生物化学资料整理

生 物 化 学

第一章：糖类的结构与性质

本章主要内容

一、糖类概况 二、糖的旋光性

三、单糖（结构、性质、代表性单糖及衍生物） 四、寡糖

五、复合糖（糖胺聚糖、蛋白聚糖、糖蛋白） 六、糖链结构分析 基本概念

异构：化合物具有相同的分子式，但原子连接次序或原子空间排布不同。 构型：具有相同的分子式和结构式，但原子在空间的排布不同，称之构型。 旋光异构：由于存在手性碳（不对称碳原子）而具有旋光性。

不对称碳原子：与四个不同的原子或基团相连并因此失去对称性的四面体碳。用C*表示 。 对映体：一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像的关系，并且两者不

能重叠。这两种旋光异构体称为对映体。两个对映体具有程度相同但方向相反的旋光性（D+与L-;D-与L+）和不同的生物活性，其他物理和化学性质完全相同。含n个C*的化合物，其旋光异构体的数目是2n, 组成2n /2对对映体。

任一旋光化合物都只有一个对映体，它的其他旋光异构体在理、化性质都与之

不同，不是对映体的旋光异构体称非对映体。

仅一个手性碳构型不同的非对映体称差向异构体（有几种情况）。

异头物：单糖由直链结构变成环状结构后，羰基碳成为新的手性碳（异头碳），导致C1差

向异构化，产生两个非对映体，称之。 α、β异头物判断：有2种方式。见P9-10。

高碘酸氧化：糖中邻二羟基间的C-C键被断裂， 形成二醛基，继而有一个醛基被氧化成甲

酸。测定聚合度、分支点数目和糖苷键位置。

糖苷（键）：环状单糖的半缩醛或半缩酮羟基与另一化合物发生缩合形成糖苷；糖苷键有O-苷、N-苷、S-苷等；糖苷是缩醛，无醛的性质。

单糖性质：异构化、还原、氧化（重点：高碘酸氧化）、成酯、成醚（酰基化、甲基化反应）、

形成糖苷（重点）

高碘酸氧化：糖中邻二羟基间的C-C键被断裂， 形成二醛基，继而有一个醛基被氧化成甲

酸。测定聚合度、分支点数目和糖苷键位置。

糖苷（键）：环状单糖的半缩醛或半缩酮羟基与另一化合物发生缩合形成糖苷；糖苷键有O-苷、N-苷、S-苷等；糖苷是缩醛，无醛的性质。

第二章：脂类的结构与性质

重要概念

脂质：是一类微溶于水而易溶于非极性溶剂的有机分子，大多数是脂肪酸和醇所形成的酯类

及其衍生物。

两亲化合物：具有极性头部（亲水）和非极性尾部（亲脂）的分子称之。 必需脂肪酸：亚油酸和亚麻酸对人体功能必不可少，但必须由膳食提供，称之。 碘值：指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。

脂质过氧化：一般是指多不饱和脂肪酸或多不饱和脂质的发生自动氧化产生过氧化物的现

象，它是典型的活性氧参与的自由基链式反应；

活性氧：指氧或含氧的高反应活性分子，如超氧阴离子自由基、羟基自由基、过氧化氢、单

线态氧等的统称。

脂肪酸概况

脂肪酸的种类及简写符号： 分为饱和脂肪酸、单不饱和脂肪酸、多不饱和脂肪酸；偶数碳

与奇数碳脂肪酸（奇数碳脂肪酸含量极少！）；简写符号用碳数：双键数△双键位号(含顺反式)表示，如18：2 △9c,12c。

多不饱和脂肪酸家族： 分为ω-3和ω-6系列（指离羧基最远的双键到甲基末端3个碳和6

个碳）。如亚油酸和γ-亚麻酸为ω-6系列，而α-亚麻酸为ω-3系列。人体内二者不能互转且二者对血脂的影响不同。见89页表格。

三酰甘油的化学性质

皂化值（水解与皂化）：皂化1g油脂所需的KOHmg数； 碘值（氢化和卤化）：100g油脂卤化时所吸收的碘的克数；

乙酰值（乙酰化）：中和1g乙酰化物所释放的乙酸所需要的KOHmg数； 酸值（酸败与自动氧化）：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOHmg数。

