生物化学复习资1料 - 图文

生物化学复习资料

一. 名词解释

1. 等电点:（pI,isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷

为零）的pH值。缩写pI或等电pH(pHi)=1/2(pKa1+pKa2) （P133）

2. 等离子点: isoionic point 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)在纯水溶液中所带净电荷为零时

溶液的pH

3. 激素: hormone是生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定

作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化

合物（P550）

4. 旋光性: 当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。可通过

存在镜像形式的物质显示出来，这是由于物质内存在不对称碳原子或整个分子不对称的结果。由于这种不对称性，物质对偏振光平面有不同的折射率，因此表现出向左或向右的旋光性。利用旋光性可以对物质(如某些糖类)进行定性或定量分析。（P3）

5. 旋光异构: 两个异构化合物具有相同理化性质，但其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现

象。

6. 异头物与异头效应: 单糖形成环状结构时，原来的羰基转变成羟基时形成的两种不同构型(α

或β)的同分异构体。（P9）

7. 糖苷:环状单糖通过半缩醛羟基与另一个化合物或基团缩合形成的缩醛（或醛酮）；单糖或寡糖

的半缩醛羟基与另一分子中的羟基、氨基或硫羟基等失水而产生水合物。因此一个糖苷可分为两部分。一部分是糖的残基（糖去掉半缩醛羟基），另一个部分是配基（非糖部分），其键称为糖苷键。（P19） 8. 构型与异构(顺反异构): 构型:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列过共

价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。（P3下） 构象:由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。（P11）

异构：两种或多种化合物分子的组成相同，但结构和性质不同的现象。分为结构异构和立体异构，其中立体异构有几何异构（顺反异构）和旋光异构（光学异构）（P3） 9. 半缩醛: 醛基和一个醇基缩合形成的产物。通过该反应，使单糖形成环状结构

10. 类脂与脂类: 类脂主要是指在结构或性质上与油脂相似的天然化合物。它们在动植物界中分布广，种

类也较多，主要包括蜡、磷脂、萜类和甾族化合物等：脂类由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类，这是一类一般不溶于水而溶于脂溶性溶剂的化合物。（P79）

二. 解答及论述

1. 单糖有哪些化学性质与结构特点?

(一）物理性质 (P13)

旋光性：是鉴定糖的一个重要指标 甜度：以蔗糖的甜度为标准 溶解性：易溶于水而难溶于有机溶剂 (二) 化学性质 (P15-P22)

1、 变旋现象（mutarotation）

在溶液中，糖的链状结构和环状结构(?、?)之间可以相互转变，最后到一个动态平衡，称为变旋现象。 2、 糠醛反应(HCL)

(1) Molish反应可以鉴定单糖的存在。(2) Seliwannoff反应可以鉴别醛糖与酮糖

酮糖 HCL、间苯二酚 红色 醛糖 HCL、间苯二酚 浅色 3、 单糖的氧化

醛基氧化：醛糖酸(aldonic acid) 伯醇基氧化：糖醛酸(uronic acid)

醛基、伯醇基同时氧化：醛糖二酸(alduric acid) 4、单糖的还原 羰基可以被还原为羰醇

5、同分异构化 在弱碱性溶液中，D-葡萄糖、D-甘露糖和D-果糖，可以通过烯醇或而相互转化 6、单糖脱水 戊糖与盐酸脱水生成糠醛即呋喃醛 7、 糖苷化 （半缩醛羟基发生取代）

8、 糖脎反应 (亲核加成) 糖脎反应发生在醛糖和酮糖的链状结构上 9、形成糖酯与糖醚 10、糖的高碘酸氧化 11、单糖链的延长与缩短 （三）结构特点 （P6-P13）

1、单糖的链状结构Fisher投影式表示 Fisher表示方法：碳骨架竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方 2、D系单糖和L系单糖 离羰基C最远的手性C原子左旋异构体L型异构体。右旋型异构体D型异构体 3、单糖的环状结构（变旋现象、环状半缩醛、?和?异头物）用Havorth结构式或构象式表示

① 画一个五圆或六圆环 ② 从氧原子右侧的端基碳(anomerio carbon)开始，画上半缩醛羟基，在Fischer投影式中右侧的居环下，左侧居环上。 构象式：最能正确地反映糖的环状结构——折叠形结构。

?-型头异构体：半缩醛羟基与羟甲基位于环平面两侧 ?-型头异构体：半缩醛羟基与羟甲基位于环平面同侧 4、单糖的构象 构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空 间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构 构象：由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式

