木材白腐菌分解木质素的酶系统_锰_省略_素过氧化物酶催化分解木质素的机制_池玉杰

菌 物 学 报 26（1）：153~160, 2007

Mycosystema

木材白腐菌分解木质素的酶系统-锰过氧化物酶、漆酶和木质素过氧化物酶催化分解木质素的机制

池玉杰* 伊洪伟

（东北林业大学林学院 哈尔滨, 150040）

中图分类号：Q939.5 文献标识码：A 文章编号：1672-6472（2007）01-0153-0160

Lignin degradation mechanisms of ligninolytic enzyme system,

manganese peroxidase, laccase and lignin peroxidase, produced by wood white rot fungi

CHI Yu-Jie YI Hong-Wei

(College of Forestry, Northeast Forestry University, Harbin 150040)

近年来许多研究者进行了木材白腐菌分解木质素的酶系统对木质素的催化分解机制的研究。木材白腐菌在分解木质素的过程中会产生分解木质素的酶系统，氧化与分解木质素，这些酶系统主要包括细胞外过氧化物酶（锰过氧化物酶-MnP、木质素过氧化物酶-LiP）和细胞外酚氧化酶-漆酶（laccase）。在降解木质素的过程中，由于木质素聚合体的庞大结构，因此白腐菌的木质素降解酶系统是细胞外的；由于木质素结构是由内部单元C－C键和醚键构成的，因此与降解纤维素和半纤维素的酶系统相比较来说，木质素降解酶的催化机制是氧化作用而不是水解作用；另外，由于木质素聚合体立体结构的不规则性，因此降解木质素的酶系统在很大程度上必须是非专一性的酶系统，非特异性地分解木质素结构。氧化后的木质素经过产生不稳定的自由基，然后可进行一系列的非酶催化的自发裂解反应，从而引起木质素聚合体的氧化与断裂（Kirk ＆ Cullen, 1998）。一些白腐菌产生所有上述这3种分解木质素的酶，而大多数白腐菌仅产生2种甚至1种分解木质素的酶（Eriksson et al., 1990; Orth et al., 1993; Hatakka, 1994），因此表明这3种酶在分解木质素的过程中并不是全都必需的（Thurston, 1994）。

漆酶、锰过氧化物酶和木质素过氧化物酶的分子都太大，不能进入未腐朽的木材细胞壁的孔隙内。它们或者可在未腐朽木材细胞壁的表面发挥催化作用，或者在已经腐朽具有足够空隙能使酶分子穿透的木材细胞壁内部发挥作用，这些腐朽的木材细胞壁已经发生了物理形状和化学成分的改变。如果这3种酶是直接作用于木质素聚合体，它们必须首先能够进入到细胞腔的内部表面，真菌以这种方式对木质素的降解确实发生在非选择性的白腐（一些白腐菌以相同的比率同时脱除木材细胞壁中的木质素和碳水化合物，这种类型称作非选择性白腐或同时腐朽）木材内，但这种方式不是选择性木质素降解菌（还有一些白腐菌脱除木质素的速度较脱除纤维素快，而不使纤维素有明显的损失，因此在木材中产生白色已经去除木质素的区域，这种类型称作选择性白腐或脱木质素作用）（Blanchette, 1991; Otjen & Blanchette, 1986; Blanchette, 1995）的酶作用方式。在选择性降解过程中，电子显微镜的观察结果表明，在白腐菌对木质素进行足够的国家自然科学基金资助项目（30671700号）

*通讯作者 E-mail: chiyujie@

收原稿日期：2006-03-08 ，收修改稿日期：2006-05-16 ?

154 菌 物 学 报 26卷 分解而使酶分子能进入到分解后的孔隙内之前，就已经从细胞壁内部脱除了木质素。因此最初对木材细胞壁中的木质素进行降解必须是由一些小分子量的、能够扩散到木材细胞壁内部的氧化剂引起，这些小分子量的物质要比分解木质素的酶分子小得多，它们是分解木质素的酶反应系统的一部分（Harvey et al., 1986; Hammel, 1996）。研究表明，上述三种酶都能与低分子量的中介体共同作用，即酶产生具有攻击木质素结构能力的反应中间产物，间接地引起木质素的氧化反应，从而导致木质素的分解，这已被提出作为木质素的降解机制。探索这些酶的催化分解机制，以及进一步探索这些酶的协同作用机制，都具有非常重要的理论和应用意义。本文综述了木材白腐菌产生的这3种分解木质素的酶对木质素的催化分解机制。 1锰过氧化物酶（MnP）