萜和类固醇

萜：由两个或多个异戊二烯单位组成；如类胡萝卜素为四萜；单萜、倍半萜等。 类固醇：即甾类，环戊烷多氢菲衍生而来；

胆固醇衍生物：

激素：5类 胆汁酸 维生素D 其它

脂蛋白：由脂质和蛋白质以非共价键结合而成的复合物，血浆可分为乳糜微粒、VLDL、IDL、

LDL、HDL五类；血浆脂蛋白的结构与各自的功能！

第3章：氨基酸（重点）

知识点

氨基酸分类

氨基酸的酸碱性质 氨基酸的化学反应 氨基酸混合物的分离

氨基酸：是蛋白质的构件分子，具有酸碱性质、手性、聚

合能力、特定的侧链结构及多样的化学反应；

兼性离子：指氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷的形式。在氨基酸晶体中或中性水溶

液中以兼性离子形式存在。

等电点：指氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的pH。等电点与离子浓度无关，只决

定于等电兼性离子两侧的pKa值。

氨基酸的酸碱性质

根据酸碱质子理论，HA A- ＋ H+

氨基酸是两性电解质，既是质子供体，又是质子受体。当氨基酸完全质子化时，可看作是多元酸；COOH和NH3+可以发生解离，用Ka表示它们的解离常数；在氨基酸溶液中，pH值 计算公式如下：

pH=pKa＋lg（质子受体/质子供体）

当pH大于等电点时，氨基酸带净负电荷；当pH小于等电点时，氨基酸带净正电荷。在一定的pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点愈远，氨基酸所携带的净电荷愈大。

氨基酸的化学反应

α-氨基参加的反应 与亚硝酸反应（生成羟基氨基酸和氮气） 与酰化试剂反应（氨基被酰基化而被保护）

烃基化反应： DNFB反应（生成DNP-氨基酸）；PITC反应（生成PTH-氨基酸） 形成西佛碱反应（与醛类化合物） 脱氨基反应

α-羧基参加的反应 成盐成酯

成酰氯（与二氯亚砜等） 脱羧基反应

叠氮反应（氨基酸酯与肼、亚硝酸）

α-氨基与α-羧基共同参加反应 与茚三酮反应（氨与还原茚三酮发生作用生成紫色物质） 成肽反应

侧链R基参加的反应 酪氨酸酚羟基 组氨酸咪唑 精氨酸胍基 色氨酸吲哚基 半胱氨酸巯基

氨基酸的旋光性与光谱性质

氨基酸的旋光性：

氨基酸的构型（指α-碳）也以甘油醛为参考物，从蛋白质的酸水解或酶水解液中得到的都是L型，但D型氨基酸在自然界也存在；蛋白质用碱水解或有机合成氨基酸时，得到的都是无旋光性的DL-消旋物。

氨基酸的光谱性质： 参与蛋白质组成的20多种氨基酸在可见光区没有光吸收，在红外区和远紫外区都有光吸收，但在近紫外区只有芳香族氨基酸有光吸收。

氨基酸混合物的分析分离

分离方法 柱层析

纸层析（相对迁移率，非极性性质） 薄层层析

离子交换层析（电荷和非极性） 气相层析 高效液相层析

氨基酸洗脱顺序的判定：氨基酸与树脂的亲合力主要决定于它们之间的静电吸引，其次是氨

基酸侧链与树脂聚苯乙烯之间的疏水相互作用；亲和力愈大愈难洗脱。

第四章：蛋白质（重点）

蛋白质概况

蛋白质是一类最重要的生物大分子，英文称protein，意为“最原初的，第一重要的”。 蛋白质的化学组成：碳（50%）、氢（7%）、氧（23%）、氮（16%）、硫（0-3%）、其它元素微量；蛋白质的平均含氮量为16%，此为凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。

