生物化学甲酶、辅酶与维生素复习题

更新时间:2023-10-03 21:07:01 阅读量: 综合文库 文档下载

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复习题二、酶、辅酶与维生素

一、名词解释

1、酶的活性部位:活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位。

2、寡聚酶:由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。 3、酶的最适pH:酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。

4、同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。 5、必需基团:酶分子有些基团若经化学修饰(如氧化、还原,酶化、烷化等)使其改变,则酶的活性丧失,这些基团即称为必需基团。 6、单体酶:只有一条肽链的酶称为单体酶。 7、别构酶:生物体内有许多酶也具有类似血红蛋白那样的别构现象。这种酶称为别构酶。

8、辅酶:是酶的辅助因子中的一类,其化学本质是小分子有机化合物,与酶蛋白结合得相对较松,用透析法可以除去,其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。

9、辅基:通常把那些与酶蛋白结合比较紧的,用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。

10、酶原的激活:某些酶,特别是一些与消化作用有关的酶,在最初合成和分泌时,没有催化活性。这种没有活性的酶的前体称为酶原。 11. 过渡态

12. 酶的专一性 13. 竞争性抑制作用 14. 非竞争性抑制作用 15. 别构效应 16. 酶的比活力 17. 酶的转换数 18. 诱导契合 19. 全酶

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20. 别构酶的序变模型及齐变模型 21. 固化酶 22. 多酶体系 23. RNA酶

二、填空题

1.酶是 活细胞 产生的,具有催化活性的 蛋白质 。

2.T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的 RNA ,称之为 核酶(Ribozyme),这是对酶概念的重要发展。

3.结合酶是由 酶蛋白 和 辅因子 两部分组成,其中任何一部分都 无 催化活性,只有 全酶 才有催化活性。

4.有一种化合物为A-B,某一酶对化合物的A,B基团及其连接的键都有严格的要求,称为 绝对专一性 ,若对A基团和键有要求称为 基团专一性 ,若对A,B之间的键合方式有要求则称为 键专一性 。

5.酶发生催化作用过程可表示为E+S→ES→E+P,当底物浓度足够大时,酶都转变为 ES 此时酶促反应速成度为 最大 。 6.竞争性抑制剂使酶促反应的km 变大 而Vmax 不变 。

7.磺胺类药物能抑制细菌生长,因为它是对氨基苯甲酸 结构类似物,能 竞争 性地抑制 二氢叶酸合成酶 酶活性。 8.当底物浓度远远大于Km,酶促反应速度与酶浓度 .成正比 。

9.pH对酶活力的影响,主要是由于它 影响酶和底物的基团解离 和 酶分子的稳定性 。

10.温度对酶作用的影响是双重的:① 温度增加,速度加快 ② 温度增加,变性加快 。

11.同工酶是一类 催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶 ,乳酸脱氢酶是由 2 种亚基组成的四聚体,有 5 种同工酶。

12.与酶高催化效率有关的因素有 诱导契合与底物变形 、靠近和定向效应 、酸碱催化 、共价催化 和活性中心的 疏水微环境 。

13.对于某些调节酶来说,、V对[S]作图是S形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种 正协同 效应而引起的。

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14.测定酶活力时要求在特定的 pH 和 温度 条件下,而且酶浓度必须 远远小于 底物浓度。

15.解释别构酶变构机理,主要有 序变模型 和 齐变模型 两种。 16.能催化多种底物进行化学反应的酶有 多 个Km值,该酶最适底物的Km值 最小 。

17.与化学催化剂相比,酶具有高效性、 温和性、专一性和调节性等催化特性。

18.在某一酶溶液中加入G-SH能提出高此酶活力,那么可以推测 .巯基(-SH) 可能是酶活性中心的必需基团。

19.影响酶促反应速度的因素有[S]、 [E]、pH、温度、激活剂、 抑制剂。 20.从酶蛋白结构看,仅具有三级结构的酶为 单体酶 ,具有四级结构的酶 寡聚酶 ,而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为 多酶体系 。

21、酶具有高催化效率的因素有:邻近定向效应、张力和形变、酸碱催化和共价催化。

22、根据酶催化化学反应的类型,可把酶分为六大类,即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类。

23、影响酶促反应速度的因素有: 酶浓度 、底物浓度、温度、pH值、激活剂和 抑制剂。

24、决定酶催化专一性的是 酶蛋白 部分,酶如何使反应的活化能降低,可用 中间产物 学说来解释,酶作用物专一性可用 诱导契合 学说来解释。 25、测定一个酶促反应的Km和Vmax的方法很多,最常用的要数Lineweaver-Burk的作图法。用此法作图,横轴代表 1/[S] ,纵轴代表 1/v ,直线在纵轴上的截距为 1/Vmax ,直线的斜率为 Km/Vmax 。