在真菌分泌的降解木质素的非特异性细胞外氧化还原酶中，锰过氧化物酶（MnP; EC1.11.1.13）起着至关重要的作用。MnP是一种最常见的降解木质素的过氧化物酶，是分解木质素的主要酶系，广泛存在于白腐菌中（Orth et al., 1993; Hatakka, 1994），如著名的生物制浆菌种虫拟蜡菌Ceriporiopsis subvermispora产生MnP和漆酶（Rüttimann et al., 1992）。很容易在白腐菌以木质纤维素基质作底物时检测到MnP的存在，几乎所有能引起木材白色腐朽的担子菌和各种栖息土壤的枯落层降解担子菌都能产生这种酶，将其分泌到真菌存在的微环境中。这些担子菌主要分布于非褶菌目木材腐朽菌中的伏革菌科Corticiaceae、韧革菌科Stereaceae、猴头菌科Hericiaceae、灵芝菌科Ganodermataceae、刺革菌科Hymenochaetaceae和多孔菌科Polyporaceae，以及伞菌目土壤枯落层分解菌中的球盖菇科Strophariaceae 和口磨科Tricholomataceae等。但是细菌、酵母菌、丝状真菌和菌根菌都不产生MnP（Hofrichter, 2002）。这种含亚铁血红素的糖蛋白是由两个国际研究小组（M.Gold的研究小组和Crawford的研究小组）20年前在金孢展齿革菌Phanerochaete chrysosporium中发现的（Glenn ＆ Gold, 1985; Paszcynski et al., 1985），但和P. chrysoporium 产生的另一种细胞外氧化酶-木质素过氧化物酶（LiP）相比，这种酶最初并没有受到足够的重视。MnP这种糖基化的亚铁血红素蛋白质通常以多种复合的形式产生，即有多种同工酶，分子量（MW）一般在38kDa～62.5kDa之间，稍大于LiPs，大多数纯化后的MnP的分子量都在45kDa左右。这些同工酶主要是等电点（pIs）不同，通常具有偏酸性的最适pH值（pH3～4）。但在某些真菌中也发现有等电点为弱酸性和中性的MnP同工酶。

MnPs进行常规的过氧化物酶催化循环，与木质素过氧化物酶（LiPs）的催化循环相似，包括MnP本体这种含铁酶、以及反应中介体MnP化合物Ⅰ和MnP化合物Ⅱ。MnPs对酚和非酚化合物1个电子氧化的还原电位为1.1V（Heinzkill ＆ Messner, 1997），在细胞状态下，MnPs可以提供低分子量的可扩散到木材细胞内的氧化剂- Mn3+螯合物（Paszczynski et al., 1986）。MnP优先地氧化永远存在于木材和土壤中的二价锰离子Mn2+ ，以Mn2+作为首选还原底物，即电子供体，使其变成高度活性的三价锰离子Mn3+。催化循环由H2O2结合到MnP本体上起开始启动，形成一种过氧化铁复合体。然后过氧化物的氧-氧键断裂，从亚铁血红素上转移2个电子，形成由H2O2 2个电子的氧化产生的中介体之一-MnP化合物Ⅰ，它是一个Fe4+-氧-卟啉复合体，可以氧化酚底物和二价锰离子Mn2+ ，此时H2O2的双氧分子键断裂后释放一个水分子。接下来氧化还原反应继续进行，一个二价锰离子Mn2+首先被有二齿的有机酸螯合剂如乙醇酸盐或草酸盐螯合，螯合的Mn2+充当MnP化合物Ⅰ的1个电子供体，被氧化成Mn3+，乙醇酸盐和草酸盐继续稳定由Mn2+转化成的Mn3+产物，并促进Mn3+螯合物从酶内的释放，而MnP化合物Ⅰ被还原，形成MnP化合物Ⅱ，也是一个Fe4+-氧-卟啉复合体。MnP化合物Ⅱ的还原反应以MnP化合物Ⅰ同样的方式继续进行下去，只是MnP化合物Ⅱ只能被二价锰离子Mn2+还原，即另一个Mn2+转化成Mn3+，从而导致MnP本体被释放，同时也产生第二个水分子（Kishi et al., 1994; Wariishi et al., 1988）（图1）。可以看出整个催化反应循环需要Mn2+的被氧化，使其变成高度活性的三价锰离子Mn3+来完成，这种活性的Mn3+由真菌

