临床医学生物化学教学大纲

《生物化学》教学大纲

课程名称：生物化学 计划学时：54学时 计划学分：3学分 课程类别：必修课 课程性质：专业基础课 适用专业：临床医学专业 开设学期：第二学期

制订单位：基础医学部生化教研室 执笔人：周宗煊

一、课程的性质、任务

生物化学基础是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学，是临床医学专业的一门重要专业基础课程，它的任务是研究生物体内的物质组成、分子结构及与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递；从而为后续课程及疾病的诊断、治疗和预防提供理论依据。

二、课程教学目标 （一）知识教学目标

1、认识生物分子的结构组成、特性与功能及其代谢规律等基础知识。 2、熟悉生物遗传信息的基本过程。

3、理解机体内物质代谢与机能活动的关系。

（二）能力培养目标

1、具有基本实验操作机能。

2、运用生物化学基本理论观察、思考、分析和解决问题的能力。

四、课程内容及要求： 第一部分 理论教学

第一章 蛋白质化学（5学时）

教学目的与要求：

1. 掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点及连接方式。 2. 掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。 3. 掌握蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质变性。

4. 熟悉蛋白质的胶体性质、沉淀、紫外吸收和呈色反应。 5. 熟悉氨基酸的分类及理化性质。 6. 熟悉蛋白质的结构与功能的关系。 7. 了解蛋白质的分类。 教学重点与难点：

蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点及连接方式；蛋白质的各级结构及维持各级结构的化学键；蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性。

*氨基酸的结构特点及分类；蛋白质的空间结构；蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性。 教学内容：

第一节 蛋白质的分子组成

蛋白质的组成元素，基本组成单位——氨基酸，肽键连接氨基酸。

第二节 蛋白质的分子结构

蛋白质的一、二、三、四级结构；蛋白质结构与功能的关系。

第三节 蛋白质的理化性质

蛋白质的两性电离、高分子性质、沉淀与变性、吸收光谱及呈色反应。

第四节 蛋白质的分类

第二章 维生素（2学时）

教学目的与要求

1. 掌握维生素的定义。

2. 掌握维生素A、D、E和K的生理功能和缺乏病。 3. 掌握B族维生素和维生素C的生理功能和缺乏病。 4. 熟悉维生素缺乏与中毒。

5. 了解维生素的分类与命名，维生素的需要量。 教学重点与难点：

维生素A、D、E和K的生理功能和缺乏病、B族维生素与辅酶的关系、

B族维生素和维生素C的生理功能和缺乏病。

*各个维生素的代谢过程，B族维生素与辅酶的关系。

教学内容 第一节 概述

维生素的定义、维生素的命名与分类、维生素的缺乏

第二节 脂溶性维生素

维生素A、D、E和K的化学本质、性质及来源、维生素A、D、E和K的生理功能和缺乏病。

第三节 水溶性维生素

B族维生素和维生素C的化学本质、性质及来源，B族维生素与辅酶的关系，维生素C的生理功能和缺乏病。

第三章 酶（6学时）

教学目的与要求：

1. 掌握酶的化学本质、组成和酶的催化机制。 2. 熟悉酶的结构与功能以及酶促反应的影响因素。 3. 了解酶与医学的关系。 教学重点与难点：

酶催化作用的特点；酶的活性中心；酶原及酶原的激活；同工酶；Km与Vmax；抑制剂对酶促反应的影响。

*酶的活性中心及酶原及酶原的激活；底物浓度对酶促反应速度的影响；竞争性抑制与非竞争抑制。

教学内容： 第一节 概述

酶的化学组成、命名和分类

第二节 酶促反应的特点 第三节 酶的结构与功能

酶的活性中心，酶原与酶原的激活，同工酶，酶活性的调节以及酶催化作用机制。

第四节 影响酶促反应速度的因素

底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂的影响。

第五节 酶与医学的关系

第四章 生物氧化（4学时）

教学目的与要求：

1. 掌握生物氧化的概念、电子传递链和能量代谢。 2. 熟悉影响氧化磷酸化的因素。

3. 了解各电子传递体和生物氧化中二氧化碳的生成。 教学重点与难点：

生物氧化的概念、特点；呼吸链的概念、组成成分极其排列；ATP的生成方式：底物水平磷酸化和氧化磷酸化； ATP的储存和利用。

*呼吸链组成成分的排列即DADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链；氧化磷酸化的概念、偶联部位和电子传递抑制剂。

教学内容： 第一节 概述

生物氧化的概念、特点、反应类型和酶类；生物氧化中二氧化碳的生成。

第二节 生物氧化过程中水的生成

呼吸链的概念、组成及作用机理；两条重要的呼吸链；胞液中NADH的氧化。

第三节 ATP的生成

高能化合物，ATP的生成，高能化合物的储存和利用

第五章 糖代谢（9学时）

教学目的与要求：

1. 掌握糖在体内代谢的途径、主要过程和生理意义。 2. 熟悉糖的贮存与动员；血糖水平。 3. 了解血糖水平的调节。 教学重点与难点：

糖的无氧氧化的概念、反应过程、特点和意义；糖的有氧氧化的概念、过程；三羧酸循环的过程和意义；磷酸戊糖途径的意义，糖异生的概念、过程、生理意义和调节，血糖的来源和去路。