分类Ⅰ 单纯蛋白质（如清蛋白、球蛋白、组蛋白、谷蛋白、硬蛋白等） 缀合蛋白质（如糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、金属蛋白、黄素蛋白等）

分类Ⅱ 按生物学功能可将蛋白质分为酶、调节蛋白、结构蛋白、转运蛋白等等； 分类Ⅲ 纤维状蛋白质（一般不溶于水。典型的有：胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白、肌球蛋白等）

球状蛋白质（可溶性好。典型的有：胞质酶类等） 膜蛋白（与细胞的膜系统结合而存在）

分类Ⅳ 单体蛋白质 （寡）多聚蛋白质

蛋白质结构的层次

构象：指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态；构象形态间的改变不

涉及共价键的破裂。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或三维结构，称之为蛋白质的构象；一个给定的蛋白质可以有多种构象，但只有一种或少数几种在能量上是有利的。

蛋白质的结构（蛋白质的一级结构即多肽链的氨基酸序列决定蛋白质的高级结构）

一级结构（即共价结构，指多肽链的氨基酸序列） 二级结构（指多肽链借助氢键形成α螺旋和β折叠片）

三级结构（指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构） 四级结构（指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关系）

蛋白质的功能：催化、调节、转运、储存、运动、结构组分、支架作用、免疫、异常功能。

蛋白质的共价结构（一级结构）

氨基酸残基：

肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成因而 不在是原来完整的分子，称为氨基。

酸残基； 两个氨基酸形成一个肽键时失去一分子水，因此失去的水分子数比氨基酸残基数少一个。每个氨基酸残基的平均分子量为110。

肽：

由两个或多个氨基酸残基通过肽键相连而形成的化合物；肽有寡肽和多肽之分。一条肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称为N-末端，而另一端含有一个游离的末端羧基称为C-末端。

肽键： 具有部分双键的性质 肽键比一般碳-氮单键短

与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式构型 肽键不可自由旋转

肽的理化性质： ①肽键的酰氨氢不解离，肽的酸碱性质主要决定于肽键中的游离末端α-NH2、α-COOH及侧链R基上的可解离基团；

②肽中末端α-羧基的pKa值比游离氨基酸的大，末端 α-氨基的pKa值比游离氨基酸的小；

③游离的α-氨基、 α-羧基和R基可发生与氨基酸中相应的类似反应，如茚三酮反应等；

④蛋白质部分水解后所得的肽若不发生消旋，则具有旋光性，短肽的 旋光度约等于组成氨基酸的旋光度之和，较长的肽的旋光度则不是简单加和。

活性肽：具特殊的生物学功能的肽段，如脑啡肽、谷胱甘肽、肌肽等

蛋白质测序的重要方法

N-末端测定 二硝基氟苯（DNFB）法：肽游离末端NH2与DNFB反应生成DNP-肽，最后水解生成黄色DNP-氨基酸

丹磺酰氯（DNS）法：用DNS取代DNFB，生成DNS-氨基酸 苯异硫氰酸（PITC）法：生成PTH-氨基酸，从肽上断裂下来 氨肽酶法：外切酶，但效果不好

C-末端测定 肼解法：测定C-末端的最重要的化学方法，肽与肼反应，除C-末端氨基酸游离外，其他氨基酸转变为氨基酸酰肼化物

还原法：C-末端氨基酸用硼氢化锂还原成相应的α-氨基醇

羧肽酶法：最有效、最常用：羧肽酶A、羧肽酶B、羧肽酶C、羧肽酶Y

二硫键的断裂 过甲酸氧化法：将二硫键氧化成磺酸基

巯基化合物还原法：将二硫键还原成巯基，然后用烷基化试剂如碘乙酸保护巯基，防止其重新被氧化

氨基酸组成的测定 酸水解：是主要方法，多用HCl，同时辅以碱水解；所得氨基酸不消旋，但Trp全部被破坏，Ser，Thr，Tyr部分破坏，Asn和Gln的酰氨基被水解，生成Asp和Glu。