1期 池玉杰等：木材白腐菌分解木质素的酶系统-锰过氧化物酶、 漆酶和木质素过氧化物酶催化分解木质素的机制 155 形成的螯合剂如草酸等有机酸所稳定（Hatakka, 2001; Wariishi et al., 1992）。螯合的Mn3+作为低分子量的物质，成为氧化还原中介体，是可渗透或扩散到木材细胞内木质素结构中的氧化剂，可在远离酶的一定位置上发挥作用，经由氢原子和一个电子的提取，非特异性地进攻和氧化木质素有机分子中的酚结构，这类酚结构大约占木质素结构单元的10%，从而导致酚木质素结构形成不稳定的易于自发裂解的苯氧基团自由基，这种一个电子的氧化形成的苯氧基团经历一系列的反应，其中的一部分导致木质素聚合体在一定的结构上裂解，裂解可发生在芳香环与α碳原子之间（Tuor et al, 1992; Wariishi et al, 1991）。研究表明虫拟蜡菌C. subvermispora侵染的木材在相对较短的时间内，就会在菌丝上产生大量的草酸钙结晶和在局部区域有锰的沉积（Akhtar et al., 1998）。草酸和锰都是锰过氧化物酶发生作用的必要化学成分。

图1 锰过氧化物酶MnP的催化循环

Fig.1 The catalytic cycle of manganese peroxidase (MnP)

MnP首先被认为是一种酚氧化酶，因为Mn3+能氧化各种单酚和二聚酚，包括酚木质素模型化合物。酚结构的底物被氧化成苯氧基，苯氧基然后进一步被脱甲基化、烷基苯基键断裂、α碳原子被氧化、α碳原子和β碳原子之间的键断裂。一个由P. chrysosporium 产生的MnP、丙二酸钠、Mn2+和H2O2组成的反应体系，可催化β-1型木质素结构酚紫丁香基的α碳原子和β碳原子之间的键断裂、α碳原子被氧化、烷基-芳基键的断裂（Tuor et al., 1992）。

Mn 3+和羧酸（如草酸盐、丙二酸盐、苹果酸盐、酒石酸盐、乳酸盐）的螯合物能引起多种底物的单电子氧化作用。酚及氨基芳香化合物都可以由脱氢作用被氧化，分别形成酚氧基和氨基自由基。一些氧化还原能力较低的非酚芳香族物质，如四甲氧基苯（茴香醚）或蒽易于从芳香环中脱去一个电子，形成芳香阳离子基团。Mn3+和羧酸（如草酸盐或丙二酸盐）的螯合物也可能发生相互反应，转变成烷基团，这些烷基团以后经历与氧分子发生的自发反应，形成其他的基团（如超氧化物）。这些基团被认为是过氧化物的前体，可以通过自动的催化反应产生，它们在外源过氧化氢缺乏的情况下，可以被MnP利用。

但是锰过氧化物酶-Mn系统的氧化还原潜能较木质素过氧化物酶低，因为Mn3+螯合物不是一种很强的氧化剂，弱于LiP的氧化作用，简单的MnP酶系统不能攻击和氧化木质素的非酚单元。然而在木质素的全部芳香结构中，仅有一小部分由酚羟基组成，大部分是非酚类结构，这些非酚类结构在通常情况下难以降解，不能通过直接受Mn3+螯合物攻击的作用机制而被氧化。因此，MnPs对木质素内的酚基单元的催化反应不可能导致木质素聚合体的大量分解，然而，那些缺乏LiP 而产生MnPs的白腐菌已经显示出能分

