FADH2，7分子NADH+H+，8分子乙酰辅酶A。NADH进入呼吸链生成3分子ATP，FADH2进入呼吸链生成2分子ATP，乙酰辅酶A进入三羧酸循环，彻底氧化生成12分子ATP，共计生成3×7+2×7+12×8-2=129分子ATP。 8、为什么糖尿病人会出现酮症酸中毒？

乙酰辅酶A主要来源于糖代谢，通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液。乙酰辅酶A首先在线粒体内与草酰乙酸缩合成柠檬酸，转运至胞液中裂解释出乙酰辅酶A及草酰乙酸，乙酰辅酶A即可用以合成脂肪酸及胆固醇，而草酰乙酸则还原成苹果酸被转运入线粒体内。苹果酸也可在苹果酸酶作用下氧化脱羧生成丙酮酸，再转运入线粒体内，最终均生成草酰乙酸，再参与转运乙酰辅酶A。通过柠檬酸-丙酮酸循环，将线粒体中产生的乙酰辅酶A转运至胞液中参与合成反应。

糖尿病人体细胞内葡萄糖氧化供能不足，脂肪动员代偿性加强，生成大量的乙酰辅酶A。但

糖氧化减少使生成的丙酮酸减少，相应的草酰乙酸生成量减少，而乙酰辅酶A要进入三羧酸循环必须由草酰乙酸携带，所以进入三羧酸循环的乙酰辅酶A的量减少，大量的乙酰辅酶A聚集在肝脏中合成酮体。其中丙酮量很少，乙酰乙酸和β-羟丁酸占多，酸性强。生理状态下肝脏生成酮体的能力往往低于肝外组织利用酮体的能力，血中酮体的含量很低。但糖尿病由于糖代谢异常，体内脂肪动员加强，肝内酮体的生成超过肝外组织利用酮体的能力，血中酮体的含量会增加，导致酮症酸中毒。

第六章 生物氧化 一、名词解释

1、呼吸链：在生物氧化过程中，代谢物脱下的2H，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合成水。由于该过程与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。 2、氧化磷酸化（Oxidative phosphorylation）:由代谢物脱下的2H，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP过程，因此又称为偶连磷酸化。是体内产生ATP的主要方式。

3、底物水平磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。

4、P/O比值：指物质在氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗无机磷的mol数（或ADP摩尔数），即生成ATP的摩尔数。

5、高能磷酸键：是在水解时释放能量较多（大于21KJ/mol）的磷酸酯或磷酸酐一类的化学键，常用～P表示。这种高能键实际代表整个分子具有较高的能量，并不存在键能特别高的化学键，但因长期沿用，一般仍称高能磷酸键。 二、简答题：

1、什么叫呼吸链？组成呼吸链的主要成员有哪些？

所谓呼吸链，是指在生物氧化过程中，代谢物脱下的2H，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合成水。由于该过程与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。 组成呼吸链的主要成员有：复合体Ⅰ：NADH-泛醌还原酶；复合体Ⅱ：琥珀酸-泛醌还原酶；复合体Ⅲ：泛琨-细胞色素C还原酶；复合体Ⅳ：细胞色素C氧化酶

2、何谓α-磷酸甘油穿梭？

在哺乳动物的脑和骨骼肌中，线粒体外产生的NADH在胞浆中磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下生成磷酸二羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮可穿过线粒体外膜至胞浆，继续进行穿梭，而FADH2则在线粒体内进入琥珀酸呼吸链，失去2分子ATP。 3、试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？

相同点：①生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律；②物质在体内氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2、H2O）和释放能量均相同。 不同点：①生物氧化在体内温和条件下进行，温度是体温、PH近中性、有水参加、能量逐步释放；体外氧化则是在高温下进行。②生物氧化在体内以有机酸脱羧方式生成CO2，体外则是碳和氧直接化合生成CO2。生物氧化以呼吸链氧化为主使氢和氧结合成水，体外则是氢和氧直接化合成水。

4、简述两条重要的呼吸链的排列顺序。

NADH氧化呼吸链：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→cytC→复合体Ⅳ→O2 琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→cytC→复合体Ⅳ→O2 5、糖酵解过程中唯一的一步氧化反应是什么？反应中代谢物所脱下的氢在有氧和无氧的情况下分别是如何代谢的？

糖酵解过程中的氧化反应是：3-磷酸甘油醛→1，3-二磷酸甘油酸

反应脱下的氢由NAD接受生成NADH，脱下的2H在有氧和无氧的条件下分别进行如下代谢：有氧条件下，2H经α-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭由胞液进入线粒体，若经α-磷酸甘油穿梭则进入琥珀酸氧化呼吸链，最终与氧结合成水，生成2分子ATP；若经苹果酸-天冬氨酸穿梭则进入NADH氧化呼吸链，最终与氧结合成水，生成3分子