多肽链的裂解 酶裂解：

胰蛋白酶：专一性强，断裂Lys或Arg的羧基参与形成的肽键 糜蛋白酶：断裂Phe，Trp，Tyr，Leu等疏水氨基酸的羧基端肽键

嗜热菌蛋白酶：专一性差，断裂Val，Leu，Phe，Tyr，Trp等氨基参与形成的肽键 胃蛋白酶：在酸性条件稳定，肽键 两侧均为疏水氨基酸。在确定二硫键位置时，

常用到此酶。

其它酶：略

化学裂解：

溴化氰（CNBr）：只断裂Met的羧基形成的肽键

羟氨（NH2OH）：在pH9时，专一性断裂Asn-Gly之间的肽键，其它条件下不专一

肽段的氨基酸测序 Edman化学降解法：用Edman试剂PITC与游离氨基作用生成PTH-氨基酸，并可用各种层析技术分离；用此法降解，一次可连续测出60-70个氨基酸残基的序列；工作量大，操作麻烦；现改用蛋白质测序仪。

酶解法：利用氨肽酶和羧肽酶，局限性大，有困难 质谱法：质谱仪

由核苷酸序列推定法：mRNA cDNA ，推出 cDNA的核苷酸序列，然后推测出蛋白质的氨基酸序列

肽段在肽链中次序的确定：需借助重叠肽。

重叠肽：由于不同的断裂方法即断裂的专一性不同，产生的切口彼此错位，使两套肽段正好跨过切口而重叠的肽段；获得重叠肽需要两种或两种以上的不同方法断裂同一多肽样品，得到两套或多套肽段。

二硫键位置的确定 一般采用胃蛋白酶水解原来的含二硫键的蛋白质。一是胃蛋白酶专一低，切点多，得到含有二硫键的肽段较小，易分离鉴定；二是在酸性条件下，有利于防止二硫键发生交换反应。

蛋白质的氨基酸序列与生物功能；肽合成

同源蛋白质：

在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。同源蛋白质具有共同的进化起源。同源蛋白质具有明显的氨基酸序列相似性，称之为序列同源。根据同源蛋白质的氨基酸序列资料可建立系统树（进化树）。两个物种的同源蛋白质，其序列中氨基酸的差异数目与这些物种间的进化发生差异是成比例的。

蛋白质激活：

在生物体内有些蛋白质是以前体形式合成，不具有活性，只有按一定方式裂解除去部分肽链后才具有生物活性，称之为蛋白质激活。如酶原激活。

肽的人工合成：

氨基酸共聚合（由一种或两种氨基酸反应） 控制合成（由不同氨基酸按一定顺序）：

接肽反应需接肽试剂，为避免接肽试剂与某些活泼基团反应，故在接肽前须首先将这些基团加以封闭或保护，如氨基保护或羧基保护等。在正常条件下，羧基和氨基之间不会自发形成肽键，即氨基或羧基需活化，通常是羧基活化。

固相肽合成：

是控制合成技术的巨大进步，利用固相肽合成仪已成功合成多种肽和蛋白质。其实质是肽的羧基端第一个氨基酸共价挂接在树脂上，然后加入氨基受保护的第二个氨基酸并发生缩合反应，形成肽键，依次类推。最后是肽与树脂断裂并去掉氨基端的保护基团。

Ⅲ蛋白质的三维结构

研究蛋白质构象的方法：至今研究蛋白质三维结构的成就主要是应用间接的X-射线衍射法；

研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法（了解）。

稳定蛋白质三维结构的作用力 非共价键（次级键）：氢键、范德华力、疏水作用：突出地位、离子键（盐键、静电引力） 共价键：二硫键，重要作用

蛋白质的二级结构 无规卷曲

非重复性结构 β转角 β折叠片

α螺旋：最常见、最典型、最丰富的二级结构元件

α螺旋： 是重复性结构，每圈螺旋站3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴上升0.54nm，即螺距值；由氢键封闭的环为13元环；一般为右手螺旋；分子内或链内氢键使之稳定，减少R基间的相互作用或β-碳原子无分支结构均利于其稳定，而Pro存在可中断之。