156 菌 物 学 报 26卷 解非酚的木质素亚基（Jensen et al., 1996），这个事实表明这类白腐菌还存在其他的木质素分解机制。因此研究者也探索了MnP能氧化占木质素全部芳香结构大多数的非酚类木质素结构的另一种机制，尤其是产生活性基团的复合氧化剂中介体被用来解释这类结构被MnP的氧化作用。研究结果表明，MnP还可产生除Mn3+螯合物以外的可扩散到木材细胞内的氧化基团。一些复合氧化剂如有机硫化合物（谷光甘肽GSH、L-半胱氨酸等）以及不饱和脂肪酸及其它们的衍生物（如亚油酸、吐温80等）都能被MnP酶系氧化，分别形成特殊的活性硫基团和活性过氧化物基团。在氧分子存在的条件下，这些活性基团就能攻击难降解的木质素非酚结构，而且这些活性基团也是H2O2的一个来源。有机硫化合物如GSH显示出能促进藜芦醇和非酚类β-O-4木质素模型二聚体苯甲基位点的氧化作用，结果使二聚体的芳基醚键断裂（Wariishi et al., 1989）。然而，尽管在部分细胞溶解时被释放出来的含有肽链的-SH-基团可能成为硫醇中介体的来源，但是真菌在其微环境中不能分泌谷胱甘肽等硫醇化合物。因此，依赖于不饱和脂肪酸及其衍生物脂类的中介体反应系统被提出，用于解释MnP对非酚类木质素结构的降解作用。这个反应体系的作用机制与硫醇中介体的反应机制相似，由不饱和脂肪酸结构经过MnP的过氧化作用，可以产生瞬间的脂肪过氧化基团中介体，这些中介体能够氧化木质素非酚的亚基，产生活性的中间体苯氧基，从而进行木材的最初脱木质素作用，这个过程也就是“脂类过氧化作用”（Bao et al., 1994; Kapich ＆ Shishkina, 1995; Kapich et al., 1999a）。在MnII 存在的条件下，MnP可以促进不饱和脂类物质的过氧化作用。MnP的脂肪体系具有足够的氧化还原潜能可以断裂非酚的木质素模型二聚体内的Cα-Cβ键和β-芳基醚键（Kapich et al., 1999b）。

很明显，在降解木质素真菌的微环境中存在这种适宜的有助于降解的不饱和脂肪酸，这种物质是木材本身具有的。由于MnP的脂肪过氧化系统可以解聚木质素的酚与非酚的结构，因此由MnP催化的反应因为增加了酚的含量而提高了木质素的活性。据测定，研磨后的松材在射脉菌Phelebia radiata产生的MnP存在的条件下，聚合物降解过程的反应混合物中含有高浓度稳定态的Mn3+，并且在表面活化剂吐温80存在的情况下，聚合物的降解过程被显著地加强了，因为吐温80含有不饱和脂肪酸的残基（Hofrichter et al., 2001）。在体外，在合成氧化剂硫醇如谷光甘肽或不饱和脂肪酸及其衍生物如吐温80存在的情况下，MnP对木质素的解聚作用会有所提高，导致了14CO2排出量的提高（Hofrichter et al., 1999）。MnP在非细胞状态下，也具有氧化和解聚天然和合成木质素及整体木质纤维基质（如磨过的稻草、木材、纸浆等）的能力。

Hildén等人（2000）描述了另一种可能提高MnP对非酚类木质素结构降解活性的可能性。他们利用另一种酶纤维二糖脱氢酶，第一步是用它来改变非酚类苯甲醇结构，MnP反过来就可以以同样的方式攻击苯甲醇结构。由纤维二糖氧化酶产生的羟基被提出是一种促进反应进行的驱动力。这一反应过程使甲醇从芳香环上脱落形成一个酚羟基，因此使MnP的攻击作用成为可能。

MnP和白腐菌分解木质素的其他细胞外氧化酶有益的协同合作效应已经显示出来了，包括MnP和漆酶、MnP和LiP以及与糖氧化酶如纤维二糖脱氢酶的协同效应，都同样地提高了对所用木质素制备物的降解作用。进一步探索这些酶的协同作用机制，将具有非常重要的理论和应用意义。

由于MnP有极强的降解潜力，因此这种酶在生物技术应用中极具吸引力，例如在木本与非木本植物的制浆和漂白、有毒废弃物的脱除以及一些有毒有机合成物的降解等方面的应用。所有这些应用都依赖于这种酶的大规模的可行性生产和它的长期稳定性。利用不同的组合技术使MnP处于非活化状态，结果使 MnP对温度、pH值和有机溶剂等都有了较高的稳定性。如果这些措施及其它的一些措施能进一步提高MnP的稳定性，并特别地降低了酶的生产成本，MnP将成为生物技术生产领域中的一种多效的生物催化剂（Hofrichter, 2002）。