ATP。

无氧条件下，NADH使丙酮酸还原生成乳酸。

第七章 氨基酸代谢 一、名词解释

1、转氨基：在转氨酶（transaminase）的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

蛋白质的互补作用：与营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到相互补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。

2、一碳单位（one carbon unit）：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。

3、必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。

4、γ-谷氨酰基循环：由谷胱甘肽对氨基酸进行转运，然后再进行谷胱甘肽的合成，由此构成一个循环的过程。

5、联合转氨基作用：转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合被称为转氨脱氨作用，又称联合脱氨作用。 二、问答题：

1、氮平衡实验可出现几种情况？说明体内蛋白质代谢有何改变？

氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）反映了正常成人的蛋白质代谢情况，即蛋白质的合成代谢=分解代谢；

氮正平衡：摄入氮＞排出氮（儿童、孕妇等）部分摄入氮用于合成体内蛋白质，即蛋白质的合成代谢＞分解代谢；

氮负平衡：摄入氮＜排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）蛋白质摄入量不足，即蛋白质的合成代谢＜分解代谢。

2、试述甲硫氨酸循环的基本过程及其生理意义

基本过程：甲硫氨酸经ATP活化生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），SAM为体内的甲基化反应提供甲基后即变成S-腺苷同型半胱氨酸，后者脱腺苷后转变为同型半胱氨酸，同型半胱氨酸接受N -甲基四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，这一个循环反应过程，即

甲硫氨酸循环。

生理意义：由N -甲基四氢叶酸提供的甲基合成甲硫氨酸，再通过此循环的SAM提供甲基，可为体内广泛的甲基化反应提供甲基。

3、体内重要的转氨酶是什么？试写出各自催化的反应。 1）谷丙转氨酶 谷氨酸+丙氨酸 -酮戊二酸+丙氨酸 2）谷草转氨酶 谷氨酸+草酰乙酸 -酮戊二酸+天冬氨酸

4、试述丙氨酸-葡萄糖循环的基本过程及其生理意义。

基本过程：将肌肉中蛋白质分解产生的氨经交给丙酮酸生成丙氨酸，随血液转运至肝，丙氨酸在肝脏中再经脱氨基生成丙酮酸和氨，丙酮酸经肝糖异生形成葡萄糖，而氨经肝鸟氨酸循环合成尿素，葡萄糖经血液回流到肌肉经酵解途径再生成丙酮酸。

生理意义：1）使肌肉蛋白质分解代谢产生的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝脏，合成尿素而解毒。2）肌肉向肝脏提供了糖异生的原料。 5、简述体内氨的来源去路

血氨来源：1）体内氨基酸脱氨基作用，是氨的主要来源。2）胺的氧化。3）肠道吸收的氨，有两个来源，一是腐败作用产生的氨，二是肠腔尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。4）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺的水解。

血氨去路：1）主要到肝中合成尿素。2）合成谷氨酰胺。3）经肾脏以铵盐的形式随尿排出。4）合成非必需氨基酸、嘌呤、嘧啶等其他含氮物质。 6、简述高氨血症导致昏迷的生化机理

高氨血症时，脑中反映为：氨+ -酮戊二酸→谷氨酸 氨+谷氨酸→谷氨酰胺

脑内 -酮戊二酸减少，导致了三羧酸循环成员减少，速度的减慢，从而使ATP生成减少，脑组织供能不足而引起昏迷。 7、简述体内氨基酸的来源和去路

主要来源：食物蛋白质消化吸收而来的氨基酸，组织蛋白质分解产生的氨基酸，体内合成的

非必需氨基酸。

主要去路：合成组织蛋白质，进行脱氨基作用，进行脱羧基作用，转变为其他含氮化合物如：嘌呤、嘧啶等。

8、用N 标记的谷氨酸食物喂养兔子，在兔子体内发生怎样的变化？在尿液中可否检测到N 标记的尿素？

N 标记的谷氨酸食物进入兔子体内后经消化吸收进入了体内的氨基酸代谢库，进行一系列分解代谢后可出现于尿中，具体代谢过程如下：首先经氨基酸的脱氨基作用，具体方式有：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基及非氧化脱氨基，其中以联合脱氨基为主。经脱氨基后生成 -酮戊二酸和含N 的NH3。该NH3通过丙氨酸-葡萄糖循环或谷氨酰胺的形成被运送至肝脏。在肝脏中经鸟氨酸循环合成尿素，具体反应过程如下： CO2+NH3+H2O+2ATP 氨基甲酰磷酸 鸟氨酸+氨基甲酰磷酸 瓜氨酸 瓜氨酸+天冬氨酸 精氨酸代琥珀酸 精氨酸代琥珀酸 精氨酸+延胡索酸 精氨酸 尿素+鸟氨酸