2. 如何将单糖的Fisher式转化为Hawith式结构？（P10）

① 画一个五圆或六圆环 ② 从氧原子右侧的端基碳(anomerio carbon)开始，画上半缩醛羟基，在Fischer投

影式中右侧的居环下，左侧居环上。 构象式：最能正确地反映糖的环状结构——折叠形结构。

3. 自然界中单糖构象为什么多以椅式-D式结构？ （P12下面）

4. 举例说明什么是单糖磷酸酯? （P19）（P25）

5. 细菌细胞壁的化学组成与革兰氏染色？ （P51）

6. 什么是糖链的“核心五糖”？ （P58）

7. 有关课本的练习

8. 天然脂肪酸在结构上的有何共同点?（P82、P85、P86）

a) 天然脂肪酸骨架的碳原子数目几乎都是偶数，

b) 大多数单不饱和脂肪酸中双键的位置在C9和C10之间， c) 天然脂肪酸中的双键多为顺式构型，少数是反式构型。

9. 有关氨基酸解离的计算？（P130）

向氨基酸溶液中加酸时，羧基接受质子，使氨基酸带正电，加碱时，氨基释放质子，与OH-中和，使氨基酸带负电。

当溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子存在 当溶液的pH＜pI时，氨基酸溶液中正离子多 当溶液的pH＞pI时，氨基酸溶液中负离子多。

公式：pH=pK+lg([质子受体]/[质子供体])，可定量计算氨基酸在某一pH条件下的解离百分数。

10. 蛋白质在酸、碱、酶液中水解有何不同?（P123）

酸水解：水解时间长，不引起消旋作用，色氨酸被破坏，水解不彻

碱水解：水解时间短，多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并且产生消旋现 酶水解：不产生消旋现象，不破坏氨基酸，水解时间长，需多种酶协同作用

11. 氨基酸有何化学性质以及多元酸等电点的计算？（P133-139）

a.侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和pK2的算术平均值：pI = (pK1 + pK2 )/2

对含三个可解离基团的氨基酸来说，只要写出它的电离式，然后取兼性离子两边的pK值的平均值，即得其pI值。 b.氨基酸的化学性质：

α-氨基参加的反应 (P135-P137)

（1）与亚硝酸反应 （2）与酰化试剂反应 （3）烃基化反应 （4）形成西佛碱反应 （5）脱氨基反应 α-羧基参加的反应 （P138）

（1）成盐和成酯反应 （2）成酰氯反应 （3）脱羧基反应 （4）叠氮反应

α-氨基与α-羧基的反应 （P138-139） （1）与茚三酮的反应 （2）成肽反应 侧链R基参加的反应 （P140）

酪氨酸的酚基可以与重氮化合物（如氨基苯磺酸的重氮盐）结合生成橘黄色的化合物

12. 如何用羟基化反应来鉴定N-末端氨基酸？（P136）

氨基酸氨基的一个H原子可被烃基（包括环烃及其衍生物）取代，例如2,4-二硝基氟苯在弱

碱性溶液中发生亲核芳环取代反应而生成二硝基苯基氨基酸

13. 氨基酸、核苷酸、蛋白质、核酸分子为何有紫外吸收特性？（P145 P507）

芳香族氨基酸的R基含有苯环共轭π键系统在光照时发生价电子跃迁而产生吸收光谱，蛋白质含有这些氨基酸，也具有紫外吸收能力。

嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭双键使碱基.核酸，核苷酸在240-290nm的紫外波段有一强烈的吸收峰，。

14. 肌红蛋白与血红蛋白的一级结构特点？

肌红蛋白 （P252）

是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。由一条多肽链和一个辅基血红素构

成，含153个氨基酸残基，相对分子质量16700

肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。肌红蛋白中的四分之三氨基酸残基都处于a-螺旋中。尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象，但肌红蛋白的一些结构还是给出了球蛋白的典型结构特征。肌红蛋白的内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成的，特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。血红素辅基处于一个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧结合部位。无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。 血红蛋白

1 结构 ：血红蛋白（Hb）是由两对珠蛋白肽链和 4 个亚铁血红素构成。珠蛋白 4条肽链（α、β链）；亚铁血红素：原卟啉、铁。 2 特点 ：（1）正常情况下，99%Hb为还原Hb（HbA），1%为高铁Hb（HbF）。（2）只有Fe2+状态的Hb才能与氧结合，称为氧和血红蛋白。（3）在人体生长不同时期，Hb的种类与比例不同。出生后3个月，HbA>95%，而HbF降至1%以下。（4）血红蛋白合成受激素（红细胞生成素、雄激素）调节。（5）相对分子质量为64458。（6）降解产物为珠蛋白、血红素。

15. 蛋白质分离纯化有何要求？常用方法？（P301）

要求:分离纯化某一特定蛋白质的一般程序分为前处理，粗分级分离和细分级分离3步：

（1）前处理：分离纯化蛋白质首先要求把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来，并保持原来的天然状态，不丢失生物活性（2）粗分级分离：将所需但保证与其他蛋白质分离开来（3）细分级分离：样品进一步纯化

方法：一根据分子大小不同的纯化方法：透析和超过滤；密度梯度（区带）离心；凝胶过滤 二利用溶解度差别的纯化方法：等电点沉淀和pH控制；蛋白质的盐溶和盐析；有机溶剂的分级分离法；温度对蛋白质溶解度的影响 三根据电荷不同的纯化方法：电泳；等电聚焦；离子交换层析 四利用选择性吸附的纯化方法：羟磷灰石层析；疏水作用层析 五利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法： 六高效液相层析和快速蛋白质液相层析

16. 酶促反应动力学及有关米式方程的计算？（P356-P357） V=Vmax*[S]／(Km+[S])

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