26、米氏常数Km的涵义是:反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 。 27、酶加速化学反应的主要原因是:降低反应的活化能。丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶的活性,这种抑制属于 竞争性 抑制;碘乙酸对巯基酶的抑制作用属于 不可逆 抑制作用;唾液淀粉酶的激活剂是 Cl- 离子 。

28、患脚气病、夜盲症的病人应补充的维生素分别是: VB1 、 VA 。 VD和VB12的缺乏病分别是: 佝偻病、软骨病 和 恶性贫血 。 29、VB12的辅酶形式是 5'-脱氧腺苷钴胺素 , 缺乏病是 恶性贫血 。 VPP的辅酶形式为 NAD+ 和 NADP+ , 缺乏病是 癞皮病 。

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30、填写维生素的别名:

VB1 硫胺素 ,VC 抗坏血酸 , VB2 核黄素, VD 抗佝偻病维生素。 31、填维生素缺乏症:

VB1 脚气病, VC 坏血病 ,VB2 口角炎、唇炎、舌炎, 叶酸 恶性贫血 。 32、写出下列符号的中文名称:

NAD:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸, THFA:四氢叶酸 ,TPP:硫胺素焦磷酸,

FMN:黄素单核苷酸

三、是非题

(√)1、增加底物浓度可以抵消竞争性抑制作用。 (×)2、酶的最适温度是酶的特征性常数。

(√)3、当[S] 》Km时,酶促反应速度与[Et]成正比。 (×)4、当[S] 》Km时,酶促反应速度与[S]成正比。 (√)5、当[S] 》[Et]时,酶促反应速度与[Et]成正比。 (√)6、酶的活性部位都位于酶分子表面,呈裂缝状。 (√)7、碘乙酸可抑制巯基酶。

(×)8、测定酶活力时,底物浓度不必大于酶的浓度。 (×)9、同工酶是一组结构和功能均相同的酶。

(√)10、对于结合蛋白酶而言,全酶=酶蛋白+辅助因子。

(×)11、如果加入足够的底物,即使在非竞争性抑制剂存在下,酶促反应速度也能达到正常的Vmax。

(×)12、酶原的激活只涉及到蛋白质三级结构的变化。 (√)13、当底物浓度很大时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。

(×)14、在有竞争性抑制剂存在时,增加底物浓度难以消除抑制剂对酶促反应速度的影响。

(×)15、酶的必需基团全部位于酶的活性部位。 (√)16、米氏常数Km是当v=Vmax/2时的底物浓度。

(×)17、如果[S]增加一倍,用双倒数作图法所得直线在Y轴上的截距降低到原来的二分之一。

(×)18、在有不可逆抑制剂存在的情况下,增加底物浓度可以使酶促反应速度达

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到正常Vmax。

(×)19.酶促反应的初速度与底物浓度无关。

(√)20.当底物处于饱和水平时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。 (√)21.酶有几种底物时,其Km值也不相同。

(√)22.某些调节酶的V-S的S形曲线表明,酶与少量底物的结合增加 了酶对后续 底物的亲和力。

(×)23.在非竟争性抑制剂存在下,加入足够量的底物,酶促反应能够达到正常的Vm.。

(√)24.如果有一个合适的酶存在,达到过渡态所需的活化能就减少。 (×)25.同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。

(×)26.最适温度是酶特征的物理常数,它与作用时间长短有关。 (√)27. 酶促反应中,酶饱和现象是普遍存在的。 (×)28.转氨酶的辅酶是吡哆醛。

(×)29.酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。

(√)30.对于多酶体系,正调节物一般是别构酶 的底物,负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物

(×)31.对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。 (√)32.反竞争性抑制作用的特点是Km值变小,Vm也变小。 (×)33.别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。

四、单项选择题

1、酶促反应中决定酶专一性的部分是( 2 )。

①底物 ②酶蛋白 ③催化基团 ④辅基或辅酶 ⑤金属离子 2、下列关于同工酶的叙述正确的是( 4 )。 ①同工酶是结构相同而存在部位不同的一组酶。 ②同工酶是催化可逆反应的一种酶。 ③同工酶是催化相同反应的所有酶

④同工酶是指具有不同分子形式却能催化相同化学反应的一组酶 ⑤以上都不是。

3、乳酸脱氢酶是由四个亚基组成的寡聚酶,其亚基分为A和B两种类型,可形成的同工酶有( ④ )形式。

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D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心 77.下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂:(D) A、乙二酸 B、丙二酸 C、丁二酸 D、碘乙酸 78.酶原激活的实质是:(C)

A、激活剂与酶结合使酶激活 B、酶蛋白的别构效应 C、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变

D、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心 79.酶原激活的生理意义是:(C)

A、加速代谢 B、恢复酶活性 C、生物自我保护的方式 D、保护酶的方式 80.一个简单的米氏酶催化反应,当[S]<

A、反应速度最大 B、底物浓度与反应速度成正比 C、增加酶浓度,反应速度显著变大 D、[S]浓度增加,Km值也随之变大 81.下列哪一项不能加速酶促反应速度:(C)