生成的尿素分子中的2个氮原子，一个来自氨，可由N 谷氨酸脱氨基产生（N -NH3），另一个癞子天冬氨酸，而天冬氨酸中的氨基又可是由N 谷氨酸通过转氨基作用而来的N -NH3。谷氨酸脱下的NH3可经鸟氨酸循环生成尿素，故尿素中可检测到N 标记的尿素。 9、为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝脏和心脏病变的诊断指标之一？

正常情况下，体内各种转氨酶存在于相应的组织细胞中，血清中含量极低。体内最重要的两种转氨酶是谷丙转氨酶（GPT或ALT）和谷草转氨酶（GOT和AST），谷丙转氨酶在肝细胞内活性最高么人谷草转氨酶在心肌细胞中活性最高。当肝细胞或心肌细胞有病变或受损伤时谷丙转氨酶和谷草转氨酶分别释放入血，是血中该酶活性异常升高，故临床上测定血清中转氨酶的活性可以作为肝脏和心脏病变的诊断指标之一。

第八章 核苷酸代谢 一、名词解释

1、嘌呤核苷酸从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径。

2、抗代谢物：是一些嘌呤、嘧啶、氨基酸、叶酸等的类似物，主要以竞争性抑制或“以假乱真”的方式干扰或阻断嘌呤或嘧啶核苷酸的合成代谢，从而进一步阻止核酸及蛋白质的生物合成。 二、简答题：

1、核苷酸的主要生理功能有哪些？ ①核酸生成的原料 ②体内能量的利用形式

③参与代谢和生理调节 ④组成辅酶⑤活化中间代谢物 2、别嘌呤醇治疗通风的机制是什么？

痛风是由嘌呤核苷酸代谢产物尿酸异常沉积造成，别嘌呤醇与次黄嘌呤类似，只是分子中N7和C8互换了位置，故可通过竞争抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。黄嘌呤、次黄嘌呤的水溶性较尿酸大得多，不会沉积形成结晶，同时，别嘌呤醇与PRPP反应生成别嘌呤核苷酸，一方面消耗PRPP使其含量减少，另一方面别嘌呤核苷酸与IMP结构相似，可反馈抑制嘌呤核苷酸从头合成的酶，这两方面的作用均可使嘌呤核苷酸的合成减少。 3、从原料、过程、反馈调节三个方面比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同。 原料：合成嘌呤核苷酸有天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、一碳单位、PRPP； 合成嘧啶核苷酸有天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2、一碳单位、PRPP；

过程：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环，从而形成嘌呤核苷酸； 嘧啶核苷酸是首先合成嘧啶环，再与磷酸核糖结合形成核苷酸

反馈调节：嘌呤核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶酰胺转移酶等起始反应的酶

嘧啶核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶、氨基甲酰磷酸合成酶、天冬氨酸氨基甲酰转移酶等起始反应的酶

第九章 物质代谢的联系与调节 一、名词解释

1、物质代谢：机体在生命活动过程中不断摄入O2及营养物质，在细胞内进行中间代谢，

同时不断排出CO2和废物，这种机体与环境之间的物质交换即物质代谢。

2、细胞水平调节：单细胞微生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，这种调节称为原始水平调节或细胞水平代谢调节。

3、限速酶：指整条代谢途径中，催化反应速度最慢的酶，它的活性可以决定整个代谢途径的总速度，决定整个代谢途径的方向，是代谢途径的关键酶，其活性常受到底物、多种代谢物或效应剂的调节。

4、化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。

5、应激：是人体受到一些异乎寻常的刺激，如创伤、剧痛、缺氧、剧烈情绪激动等所作出的一系列反应的“紧张状态”。 二、简答题

1、体内物质代谢的特点有哪些?

①整体性； ②代谢调节； ③各组织、器官物质代谢各具特色； ④各种代谢物均具有共同的代谢池；

⑤ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式； ⑥NADPH是体内合成代谢中还原当量的直接供体。 2、试述乙酰辅酶A的来源与去路

葡萄糖可以通过氧化分解转变为丙酮酸，丙酮酸脱羧转变成乙酰辅酶A。甘油三酯可以转变为甘油和脂肪酸，两者均可转化成乙酰辅酶A。另外，酮体、氨基酸也可以转变成乙酰辅酶A。（糖有氧氧化、脂肪酸β氧化、氨基酸）

乙酰辅酶A转化去路也有五条：通过三羧酸循环彻底氧化成二氧化碳和水，在肝细胞内合成酮体、脂肪酸、胆固醇和乙酰胆碱。 3、变构调节的重要生理意义是什么？

①代谢终产物反馈抑制反应途径中的酶，使代谢物不致生成过多。

②变构调节可以是能量得以有效利用不至于浪费。 ③变构调节还可以使不同代谢途径相互协调。 4、试述草酰乙酸在物质代谢中的作用

草酰乙酸在TCA中的作用相当于催化剂，细胞内草酰乙酸的量可以决定TCA的速度，而草酰乙酸最主要的来源是糖代谢中丙酮酸的羧化，因此，如糖代谢障碍，TCA将不能正常进行。草酰乙酸是糖异生途径的重要中间产物，草酰乙酸参与线粒体内乙酰辅酶A出线粒体的转运及胞液内NADH进线粒体的转运过程，草酰乙酸氨基化可转变成天冬氨酸，草酰乙酸也可转变成丙酮酸后再彻底氧化分解成CO2和H2O。草酰乙酸还与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关。