β折叠片：

为重复性结构； β折叠片的肽链处于曲折的伸展状态；借助链间或肽段间的氢键而稳定；分为平行和反平行β折叠片，平行的比反平行的更规则。

纤维状蛋白质：动物体的基本支架和外保护成分，分子具规则的线性结构。

球状蛋白质： 其种类远比纤维状蛋白质多，蛋白质结构的复杂性和功能的多样性主要体现在球状蛋白质；

球状蛋白质的整个肽链没有均一的二级结构，但具有多种二级结构元件如α螺旋、β折叠片、无规卷曲等，由此构建的三级结构—结构域，并将球状蛋白质分成4大类；其三维结构具有明显的 折叠层次，且疏水测链球状分子内部，亲水侧链暴露在分子表面；在多数的胞内酶、血浆蛋白及蛋白类激素都属于球状蛋白质。

超二级结构：

由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多，有规则的 二级结构串，并在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。已知有3种基本形式：αα、βαβ、ββ。

结构域：

在多肽链上由二级结构元件或超二级结构形成的相对独立的 紧密球状实体，是三级结构的局部折叠区。较小的球状蛋白质或亚基是单结构域，而较大的球状蛋白质或亚基是多结构域。结构域可分4类：全α结构、α，β结构、全β结构和富含金属或二硫键结构域。

蛋白质变性与蛋白质折叠

蛋白质变性：

天然蛋白质分子在受到理化因素的作用时导致溶解度降低、不对称性增高、生物活性丧失及理化特性改变，此过程称之为蛋白质变性。

蛋白质变性的实质是分子中次级键被破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键破坏，即蛋白质一级结构仍保持完好。当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，此为蛋白质的复性。是否蛋白质变性与复性可逆，仍有疑问。

蛋白质折叠：

蛋白质折叠不是随机的而是通过累积选择找到自由能最低的构象；折叠需要折叠酶和分子伴侣参加。

分子伴侣：

是一类与蛋白质折叠有关的蛋白质家族（来源相同、结构相似、功能相关），它们通过抑制新生肽链不正常的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合而协助多肽链的正确折叠。

亚基缔合与四级结构：

在同多聚体蛋白质中，原体就是亚基，而在杂多聚体蛋白质中，原体是由不同的亚基组成；亚基缔合的驱动力主要是疏水相互作用，亚基缔合的专一性由相互作用的表面上的机性基团之间的氢键和离子键决定。

Ⅳ蛋白质的结构与功能的关系

肌红蛋白和血红蛋白是两个研究得最透彻的蛋白质，它们是蛋白质结构与功能的范例。肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也十分相似。

肌红蛋白 珠蛋白：含153个氨基酸残基，为1条肽链 辅基血红素：原卟啉Ⅸ与Fe的络合物称血红素。

卟啉化合物有很强的着色力，使生物组织呈现特定的颜色。卟啉环中心的铁原子有6个配位键，其中4个与四吡咯环的N原子相连，另2个沿垂直于卟啉环面的轴分布在环面的上下，这两个键合部位分别称为第5和第6配位。

铁原子可以是亚铁（Fe2+）或高铁(Fe3+)，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁血红素，相应的肌红蛋白称为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。类似的命名也用于血红蛋白。其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。

在肌红蛋白分子中，血红素共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中。其中血红素铁在第5配位键与珠蛋白第93位His残基的咪唑N配位结合；第6配位键处于开放状态，是O2的结合部位。当第6位被O2分子所占据时，即为氧合肌红蛋白；血红素中Fe2+能进行可逆氧合作用。血红素的铁原子如果处在水环境则容易被氧 化成Fe3+，失去氧合能力，此时H2O分子代替O2成为Fe3+的第6个配体。CO能与O2竞争第6配位键，且结合能力远大于O2。

血红蛋白（Hb）的主要功能是在血液中结合并转运氧气，它存在于红细胞中。

Hb的结构：

脊椎动物的Hb由4个多肽链亚基组成，其中2个是一种亚基，2个是另一种亚基。如成人的血红蛋白主要是HbA，亚基组成为α2β2，次要组分是HbA2，亚基组成为α2δ2；每个血红蛋白分子都有4个血红素，每个血红素分别位于每个多肽链中的裂隙处，并暴露在分子的表面。