A、底物浓集在酶活性中心 B、使底物的化学键有适当方向

C、升高反应的活化能 D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体 82.关于酶的抑制剂的叙述正确的是:(C) A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂 B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合 C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降 D、酶的抑制剂一般是大分子物质

83.胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽,使其形成有活性的酶,这一步骤是(B) A、诱导契合 B、酶原激活 C、反馈调节 D、同促效应 84.酶的比活力是指:(B)

A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 B、每毫克蛋白的酶活力单位数 C、每毫升反应混合液的活力单位

D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力 85.泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分:(B)

A、脱羧作用 B、乙酰化作用 C、脱氢作用 D、氧化作用 86.下列哪一种维生素是辅酶A的前体:(B)

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A、核黄素 B、泛酸 C、钴胺素 D、吡哆胺 87.下列那种维生素衍生出了TPP(A)

A、维生素B1 B、维生素B2 C、维生素B5 D、生物素 88.某一酶 的动力学资料如下图,它的Km为:(C)

-3 -2 -1 0 1 2 3 1/[S]

A、2 B、3 C、0.33 D、0.5

6 1/V 4 五、问答题

1.为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强?

2.影响酶高催化效率的因素及其机理是什么?为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?

3.什么是别构效应?简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。

4.某酶在溶液中会丧失活性,但若 此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活,该酶应该是一种什么酶,为什么? 5.测定酶活力时为什么以初速度为准? 6.为什么酶的最适pH不是一个物理常数?

7.羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时,其催化机制的几个 效应是什么? 8.同工酶作为一个重要生化指标,主要用于哪些研究领域? 9.肾脏通过哪些机制参与酸碱平衡的调节?

10.简述1,25-(OH)2-D3的生成过程及对钙、磷代谢的调节作用。

回答要点:

1.水减弱极性基团之间的相互作用。

4.含-SH的酶,容易氧化与其它巯基生成-S-S-,HS-CH2CH3可防止酶失活。 5.初速度时,产物增加量与时间呈正比。

6.最适pH随底物种类、浓度、与缓冲液成分不同而不同, 7.无共价催化。

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8.利用同工酶研究细胞基因、了解植物的生长发育、预测植物的杂种优势、研究植物的抗逆性等。

9.肾脏通过4种方法进行酸碱平衡的调节:(1)NaHCO3的再吸收;(2)排泌可滴定酸;(3)生成和排泌氨;(4)离子交换和排泌。

10. 体内的VD3(维生素D3)主要由皮肤中7-脱氢胆固醇经日光中些外线照射转化而来,也可由动物性食物中获取。

VD3无生物活性,它首先需在肝羟化成25-OH-D3,然后在肾又进一步转化成1,25-(OH)2-D3。

其作用为:①促进小肠粘膜上皮细胞对钙的吸收;②对骨钙动员和骨盐沉积有作用,一方面促进钙、磷的吸收,增加血钙、血磷含量,刺激成骨细胞的活动,从而促进骨盐沉积和骨的形成。另一方面,当血钙浓度降低时,又能提高破骨细胞的活性,动员骨钙入血,使血钙浓度升高。

六、计算题

1.某底物在溶液中的浓度为0.001mmol,而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍?

2.酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时,底物浓度应为多少?

3.催化焦磷酸水解的酶的分子量为120 000 ,由六个相同的亚基组成,纯酶的比活力为3600U/mg酶,它的一个活力单位(U)规定为:15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。

求:(1)每mg酶在每秒钟 内水解多少摩尔底物。(2)每mg酶中有多少摩尔的活性中心?(假设每个亚基上有一个活性中心)。(3)酶的转换系数 4.称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液,从中取出0.1ml,以酪蛋白 为底物用Folin-酚比色法测定酶活力,结果表明每小时 产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液,用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算,根据以上数据,求: A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位? B .1g酶制剂的总蛋白含量及总活力? C . 酶比活力?

5.某酶的Km=4.7×10-5mol/L;Vmax=22μmol/min。当[S]=2×10-4mol/L,[I]=5×10-4mol/L,Ki=3×10-4mol/L时,求:I为竞争性抑制和非竞争性抑制时,V分别是多少? 计算题答案 1. 1×105

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2. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L 3.(1)4×10-5mol/sec (2)5×10-8mol

(3)8×102/sec(即摩尔焦磷酸·秒-1/摩尔酶

4. A、0.625mg 蛋白质, 250单位, B、0.625g, 2.5×105单位 C、 400单位/毫克蛋白

5.竞争性:V=13.5(mol/L)/min;抑制程度为:24.1%;mol/L)min;抑制程度为:62.5%

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非竞争性:V=6.67(μ

本文来源:https://www.bwwdw.com/article/86wd.html

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