5、应激时物质代谢会有哪些改变？

人体在应激时交感神经兴奋，肾上腺髓质及皮质激素分泌增多，胰高血糖素及肾上腺激素水平增加，胰岛素分泌减少，从而引起一系列代谢改变，主要为：①血糖升高：肝糖原分解及糖异生作用加强，而周围组织对糖的利用降低，均使血糖升高，对保证大脑、红细胞的供能有重要意义。②脂肪动员加强：血浆游离脂酸升高，成为心肌、骨骼肌等组织主要能量来源。③蛋白质分解加强：肌释放丙氨酸等氨基酸增加，同时尿素生成及尿氮排出增加，呈负氮平衡。总之，分解代谢增强，合成代谢受到抑制，血液中分解代谢中间产物增加。

第十章 DNA的生物合成（复制） 一、名词解释

1、半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板（template）按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子代细胞的DNA都和亲代的DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。

2、双向复制：原核生物复制时，DNA从起始点（origin）向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制。

3、复制子：习惯上把真核生物两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子（replicon）。

复制子是独立完成复制的功能单位。

4、引发体：含有解螺旋链、DnaC蛋白、引物酶和DNA复制起始区域的复合结构称为引发体。

5、引头链和随从链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。

6、滚环复制：环状DNA复制时，双链一股先开一个缺口，5’端向外伸展，在伸展出的单链上进行不连续复制。没有开环的一股则可以一边滚动，一边进行连续复制。两股链均直接作为模板，不需要引物。

7、框移突变：框移突变是指三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变。

8、修复：是对已发生分子改变的补偿措施，使其回复为原有的天然状态。

9、SSB：一种与单链DNA结合紧密的蛋白质，在复制中维持模板处于单链状态并保护单链的完整。

10、cDNA(complementaryDAN)：以mRNA为模板，经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补的DNA链。 二、简答题

1、DNA复制时如何保证其保真性？

DNA复制的保真性是与DNA聚合酶的作用有关，DNA聚合酶对模板依赖，保证遗传信息准确的延续、传代。其机制包括：

⑴严格的碱基配对规律-DNA聚合酶催化配对碱基聚合； ⑵聚合酶对碱基的选择功能；

⑶即时校读功能，及时识别错配的核苷酸并切除，加上正确的碱基。 2、DNA拓扑异构酶在DNA复制中有何作用？如何起作用？

主要是理顺由复制的高速度引起的DNA连环、缠绕、打结等现象和使复制中过度拧紧的正超螺旋得以松弛。这些都是复制能继续进行的保证。DNA拓扑异构酶的作用本质是靠其核

酸内切酶活性和催化磷酸二酯酶生成的活性，即先在DNA链上造成缺口，其中一股链绕过缺口后在与原断端连接，就可达到松弛DNA拓扑构象的目的。 3、何为端粒，简述端粒的结构特点和功能？

⑴定义：端粒指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构 ⑵结构特点：①端粒由末端单链DNA序列和蛋白质构成 ②末端DNA序列是多次重复的富含G、C碱基的短序列 ⑶功能：①维持染色体的稳定性 ②维持DNA复制的完整性 4、DNA分子损伤后机体常用的修复方式是什么？ ⑴一般生物都有光修复

⑵切除修复是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNA-polⅠ和连接酶完成。将损伤的DNA片段切除，再重新合成，延长DNA单链，最终由DNA连接酶催化将缺口补全恢复正常的DNA分子。

⑶重组修复，是当DNA损伤范围较大来不及修复完整就要进行复制时，可进行DNA的重组修复，即将DNA分子的损伤经不断DNA链的复制将其稀释降低到最低限度。 ⑷SOS修复，是当DNA损伤广泛难以继续复制时，由此而诱发出一系列复杂的反应的修复方式。这种修复特异性低，对碱基的识别、选择能力差。通过SOS修复，复制如能继续，细胞是可存活的。然而DNA保留的错误较多，导致较广泛、长期的突变。 5、原核生物和真核生物有几种DNA聚合酶，其作用有哪些？ ⑴原核生物DNA聚合酶

原核生物有DNA-polⅠ,DNA-polⅡ,DNA-polⅢ三种，按每个细胞内分子个数比的比列为400：40：20.其中DNA-polⅢ的活性最高。

DNA-polⅢ由10种亚基构成的不对称二聚体（αβγεθθ’χΨ），是在复制延长过程中真正催化新链核苷酸聚合的酶。αεθ组成核心酶，α亚基有5’→3’聚合活性，ε亚基有3’→5’外切核酸酶活性和碱基选择功能。θ亚基能夹住模板使酶沿模板链向前滑动。