2 漆酶（Laccase）

漆酶（EC1.10.3.2）是一组对双酚蓝铜氧化酶，广泛存在于真菌中的担子菌、半知菌和子囊菌中，在

1期 池玉杰等：木材白腐菌分解木质素的酶系统-锰过氧化物酶、 漆酶和木质素过氧化物酶催化分解木质素的机制 157 一些昆虫、细菌和植物中也有漆酶的存在。漆酶具有单体、双体和四聚体形式，一般以单体形式存在。白腐菌漆酶的分子量在60kDa～80kDa之间，是糖基化的，其中含有15%～20%的碳水化合物。有酸性等电点，最适pH值在3.5～7.0之间。漆酶可以由大多数的白腐菌产生，而Phanerochaete chrysosporium是著名的缺乏漆酶的特例。

尽管漆酶早在1883年就已被发现，但是漆酶对木质素的降解机制及生理作用到目前还不十分清楚。虽然一些降解木质素的真菌并不产生漆酶，说明在降解木质素的过程中漆酶并不是必要的，但是毫无疑问在产生漆酶的白腐菌对木质素的分解过程中，漆酶也起着重要的作用，因为漆酶能够参加木质素降解过程中的许多反应，形成氧化的木质素代谢产物。漆酶的氧化还原电位为0.8 V，利用氧分子作为氧化剂，而不需要过氧化物。

像锰过氧化物酶-Mn系统中的Mn3+螯合物一样，漆酶正常地只催化氧化大多数带有自由酚基的木质素模型化合物，包括苯酚、多酚、含有甲氧基的一元酚、芳香胺和其他相对容易氧化的富电子芳香化合物如儿茶酚、对苯二酚、2,6-二甲氧基苯和丁香醛连氮等，催化反应包括4个连续的1个电子的氧化作用，是一个电子转移的芳香底物的氧化反应，氧化酚环，形成自由基中间产物苯氧基团。苯氧基团是以氧为中心的阳离子基团，通常可以发生非酶催化的裂解反应，最终导致芳基与α碳原子（Cα）之间的键断裂。氧化还原反应转移电子到分子氧中，将氧分子（O2）还原成水，酶回到原先状态。但是在漆酶引起的氧化还原反应中并不释放活性氧自由基。漆酶可氧化单酚、双酚、氨基酚和芳香胺化合物，酶对木质素酚亚基的催化氧化反应结果包括烷基-芳香基的断裂、Cα-Cβ的断裂、α碳原子的氧化和酚木质素二聚体的断裂，漆酶还有使芳香环脱甲氧基、脱甲基作用以及聚合和解聚木质素的作用。

但是，漆酶的氧化还原电位太低，一般不能氧化非酚的木质素亚基。然而，在适宜的氧化还原辅助基质存在的条件下，例如在人造底物ABTS[2,2’-连氮-双（3-乙基-苯并噻唑啉-6-磺酸）] 存在的情况下，来源于彩绒革盖菌的漆酶能氧化非酚的木质素模型化合物（Kawai et al., 1999），虽然在漆酶单独存在的情况下不能氧化这类化合物，可能是通过夺取苯甲基碳原子上的氢（Bourbonnais ＆ Paice, 1990）。ABTS还可以增加漆酶降解牛皮纸浆中残余木质素的能力；被报道其他合成的中介体也有与ABTS相同的效果。

Eggert和他的合作者（Eggert et al., 1996a; 1996b; 1996c）发现白腐菌Pycnoporus cinnabarinus不产生木质素过氧化物酶和锰过氧化物酶，这种真菌在液体培养基中仅产生漆酶作为唯一的分解木质素的酶，并且产生了漆酶的底物3-羟基-邻氨基苯甲酸，这种物质是一种自然的氧化非酚木质素亚基的中介体。因此根据这些研究结果提出了一种新的木质素聚合物降解系统。这个系统同样在没有其他外加因素的帮助下，以螯合的Mn3+同样的作用方式去裂解极难降解的非酚类木质素结构。这个系统内部的作用原则和MnP的催化作用是相似的，即从木质素分子中失去一个电子后形成不稳定的基团，这些不稳定的基团在有氧气的条件下易于分解。

3 木质素过氧化物酶

木质素过氧化物酶（LiP, EC1.11.1.14）曾被称为木质素酶，与MnPs一样也是含亚铁血红素的过氧化物酶。木质素过氧化物酶首先在金孢展齿革菌Phanerochaete chrysosporium中发现。目前已知只有几种白腐菌能够产生LiPs，分子量大约40 kDa，是糖基化的，有酸性等电点和偏酸性的最适pH值，它们包含一个亚铁原卟啉IX血红素半体。LiPs氧化还原电位为1.5V。这种酶易受H2O2的影响而失活，并且木质纤维素基质的一些成分有抑制和覆盖LiPs活性的作用。