*糖的无氧氧化的反应过程、特点；三羧酸循环的过程；糖的有氧氧化与无氧氧化的区别；糖异生过程。

教学内容： 第一节 概述

糖的生理功能和糖代谢概况。

第二节 糖原的代谢

糖原的合成与分解及其生理意义。

第三节 葡萄糖的分解代谢

糖的酵解、糖的无氧氧化、磷酸戊糖途径的主要过程及生理意义。

第四节 糖异生

糖异生作用及其生理意义。

第五节 血糖

血糖的来源和去路；血糖浓度的调节；高血糖与低血糖。

第六章 脂类代谢（6学时）

教学目的与要求：

1. 掌握血浆脂蛋白的分类、组成及其功能。 2. 掌握甘油三酯分解代谢。

3. 了解脂类的主要生理功能和在体内的分布；胆固醇的消化吸收及其在体内转变和排泄；磷

脂的代谢。 教学重点与难点：

血浆脂蛋白的概念、分类、组成特点和生理功能；脂酸氧化能量的生成和利用；酮体生成和利用。脂酸合成的原料、部位、产物及关键酶，α-磷酸甘油的生成。

*血浆脂蛋白的代谢；脂酸氧化能量的生成和利用；脂酸合成时乙酰辅酶A的转运机制。 教学内容： 第一节 概述

脂类的主要功用及其在体内的分布。

第二节 血脂与血浆脂蛋白

血脂；血浆脂蛋白的组成、分类、主要功用与代谢。

第三节 三酰甘油的代谢

脂肪的动员；甘油的氧化分解；脂肪酸的氧化；酮体的代谢以及三酰甘油的合成代谢

第四节 甘油磷脂的代谢

甘油磷脂的合成部位与原料；甘油磷脂与脂肪肝

第五节 胆固醇的代谢

胆固醇的合成部位与原料；胆固醇合成的调节；胆固醇的转化与排泄。

第七章 蛋白质的分解代谢（6学时）

教学目的与要求：

1. 掌握氨基酸的一般代谢、氨的代谢。 2. 熟悉一碳单位的代谢。

3. 了解蛋白质的营养作用；氨基酸的转变为生理活性物质。 教学重点与难点：

蛋白质的营养价值、氨基酸的脱氨基作用；尿素的生成过程，高血氨与氨中毒；一碳单位代谢，含硫氨基酸代谢。

*氨基酸脱氨基作用的方式及意义；尿素的生成过程；蛋氨酸循环。 教学内容：

第一节 蛋白质的营养作用

蛋白质的作用；蛋白质的营养价值与腐败作用。

第二节 氨基酸的一般代谢

氨基酸代谢概况；氨基酸的脱氨基作用；α－酮酸的代谢。

第三节 氨的代谢

体内氨的来源、转运和去路。

第四节 氨基酸的特殊代谢

氨基酸的脱羧基作用；一碳单位的代谢；含硫氨基酸的代谢。

第八章 肝的生物化学（6学时）

教学目的与要求：

1. 掌握生物转化作用的概念。

2. 熟悉第一相反应和第二相反应；血红素的代谢。 3. 了解胆汁酸的代谢。 教学重点与难点：

生物转化的概念、特点、反应类型、生物学意义；胆汁酸的生理功用及肠肝循环意义；血红素的合成原料，部位，关键酶；肝脏在胆红素代谢中的作用和血液中两型胆红素的差别。

*生物转化的特点、反应类型；血红素的合成的调节；血液中两型胆红素的差别。 教学内容：

第一节 肝的生物转化

生物转化作用的概念、特点、反应类型和生物学意义。

第二节 胆汁酸的代谢

胆汁酸的生理功用及肠肝循环和生理意义。

第三节 血红素的代谢

血红素的合成原料，部位，关键酶；胆色素的代谢

第九章 水和电解质的代谢（2学时）

教学目的与要求：

1. 掌握体液含量、分布和组成特点； 2. 掌握钙、磷的生理功能及钙磷代谢；

3. 熟悉水、无机盐的生理功用，水平衡、钠、钾动态平衡、影响血钾的因素。 4. 熟悉影响铁的吸收因素。 教学重点与难点：

体液中电解质的含量及特点；钾在细胞内外分布的影响因素；血钙的存在形式及钙离子与氢离子的关系；血钙、血磷浓度的乘积及其意义。

*钾在细胞内外分布的影响因素 教学内容： 第一节 体液

体液的含量与分布，体液中电解质的组成、含量及其分布特点。

第二节 水平衡

水的生理功能和水平衡。

第三节 电解质平衡

电解质的生理功能；钠、氯、钾的代谢。

第四节 钙、磷代谢

钙磷在体内的分布和功能；钙磷的吸收与排泄；血磷和血钙。

第五节 微量元素的代谢

铁吸收的影响因素。

第十章 酸碱平衡（2学时）

教学目的与要求：

1. 掌握血液缓冲系统、肺、肾对酸碱平衡的调节及其特点； 2. 熟悉氢离子代谢与电解质平衡的关系；

3. 了解酸碱平衡失调的基本类型及其某些有关的测定指标。 教学重点与难点：

体内氢离子代谢的调节。 *呼吸性氢离子的调节 教学内容：

第一节 体内酸碱物质的来源 第二节 酸碱平衡的调节

血液的缓冲作用、肺和肾对酸碱平衡的调节作用及其特点；其它组织细胞对酸碱平衡的调节。