DNA-polⅠ是单一肽链的大分子，共有是18个α-螺旋肽段，具有3’→5’，5’→3’外切核酸酶活性和5’→3’聚合作用。①即时校读作用3’→5’外切核酸酶活性识别错配的核苷酸并切除；②5’→3’外切核酸酶活性可切除复制引物时及突变片段（切除修复）；③Klenow片段是DNA-polⅠ体外经蛋白酶水解后的大片段，具有DNA聚合酶和3’→5’外切酶活性，是分子生物学的常用工具酶。

DNA-polⅡ在无DNA-polⅢ和DNA-polⅠ时起作用，也有3’→5’，5’→3’外切核酸酶活性。⑵真核生物DNA聚合酶

真核生物DNA聚合酶有α、β、γ、ε、δ五种。

DNA-polα、δ在复制延长中起催化作用，DNA-polδ延长领头链，DNA-polα延长随从链；DNA-polε的作用与DNA-polⅠ相似，在复制过程中起校读、修复和修补缺口的作用；

DNA-polβ在没有其他DNA-pol时起作用； DNA-polγ与线粒体DNA复制有关。 ⑶DNA聚合酶催化的反应 ①5’→3’聚合活性

催化引物或延长链的3’-OH与新加上的dNTP的α-磷酸基生成3’，5’磷酸二酯键。 ②核酸外切酶活性

3’→5’外切核酸酶活性，即时校读作用。 5’→3’外切核酸酶活性，切除引物、突变片段。 6、试述DNA的复制过程？

⑴复制起始

①辨认起始点，形成引发体：DnaA蛋白辨认复制起始点，DnaB蛋白有解螺旋作用，DnaC蛋白使DnaB蛋白组装到复制起始点，引物酶合成引物。引发体是由DnaA蛋白、DnaB蛋白（解螺旋酶）、DnaC蛋白、引物酶和DNA的复制起始区域共同形成的一个复合结构。 ②双股DNA解成单链：由解螺旋酶、拓扑酶、SSB配合进行、形成复制叉。

③引物形成：领头链与随从链分别由引发体中引物酶催化合成引物，随从链在复制中需多次生成引发体。引物为DNA聚合酶提供3’-OH末端，使DNA复制可以开始。

④复制方向：原核生物例如E.coli，是从固定的起始点oriC(origin)开始，只一个复制起始点，同时向两个方向进行复制，称为双向复制；真核生物的染色体庞大、复杂，有多个复制起始点，是多复制子复制。 ⑵复制的延长

复制延长是在DNA聚合酶（原核polⅢ、真核polα、δ）作用下，按照与模板碱基配对原则，逐个催化加入脱氧核苷酸的。由于DNA双链的走向相反，复制时两条子链复制的走向也相反。领头链可以顺着解链方向延长。随从链复制方向与解链方向相反，复制时需解链达足够长度，然后在引发体作用下，合成许多冈崎片段分别为1-2千核苷酸和1至数百个核苷酸。 ⑶复制的终止

复制的最后阶段，由RNA酶切去领头链和随从链的引物，引物空隙有由DNA-polⅠ（原核）或polβ（真核）以dNTP为原料延长填补。DNA连接酶在ATP供能情况下，催化DNA链3’-OH末端和相邻DNA链的5’-P末端，形成3’，5’磷酸二酯键，成为连续的子链，从而完成DNA的复制过程。

7、参与DNA复制的酶和蛋白因子有哪些？各有什么生理功能？

⑴拓扑异构酶：通过切断DNA链，绕过缺口又重新连接以达到解连环、缠绕、解结的目的，

使DNA解链中造成的过度盘绕、打结等现象得以理顺。消除复制叉前进带来的拓扑张力，促进双链解开。

⑵解链酶（解螺旋酶）：解开碱基对之间的氢键，形成两股单链。

⑶单链DNA结合蛋白：在复制中维持模板处于单链状态并保护DNA模板免受核酸酶降解。SSB的作用方式是随着DNA分子的解链，能不断的结合、解离，且SSB间有正协同反应。 ⑷引物酶：合成一小段RNA引物，提供3’-OH，用于DNA聚合酶延长子链。

⑸DNA聚合酶：在5’端有RNA（或DNA）的前提下，延长DNA子链。原核生物的DNA聚合酶有DNA-polⅠ,Ⅱ, Ⅲ。DNA-polⅢ在复制延长中起催化作用，DNA-polⅠ有校读、填补空隙、修复等功能。真核生物DNA聚合酶有DNA-polα、β、γ、ε、δ。复制延长中起催化作用的是DNA-polα、δ。DNA-polε的作用与DNA-polⅠ相似，在复制过程中起校读、修复和修补缺口的作用。