木质素过氧化物酶与其它过氧化物酶如辣根过氧化物酶相似，运行一个典型的过氧化物酶催化循环。对木质素底物的催化氧化作用，起始于木质素过氧化物酶作为过氧化氢H2O2的电子供体，被其氧化产生缺2个电子的中介体称作LiP化合物I，LiP化合物I接下来进行两步对芳香底物的1个电子的氧化作用

158 菌 物 学 报 26卷 而返还到本体状态，第1步1个电子的氧化使LiP化合物I成为缺1个电子的中介体称作LiP化合物Ⅱ（图

2）。LiPs具有很低的底物专一性，可与一系列不同的木质素模型化合物发生反应，芳香底物被提取1个电子而氧化，形成芳香阳离子基，它既可作为一个反应基团，也可作为一个阳离子，以后可以进一步发生一系列的支路反应形成一系列的降解小分子。由于LiPs具有较高的氧化还原潜能，是比其他的过氧化物酶更有力的氧化剂，因此不仅能氧化通常的过氧化物酶底物苯酚和芳香胺，也能通过适当的离子化作用氧化一系列其他的芳香醚和多环芳香化合物（Kersten et al., 1990），包括能够氧化没有自由酚基的甲氧基芳香环，木素过氧化物酶最简单的芳香底物是甲氧基苯和苯甲基醇。由木质素过氧化物酶和过氧化氢（LiP/H2O2）对β-O-4二聚体木质素模型化合物的氧化反应，主要结果是Cα-Cβ 之间的键裂开，这与从合成的聚合木质素所得到的结果一致（Hammel et al., 1993），其它的反应还包括芳香环的打开。在木质素聚合体内的这些反应会产生许多产物，在自然条件下由白腐菌对木材中木质素的降解过程中已观测到这些产物。木质素过氧化物酶的晶体结构已被认知，它能氧化铁细胞色素C（12.3kDa），这表明这种酶能直接作用于聚合的木质素。如果DHP以较低的浓度存在于有30%或者更高浓度的有机溶剂反应混合物中，木质素过氧化物酶能在体外解聚人工合成的木质素DHP。纯化的LiP已经显示能降解合成的木质素（Hammel et al., 1993）。

图2 木质素过氧化物酶LiP的

催化循环

Fig. 2 The catalytic cycle of lignin

peroxidase (LiP)

LiPs可直接与芳香底物发生反应，也有研究提出LiPs通过氧化低分子量的中介体而间接地发挥作用，这些低分子量的氧化剂穿透细胞壁氧化木质素聚合体（Harvey et al., 1986；Hammel, 1996）。特别地，可人工合成的次生代谢产物藜芦醇，可由Phanerochaete chrysosporium分泌，能被LiP氧化成阳离子基（Khindaria et al., 1995），证明了LiP能通过氧化低分子量的中介体而间接地发挥作用（Harvey et al., 1986）。藜芦醇可以增加LiPs对许多底物包括木质素的反应活性，并且藜芦醇还起着保护LiPs不失活的中介体作用，或者在酶的催化循环中作为第二个1个电子还原的优先底物。另外，在H2O2存在的情况下，有意义的是LiPs也显示出可氧化螯合的二价锰离子Mn2+（Popp ＆ Kirk, 1991）。但是，近来的研究表明藜芦醇阳离子基太不稳定，是否能发挥可穿透细胞壁的氧化中介体的作用还有疑问（Khindaria et al., 1995）。LiP能否发挥中心作用的另一个问题是很多降解木质素的真菌包括研究最多的生物制浆优异菌种Ceriporiopsis subvermispora不产生LiP。尽管存在这些问题，LiP是唯一已知的在非细胞状态下能裂解Cα-Cβ和使芳香环开裂的氧化酶，这是白腐菌分解木质素的特征。

其他与分解木质素有关的酶还有纤维二糖脱氢酶（cellobiose dehydrogenase, CDH）、乙二醛氧化酶

1期 池玉杰等：木材白腐菌分解木质素的酶系统-锰过氧化物酶、 漆酶和木质素过氧化物酶催化分解木质素的机制 159 （glyoxal oxidase, GLOX）和芳基醇氧化酶（aryl alcohol oxidase, AAO）等。

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