氧合过程中的构象变化：

酶工程：是将酶学原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术，是

生物工程的重要组成部分，并必将成为一个很大的生物技术产业。

酶活性部位：酶的催化能力只局限在酶分子的一定区域，只有少数特异的氨基酸残基参与了

底物结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活性直接相关的区域称为酶的活性部位或活性中心。

结合部位：决定酶的专一性 催化部位：决定酶的催化能力

酶活性部位的共同特点： ①酶活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的1%~2%； ②酶的活性部位是一个三维实体（空间概念）：不是点、线、面的概念；

③酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而是在结合过程中二者发生一定的构象变化后才互补的：此动态的辨认过程称为诱导契合；

④酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子或底物分子的一部分结合到裂缝内并发生催化作用；

⑤底物通过次级键结合到酶上：酶与底物形成ES复合物主要靠氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用；

⑥酶活性部位具有柔性或可运动性：活性部位更易被破坏。

酶活性部位的研究方法： 酶分子侧链基团的化学修饰法（巯基、氨基、羧基、羟基、咪唑基、胍基等）；X射线晶体结构分析法；定点诱变法（改变编码蛋白质基因中的DNA顺序来研究酶活性部位必需氨基酸的变化）等。

补充： 酶的催化作用是由氨基酸侧链上功能基团和辅因子为媒介的，主要的有His、Ser、Cys、Lys、Glu、Asp的侧链常直接参加催化过程；辅因子对于酶的催化具有协同作用； 对于多底物的酶促催化反应，存在着1个以上的底物结合部位，在活性部位存在1个以上的催化基团，能进行协同催化；

与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些，故活性部位通常包围着底物。

影响酶催化效率的因素

底物和酶的邻近效应与定向效应：邻近效应指酶与底物结合成中间复合物后，使底物与底物之间，酶的催化基团与底物之间的有效浓度大大提高；定向效应指底物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。

底物形变和诱导契合：酶使底物分子中敏感键基团的电子云密度增高或降低，产生电子张力，使底物分子形变而接近其过渡态，降低了反应活化能；

酸碱催化：酶通过瞬时的向底物提供质子或从底物接受质子以稳定过渡态底物而加速反应的催化机制。在生理条件下，pH中性，OH-H+很低，不能起到酸碱催化作用，此时主要依靠广义的酸碱催化来作用，即酶蛋白分子中某些基团既是质子供体又是质子受体，如氨基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。

共价催化：酶蛋白中的亲核基团容易攻击底物的亲电中心，形成酶-底物共价结合的中间物，从而降低反应活化能，加速反应。酶蛋白中最常见的3种亲核基团是：丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基；底物中典型的亲电中心：磷酰基、酰基和糖基。

金属离子催化：几乎1/3的酶催化活性需要金属离子，金属离子通过3种主要途径参与催化过程：结合底物为反应定向；可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应；静电稳定或屏蔽负电荷。 多元协同催化：

酶活性部位受微环境影响：非极性、低介电环境利于酶促反应。

别构调节：

酶分子的非催化部位（别构部位）与某些化合物可逆地、非共价结合后使酶的构象发生改变，进而改变酶活性（增加或降低），称之为酶的别构调节。具有这种调节作用的酶称为别构酶（变构酶）。使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或别构剂，它包括正效应物（别构激活剂）和负效应物（别构抑制剂）。别构调节普遍存在于生物界，许多多谢途径的关键酶就是利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡。别构调节现象不仅存在于别构酶，还存在于其它的别构蛋白质如血红蛋白；此外，操纵子中的调节蛋白也是别构蛋白质。