⑹连接酶：在随后链合成过程中，DNA连接酶也通过消耗ATP，催化两条不连续片段相邻的3’-OH和 5’-P连接生成磷酸二酯键，连接不连续的DNA子链。

第十一章 RNA的生物合成（转录） 一、名词解释

1、不对称转录（asymmetrictranscription）：双重含义，一是双链DNA只有一股单链用作转录模板，二是模板链并非永远在同一单链上。

2、编码链（codingstrand）：DNA模板上不用作转录模板的那一段单链，因其碱基序列除由T代替U外，其它与转录产物RNA序列相同。

3、加尾修饰点：真核生物mRNA转录不是在mRNA位置上终止，而是在数百个核苷酸之后，研究发现在编码链读码框架的3’端之后，常用一组共同序列AATAAA，再下游还有相当多的GC序列，这些序列称为加尾修饰点，转录越过修饰点后，mRNA在修饰点处被

切断，随即加入poly A。

4、σ因子：原核生物RNA聚合酶全酶的成分，功能是辨认转录起始区。 5、外显子（exon）：断裂基因及其初级转录产物上可表达的序列。

6、内含子（intron）：转录初级产物上通过剪接作用而被去除的RNA序列或基因中与这种RNA相对应的DNA序列。

7、剪接体：由snRNA和蛋白质组成的核糖核酸蛋白质复合物。其功能是结合内含子两端的边界序列，协助hnRNA的剪接加工。 8、

顺式作用元件（cis-actingelement）

：可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。根据顺式作用元件在基因中的位置、转录激活作用的性质及发挥作用的方式，分为启动子、增强子及沉默子等。

9、反式作用因子（trans-actingfactors）：大多数真核转录调节因子由某一基因表达后，通过与特异的顺式作用元件相互作用反式激活另一基因的转录。

10、断裂基因（splitegene）：真核生物结构基因由若干个编码区和非编码区互相间隔但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。

11、（PIC）:即转录起始前复合物，是真核生物转录因子与RNA聚合酶一同结合于转录起始前的DNA区域而成的复合物。 二、简答题

1、何谓转录？简述转录与复制的异同点？

生物体在DNA指导的RNA聚合酶催化下，以DNA为模板，以四种NTP为原料，按照碱基配对原则，合成RNA的过程称为转录。通过转录，DNA把遗传信息传递给RNA。 转录与复制的相似之处在于：①模板：都以DNA为模板；②原料：都需要核苷酸作原料；

③方向：都以5’向3’延长，都以磷酸二酯键连接核苷酸；④配对：都遵从碱基配对规律；⑤酶：都需依赖DNA的聚合酶；⑥产物：都是很长的多核苷酸链。 不同之处

复制 转录 模板

两股链均复制 模板链转录 原料 dNTP NTP 配对 A-T;C-G A-U;A-T;C-G 聚合酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶 产物 DNA RNA

2、何谓不对称转录？怎样用实验来证明转录的不对称性？

不对称转录：一是双链DNA只有一股单链用作转录模板，二是模板链并非永远在同一单链上。要证明不对称转录，比较简单的可用核酸杂交法。DNA的双链用热变性解开，并分离成两股单链，分别与转录产物RNA杂交，可发现哪一链、链上的哪些区段是转录模板。还可以用核酸序列测定加以比较。

3、原核生物与真核生物的RNA聚合酶有何不同？

⑵成肽，在转肽酶的催化下，P位上的肽酰基与A位上的氨基酸-tRNA上的氨基之间形成一肽键，P位上的tRNA脱落。

⑶转位，在A位上的二肽酰-tRNA连同mRNA前移至P位，而A位留空，准备接纳另一氨基酰-tRNA。此过程由转位酶催化。 5、简述信号肽假说的具体内容？

信号肽假说是靶向输送原理的几种学说之一，分泌性蛋白的初级产物N-端有信号肽结构。此结构富含输水氨基酸可被细胞转运系统识别。蛋白质合成尚未终止，信号肽就会出现，并被胞浆的信号肽识别蛋白（SRP）结合，然后带到细胞膜的胞浆面。在此，SRP与它的受体结合。靠这样一个输送系统，促使细胞膜通道开放，当信号肽带动合成中的蛋白质沿通道返回时，被膜上信号肽酶切除，至此成熟的蛋白质就被分泌至膜外。 6、怎样用实验来证明核蛋白体是蛋白质生物合成的场所？

用同位素标记的氨基酸，加入胞浆蛋白提取液，提取液中有蛋白质生物合成所需的各种组分，再加入适当的mRNA模板，即可进行试管内蛋白质合成。分析氨基酸的渗入，会发现，同位素最先出现于核蛋白体。然后较长时间才出现于细胞其他组分。用标记的氨基酸注射动物，取肝脏分离收集各种细胞器做同位素测定，得出类似结果。肝脏是合成各种蛋白质非常活跃的器官。

第十三章 基因表达调控 一、名词解释

1、管家基因（housekeepinggene）：有些基因对生命过程都是必须的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达。