第三节 酸碱平衡失调

酸碱平衡失调的基本类型和主要生化诊断指标。

第十一章 核酸化学（2学时）

教学目的与要求：

1. 掌握核酸的化学组成特点；

2. 掌握核酸的基本结构特点和生物学功能；

3. 掌握嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸合成的从头合成途径，从头合成的原料及关键步骤、关键酶。 4. 并了解核酸重要的理化性质。 教学重点与难点：

核酸的化学组成和基本单位，DNA的各级结构；细胞内RNA的主要种类及mRNA、tRNA、rRNA的功能；核酸变性、复性。嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸合成的从头合成途径。

*DNA的双螺旋结构及核小体结构；RNA的空间结构；核酸变性、复性及分子杂交。 教学内容：

第一节 核酸的化学组成

核酸的化学组成及其连接方式。

第二节 DNA的结构与功能

DNA的基本结构、空间结构及其功能。

第三节 RNA的结构与功能

各种RNA的结构特点及其功能。

第四节 核酸的理化性质

核酸的一般性质、紫外吸收、变性与复性。

第五节 核苷酸的代谢

嘌呤、嘧啶的合成、核苷酸的分解代谢

第十二章 基因信息的传递（4学时）

教学目的与要求：

1. 掌握遗传信息传递的中心法则及复制、转录、翻译和逆转录的概念； 2. 掌握参与蛋白质生物合成的各类物质及其主要作用；

3. 熟悉DNA、RNA生物合成的主要过程，参与的酶因子及其作用； 4. 熟悉蛋白质合成的基本过程；

5. 了解蛋白质生物合成与医学的关系。 教学重点与难点：

复制、转录和翻译的概念；参与蛋白质生物合成的各类物质及其主要作用。 * 复制、转录和翻译的过程。 教学内容：

第一节 DNA的生物合成

DNA的复制的概念，参与酶因子及其作用，复制的主要过程；逆转录。

第二节 RNA的生物合成

转录的概念，参与酶因子及其作用，转录的主要过程，转录后的加工。

第三节 蛋白质的生物合成

参与蛋白质生物合成的物质及其作用，翻译的过程及翻译后的加工；蛋白质生物合成与医学。

第二部分 实践教学

实验一 蛋白质两性解离和等电点的测定（2学时）

1、目的要求：

验证蛋白质的两性电离与等电点性质。 2、实验内容：

蛋白质的两性电离；酪蛋白的等电点测定。

实验二 酶的特异性（1学时）

1、目的要求：

验证酶催化的特异性。 2、实验内容： 酶催化的特异性

实验三 影响酶促反应速度的因素（1学时）

1、目的要求：

观察温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。 2、实验内容：

温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。

实验四 血糖的测定 （4学时）

1、实验目的：

能进行血糖测定的操作，掌握血糖测定的临床意义。 2、实验内容：

用葡萄糖氧化酶法测定血糖的浓度。

实验五 血清胆固醇的测定 （2学时）

1、实验目的：

了解胆固醇氧化酶法测定血清胆固醇的原理，能进行血清胆固醇测定的操作，掌握血清胆固醇测定的临床意义。 2、实验内容：

用半自动生化分析仪测定血清胆固醇。

实验六 肝中酮体的生成作用 （2学时）

1、实验目的：

证明酮体生成是肝特有的功能。 2、实验内容：

肝脏中酮体的生成作用。

实验七 血清ALT测定 （4学时）

1、实验目的：

了解血清ALT活性测定的原理及测定方法；掌握血清ALT 活性测定的临床意义。 2、实验内容：

用赖氏法测定血清ALT。

五、考核方法和成绩评定

期末考试占70％，题型及比例（选择题：60％；名词解释：12％；简答题：28％） 平时成绩占10％（考勤、作业、阶段考、小测、练习）

实验成绩占20％（实验报告占25%，实验操作占50%，实验课参与情况占25%）

六、教材及参考书 （一）教材

潘文干．《生物化学》．第5版．人民卫生出版社，2004.

（二）参考书目

［1］黄诒森．《生物化学》．第4版．人民卫生出版社，2003. ［2］殷蓉蓉．《生物化学》．中国科学技术出版社，2005.

本文来源：https://www.bwwdw.com/article/7451.html