生物化学问答题（含答案） - 图文

蛋白质化学

1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一

定的序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸

解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点

9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质

10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分

12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩

合时形成的化学键

14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子

15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而

称为氨基酸残基

16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽

18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当

被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。

20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序，简称为氨基酸序列，

蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构

21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，

主链构象通常是规则的

23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特

定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等

24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，

蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。

26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位

可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基

27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，

这一结构层次称为该蛋白质的四级结构

35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合

位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合

36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子

42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条

件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点

44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结

构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。

46．蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的，当变性程度较轻时，如果除去变性因素，是变

形蛋白质重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质的复性

47．蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象

48．盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中

和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出

50．电泳：原为胶体特性之一是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，

带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量小带电荷少的移动慢，现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究

核酸化学 1．核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸 2．DNA：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核苷酸按一定顺序以3’,5’磷酸二酯键连

接形成，是遗传信息的载体

3．RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定顺序以3’,5’磷酸二酯键连接形成 4．稀有碱基：除了常规碱基之外核算还含有少量常规碱基衍生物，称为稀有碱基

6．核苷酸：核苷的3’或5’-磷酸酯，是磷酸的结构产物和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧

核糖核苷酸

7．ATP：5’-三磷酸腺苷是生物体内最重要的高能化合物

9．Watson-Crick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式。即A以两个氢键与T或U配对，G

以三个氢键与C配对

13．DNA的超螺旋结构：DNA在双螺旋结构的基础上，进一步扭转缠绕形成的一种结构 15．核糖体；由rRNA与蛋白质构成的一种核蛋白颗粒 16．核酶：活细胞合成的起催化作用的一类RNA

17．核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单

链，形成无规线团

18．DNA复性：除去变性因素，同一来源变性核酸重新形成原来的双链结构

19．核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构 20．增色效应：变性导致核算紫外吸收度增大的现象 21．解链温度：使双链核酸解链度达到50％所需的温度 22．减色效应：复性导致变性核酸紫外吸收值减效的现象

酶 2．代谢物：代谢过程消耗的反应物，生成的中间产物及终产物的统称 3．生物催化剂:在生物体内起催化作用的生物大分子 4．酶：由活细胞合成起催化作用的蛋白质

7．酶的必需基团：酶的分子中与酶的活性密切相关不可或缺的一些基团

8．酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位 11．酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通产是金属离子）它们与

酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合形成有活性的全酶

12．辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透

析或超滤的方法除去

13．酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤

的方法除去，在催化反应时也不会离开反应中心

16．多酶复合体：由几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中心催化

的反应构成连续反应

17．同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成结构理化性质和免疫学性质都不相

同的一组酶，时在生物进化过程中基因变异的产物

18．酶的特异性：与一般催化剂相比，没对所催化的底物和反应类型具有更高的选择性，这种

现象称为酶的特异性或专一性

19．酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应

20．酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应 21．酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而之能催化特定构

型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只能生成特定构型的立体异构体

26．米氏方程：一种反应单底物酶促反应速度与底物底物浓度关系的数学方程式

28．Km：米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数其数值是反应速度为最大反应速度一

般是底物的浓度

31．酶的抑制剂：能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质

32．不可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶的必须基团共价结合使酶失活从而使酶促反应减慢

甚至停止而且用透析等物理方法不能将其除去

33．巯基酶：是指以巯基为必须基团的一类酶

34．丝氨酸酶：是指需要丝氨酸提供必须基团的一类酶

35．可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结核抑制酶促反应，抑制效

应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及它们与酶的亲和力之比可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制它们的抑制作用称为可逆抑制作用

36．竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与

酶的结合从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用

38．非竞争性抑制作用：有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位且不影响底物，但妨碍

酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用

40．反竞争性抑制作用：有些抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合，使酶失去催化活性，抑制

剂与ES结合之后，因为降低了ES的有效浓度，反而有利于底物与活性中心结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用