2、组成性基因表达（constitutive gene expression）：管家基因的表达受环境因素的影响较小，而是在个体的各个生长阶段的大多数、或几乎全部组织中持续表达，或变化很小。这类表达方式称为组成性基因表达。

3、基因组（genome）：指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。对于原核生物而言，指单个的环状染色体所含有的全部基因；对真核生物而言，指一个生物体的染色体所包含的全部DNA。

4、操纵子（operon）：原核生物DNA分子中的一个转录单位，包括调控序列和几个结

构基因。

5、启动子（promoter）：原核基因启动序列与真核基因启动子是RNA聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件，包括至少一个转录起始点。在真核基因中增强子和启动子常交错覆盖或连续。有时，对结构密切联系而无法区分的启动子、增强子等结构统称为启动子。 二、简答题

1、举例说明基因表达的组织特异性和阶段特异性？

噬菌体、病毒或细菌侵入宿主后，呈现一定的感染阶段。随感染或生长阶段的发展，某一特定基因的表达严格按照特定的时间顺序发生，这就是基因表达的时间特异性。在多细胞生物，基因表达的时间特异性表现为与分化、发育阶段一致的时间性。因此，多细胞生物基因表达的时间特异性又称为阶段特异性。 在多细胞生物个体某一发育、生长阶段，同一基因产物在不同的组织器官表达多少是不一样的；在同一生长阶段，不同的基因表达产物在不同的组织、器官分布也不完全相同。在个体生长全过程，某种基因产物在个体按不同组织空间顺序出现，这就是基因表达的空间特异性。基因表达伴随时间或阶段顺序所表现出的这种空间分布差异，实际上由细胞在器官的分布决定的，因此基因表达的空间特异性又称为细胞特异性或组织特异性。 2、举例说明什么是管家基因及其基因表达的特点？

管家基因就是有些基因对生命过程都是必须的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达。管家基因的表达是组成性表达，即管家基因的表达受环境因素的影响较小，而是在个体的各个生长阶段的大多数、或几乎全部组织中持续表达，或变化很小。例如：三羧酸循环中酶的表达。 3、简述乳糖操纵子的结构和工作原理？

结构：调控区：P序列、O序列、CAP结合位点及它们的作用；结构基因：Z、Y、A为三个酶的编码基因。

工作原理：从阻遏原理，cAMP的正性调节，协调调节三方面回答。在没有乳糖存在时，阻遏蛋白与O序列结合，抑制转录启动，三种酶不能生成。在乳糖存在时，半乳糖生成并与阻遏蛋白结合，阻遏蛋白不能与O序列结合，转录启动，产生三种酶。 4、简述真核基因转录因子分类及功能？

分类：基本转录因子和特异转录因子。基本转录因子的功能是：RNA聚合酶识别启动子所必须的一组蛋白因子，对所有基因，对三种RNA聚合酶通用。特异转录因子的功能是：为个别基因转录所必须，决定基因表达的时间、空间特异性。进一步分为转录激活因子和转录抑制因子。

5、以乳糖操纵子和色氨酸操纵子为例简述诱导型操纵子和阻遏型操纵子的调控方式？

⑴原核生物基因表达一般受到蛋白质（阻遏蛋白）的抑制，使转录降低。抑制作用是通过阻遏蛋白与操纵序列的结合实现的。阻遏蛋白与操纵序列的结合受到一些小分子物质的调节。负调控的主要类型：根据阻遏蛋白与小分子物质作用性质的不同可把操纵子分为两类：即可诱导性和可阻遏性操纵子。

⑵可诱导性操纵子---乳糖操纵子，其结构基因一般是参与分解代谢的酶类。在无诱导物时，阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵序列处于关闭状态，基因不表达。有诱导物存在时，阻遏蛋白不与操纵基因结合，操纵序列处于开放状态，基因表达，基因表达产物对底物进行分解代谢。

⑶可阻遏性操纵子---色氨酸操纵子。其结构基因产物一般是参与某种物质合成代谢的酶类。在合成产物不足时，阻遏蛋白不与操纵序列结合，操纵序列处于开放状态，基因表达，基因表达产生的酶可对产物进行合成以补充其不足。在细胞中合成产物丰富时，合成产物与阻遏蛋白结合，使后者与操纵序列结合，操纵序列处于关闭状态，基因不表达。

6、在细菌培养基中同时有葡萄糖和乳糖大量存在时，细菌为什么首先利用葡萄糖（或以cAMP对乳糖操纵子的调控为例说明正调控作用）？

⑴一些蛋白如分解代谢物基因活化蛋白（CAP）与操纵子DNA结合后，可促进转录过程。 ⑵cAMP对乳糖操纵子转录的调控：在RNA聚合酶结合位点上游附近有一个CAP结合位点。但只有CAP与cAMP结合后才能与该部位结合。