关于别构酶： ①别构酶的酶促反应大多不符合Michaelis-Menten动力学，即不符合米氏方程，其酶促反应曲线为S型（正协同）或双曲；

②效应物（别构剂）与调节亚基（调节部位）结合后导致酶构象的改变，引起酶催化部位的活性增加或降低；

③具活性中心和别构中心，且二中心处在酶蛋白的不同亚基或同一亚基的不同部位，即调节部位不同于催化部位；

④许多别构酶常处于代谢途径的起始部位或受控部位，代谢途径的终产物常作为别构酶的负效应物抑制这些酶； ⑤所有的别构酶均为寡聚酶；

⑥存在同促效应和异促效应：底物分子本身对别构酶的调节作用称同促效应；非底物分子对别构酶的调节作用称异促效应；

补充：为了区分符合米氏方程的酶和正协同效应的别构酶及负协同效应的别构酶，Koshland

建议用协同指数（cooperativity index，CI）来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。CI是指酶分子中的结合位点被底物饱和90%和饱和10%时底物浓度的比值。故协同指数又称饱和比值(Rs)。CI=Rs=81 1/n ，n为协同系数（Hill系数），存在下列不同的Rs值： 典型的米氏方程酶：Rs=81；

正协同效应的别构酶：Rs＜81，且Rs愈小，正协同效应愈显著； 负协同效应的别构酶：Rs＞81,且Rs愈大，负协同效应愈显著；

此外，也常用Hill系数来判断酶属于哪一种类型：米氏方程酶n=1；正协同别构酶n ＞1；负协同别构酶n ＜1；

调节酶：凡能通过构象变化或亚基解聚或亚基修饰等方式来改变酶活性而对代谢起调节作用

的酶称为调节酶。

别构酶：可逆地非共价结合，使构象改变，调节亚基发生变构或进一步脱离催化亚基（解聚） 共价调节酶：通过其它酶对其多肽链某些基团进行可逆共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性；共价修饰主要是磷酸化、腺苷酰化、甲基化等。如在蛋白激酶作用下发生磷酸化，主要的蛋白激酶有蛋白激酶A，磷酸化酶激酶，蛋白酪氨酸激酶等；共价调节酶是寡聚酶，且在每个亚基上都含有共价修饰的位点。

酶原激活：是不可逆共价修饰，指酶前体（酶原）经过蛋白水解酶作用后释放出肽段，构象

发生变化，形成酶的活性部位，变成有活性的酶。

同工酶：指催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫功能等 方面不

同的一组酶，称为同工酶。关于同工酶的几点说明：

① 同工酶的产生可能是基因分化的产物，而基因分化又可能是生物进化过程中为适应不同的代谢方式而引起的，故为适应不同的代谢方式，同工酶在不同组织或不同细胞中分布不同，底物特异性不同和动力学特性不同，这决定了同工酶在体内的功能是不同的，同工酶只做相同的工作，不一定有相同的功能；

② 同工酶是由不同基因编码的单体亚基通过不同的比例聚合成不同的多聚体，使得同工酶在催化同一反应时以不同的多聚体形式存在；

③ 同工酶是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和细胞癌变的有力工具，在酶学、医学和生物学研究中具有重要地位。

第6章：维生素、抗生素、激素与生物膜

维生素（Vitamin）：维生素是维持生物体正常生长发育和代谢所必需的一类微量有机物质，

不能由机体合成或合成量不足，必须靠食物供给。维生素在生物体内的作用不同于糖类、脂类和蛋白质，它不是作为碳源、氮源或能源物质，不是用来供能或构成生物体的组成部分，但却是代谢过程中所必需的，即绝大多数的维生素是作为酶的辅酶或辅基的组成部分，在代谢中起到重要作用。

维生素缺乏症：由于各种维生素的生理功能不同，因而缺乏不同的维生素将产生不同的疾病，

即由于维生素缺乏而引起的疾病称为维生素缺乏症。如缺乏维生素A导致夜盲症，缺乏维生素B1导致脚气病，维生素C缺乏导致坏血病等等。

维生素的分类：维生素都是小分子有机化合物，它们在化学结构上无共同性，有脂肪族、芳

香族、脂环族、杂环和甾类化合物。通常根据维生素的溶解性质分为脂溶性和水溶性两大类。分类如下：

本文来源：https://www.bwwdw.com/article/ap9v.html