41．酶的激活剂：能使酶促反应加快的物质

44．代谢途径：在生物体内一组连续的酶促反应构成一个代谢途径 45．多酶体系：催化一个代谢途径全部反应的一组酶称为多酶体系

46．关键酶：每个代谢途径都有这样一种或几种酶，它们不但催化特定反应还负有控制代谢速

度的使命因而其活性受到调节它们被称为代谢活动的关键酶

47．酶的结构调节：是指改变已有酶分子的结构，从而改变其催化活性，调节方式包括变构调

节、化学修饰调节和酶原激活

48．酶的变构调节：是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位非共价特异结合，改变

酶构象，从而改变其活性

49．变构酶：能通过变构调节改变活性的酶

50．变构效应剂：能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质

52．酶的化学修饰调节：是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态，基于特定基

团的共价结合状态。改变酶构象，从而改变其活性

56．酶原：酶的无活性前体

57．酶原的激活：酶原通过水解一个或几个特定肽键或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白

的构象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，从而表现出酶活性

58．酶的数量调节：是指通过调节酶蛋白的合成和降解速度改变酶蛋白的总量，从而改变其总

活性

59．诱导物：通过诱导基因表达使酶蛋白合成增多的一些代谢产物激素和药物 60．阻遏物：通过阻碍基因表达使酶蛋白合成减少的一些代谢产物激素和药物 维生素与微量元素1．维生素：维持生命正常代谢所必需的一类为小分子有机化合物机体需要量

很少，但多数不能在人体和其他脊椎动物体内合成或合成量不足必须从消化道摄取，通常根据溶解性分为水溶性维生素和脂溶性维生素

2．水溶性维生素:是指维生素C和B族维生素（硫胺素核黄素烟酰胺吡哆醛泛酸生物素叶酸钴

胺素和硫辛酸等）

3．脂溶性维生素：是指维生素A维生素D维生素E和维生素K等

4．微量元素：是指人体内含量低于0.01%每日需要量在100mg下列的元素

6．焦磷酸硫胺素：硫胺素的焦磷酸酯，维生素B1的活性形式，ɑ-酮酸脱氢酶复合体、转酮酶

的辅助因子

7．FMN：氧化性黄素单核苷酸，维生素B2的活性形式之一，一种黄素辅酶，是一些需氧脱氢酶

和不需氧脱氢酶的辅助因子

8．FAD：氧化性黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素B2的活性形式之一，一种黄素辅酶，是一些需氧

脱氢酶和不需氧脱氢酶的辅助因子

9．辅酶Ⅰ：维生素PP的活性形式之一，包括氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和还原型

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH），是不需要脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化过程中发挥递氢作用

10．辅酶Ⅱ：维生素PP的活性形式之一，包括氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）和

还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH），主要在还原性合成代谢和生物转化过程中发挥递氢作用

11．磷酸吡哆醛：维生素B6的活性形式之一是多种酶的辅助因子参与氨基酸代谢、糖原分解、

血红素合成

12．辅酶A：泛酸的活性形式之一是酰基转移酶的辅助因子，参与酰基转移

13．四氢叶酸：叶酸的活性形式，是一碳单位转移酶类的辅助因子，参与一碳单位代谢

14．维生素B12：又称钴胺素抗恶性贫血维生素，活性形式是甲钴胺素和5’-脱氧腺苷钴胺素，

其中甲钴胺素参与一碳单位代谢

19．1,25-二羟维生素D3：由维生素D3在肝细胞和肾小管细胞羟化生成，是维生素D3的主要活

性形式

生物氧化 1．生物氧化：糖脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和

水并释放能量满足机体生命活动需要的过程

2．细胞呼吸：即生物氧化

4．呼吸链：是指位于真核生物线粒体内膜或原生生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和

递电子体，其作用是接收营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子生成水

6．高能化合物：在标准条件下水解时释放大量自由能的化合物

7．底物水平磷酸化：是指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推

动合成ATP(GTP)