当培养基中无葡萄糖而只有乳糖存在时，阻遏蛋白不与O序列结合，对基因表达的抑制解除。同时细胞内cAMP水平增加，CAP与cAMP结合成cAMP-CAP复合物，然后与CAP结合部位结合，促进RNA聚合酶与启动子结合和进行转录。

当培养基中乳糖和葡萄糖同时存在时，细胞内cAMP水平降低，cAMP-CAP复合物不能形成，游离的CAP不能与CAP结合部位结合，即使阻遏蛋白不与O序列结合，RNA聚合酶也不能与启动序列结合和进行转录。

第十二章 蛋白质的生物合成（翻译） 一、名词解释

1、翻译：即蛋白质的合成，就是把核酸中四种碱基（A、C、U、G）组成的遗传信息，以遗传密码破读的方式转变为蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

2、开放阅读框架(openreading frame)：从mRNA5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架。

3、多顺反子：原核细胞中数个结构基因常串连为一个转录单位，转录生成mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，称为多顺反子。

4、S-D序列:在各种原核mRNA起始AUG密码上游约8-13个核苷酸部位，存在4-9个核苷酸的一致序列，富含嘌呤碱基，如AGGAGG，与mRNA核蛋白体结合有关，称为Shine-Dalarno序列。

5、polysome：不论真核、原核细胞中1条mRNA模板链都可附着10-100个核蛋白体，依次结合起始密码并沿5’-3’方向读码移动，同时进行肽链合成，这种mRNA和多个核蛋白体的聚合物称为多聚核蛋白体。

6、ribosomalcycle：指翻译过程中的肽链延长。每次循环包括进位、成肽和转位三个步骤，称为核蛋白体循环。循环一次，肽链延长一个氨基酸残基。 二、简答题

1、三种RNA在蛋白质合成各起何作用？

mRNA是翻译的直接模板，以三联体密码子的方式把遗传信息传递为蛋白质的一级结构信息。tRNA是氨基酸搬运工具，以氨基酰-tRNA的方式使底物氨基酸进入核蛋白体生成肽链。rRNA与核内蛋白质组成核蛋白体，作为翻译的场所和装配机。 2、参与蛋白质生物合成的物质有哪些？简述它们的作用？ 原料：20种氨基酸

模板：mRNA是翻译的直接模板

运载体：tRNA可和相应的氨基酸结合成氨基酰-tRNA，并借其反密码子辨认相应的密码，将氨基酸带入正确位置上。

合成场所：rRNA和多种蛋白质组成核蛋白体，是翻译的场所和装配机。

蛋白因子：原核生物起始因子（IF），延长因子（EF）,释放因子（RF），分别在翻译的三个阶段发挥作用。

能量：ATP或GTP，以及无机离子等，共同协调作用。 3、何谓翻译后加工？主要包括哪些过程？

新合成的肽链从核蛋白体释放后，不一定具备生物活性，需经细胞内多种修饰加工处理，称为有活性的成熟蛋白质，称为翻译后加工。主要包括高级结构的修饰；亚基聚合、辅基连接。一级结构的修饰：去除N-甲酰基或N-甲硫氨酸，个别氨基酸的修饰，水解修饰和靶向输送（分泌性蛋白）三方面。 4、简述蛋白质生物合成的过程？

⑴进位，即氨基酸-tRNA根据密码要求，进入核蛋白体A位，此反应需GTP及延长因子EF-T参与。此时P位有起始氨基酸-tRNA占据。

⑵成肽，在转肽酶的催化下，P位上的肽酰基与A位上的氨基酸-tRNA上的氨基之间形成一肽键，P位上的tRNA脱落。

⑶转位，在A位上的二肽酰-tRNA连同mRNA前移至P位，而A位留空，准备接纳另一氨基酰-tRNA。此过程由转位酶催化。 5、简述信号肽假说的具体内容？

信号肽假说是靶向输送原理的几种学说之一，分泌性蛋白的初级产物N-端有信号肽结构。此结构富含输水氨基酸可被细胞转运系统识别。蛋白质合成尚未终止，信号肽就会出现，并被胞浆的信号肽识别蛋白（SRP）结合，然后带到细胞膜的胞浆面。在此，SRP与它的受体结合。靠这样一个输送系统，促使细胞膜通道开放，当信号肽带动合成中的蛋白质沿通道返回时，被膜上信号肽酶切除，至此成熟的蛋白质就被分泌至膜外。 6、怎样用实验来证明核蛋白体是蛋白质生物合成的场所？

用同位素标记的氨基酸，加入胞浆蛋白提取液，提取液中有蛋白质生物合成所需的各种组分，再加入适当的mRNA模板，即可进行试管内蛋白质合成。分析氨基酸的渗入，会发现，同位素最先出现于核蛋白体。然后较长时间才出现于细胞其他组分。用标记的氨基酸注射动物，取肝脏分离收集各种细胞器做同位素测定，得出类似结果。肝脏是合成各种蛋白质非常活跃

的器官。

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