8．氧化磷酸化：是指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP 9．磷/氧比值：是指每消耗1摩尔氧原子所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数 10．呼吸链抑制剂：能阻断呼吸链中某些部位电子传递的小分子

11．解偶联剂：这类物质能够解除呼吸链电子与ATP和酶催化合成ATP反应偶联，其解偶联

机制是使H+不经ATP合酶催化合成ATP反应的F0直接流回线粒体基质，使电化学梯度中的自由能转换成热能散失,不能合成ATP

12．ATP循环：在能量代谢中ATP是最关键的高能化合物，是许多生命活动的直接供能物质，

生物氧化合成ATP，生命活动利用ATP，ATP的合成与利用构成ATP循环，该循环是能量代谢的核心

13．苹果酸－天冬氨酸穿：位于线粒体内膜上的一个穿梭，可以把细胞质NADH的还原当量

送入呼吸链，该穿梭主要存在于心脏、肝脏和肾脏细胞内

糖代谢 1．分解代谢：是指生物体把营养物质降解获得能量支持生命活动，或者获得简单小分

子用于合成其他复杂生命物质的过程

4．不可逆反应：其逆反应在细胞内不会发生

5．糖酵解：是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量，推动合成ＡＴ

Ｐ支持生命活动，在供氧不足时，丙酮酸进一步还原成Ｌ－乳酸

8．糖的有氧氧化途径：是指当供养充足时，葡萄糖在细胞质中分解成丙酮酸进入线粒体，

彻底氧化成二氧化碳和水并释放大量能量推动合成ＡＴＰ支持生命活动

9．三羧酸循环：乙酰辅酶Ａ与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列脱羧脱氢反应氧化成

二氧化碳，并使草酰乙酸得到再生的一个反应循环，是糖脂肪氨基酸氧化分解的共同途径

13．磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过６－磷酸葡萄糖氧化分解生成５－磷酸核糖和ＮＡＤＰＨ

的途径

15．糖原代谢：是葡萄糖与糖原的相互转化 16．糖原合成：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程 17．糖原分解：糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程 18．糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程

20．乳酸循环：是指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸－葡萄糖

循环

21．血糖：全血或血浆中的游离葡萄糖

22．肾糖阈：肾脏对葡萄糖虽具有很强的重吸收能力，但毕竟有一定限度，其极限值可以用

血糖水平来表示，为８.９－１０ｍｍｏｌ／Ｌ，该值称为肾糖阈

脂类代谢 1．可变脂：即脂库中的储存脂 2．基本脂：人体内的全部类脂

4．脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被水解成甘油和脂肪酸，释放入血，供全身各组织氧

化利用的过程

5．激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞中的一种丝氨酸酶，具有相对特异性，除了可以水解甘油

三酯之外，还可以水解甘油二酯甘油一酯胆固醇酯视黄醇酯，是控制脂肪动员的关键酶

7．β氧化：脂酰辅酶Ａ的氧化反应主要是发生在β碳原子上，所以称为β氧化 9．酮体：包括乙酰乙酸，Ｄ－β－羟丁酸和丙酮，是脂肪分解代谢的产物 14．血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式

15．载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分，分为ａｐｏＡ、apoB、apoC、apoD、apoE五类

每类又分为若干亚类

16．CM：即乳糜微粒，血浆脂蛋白之一，形成于小肠粘膜上皮细胞滑面内质网，功能是转运

食物甘油三酯和胆固醇

17．VLDL：即极低密度值蛋白，血浆脂蛋白之一，主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合

成的甘油三酯和胆固醇，此外少量形成于小肠上皮粘膜细胞

18．LDL：即低密度值蛋白，血浆脂蛋白之一，在血浆中由VLDL转化而来，功能是向肝外组

织转运胆固醇 HDL：即高密度脂蛋白，血浆蛋白之一，主要形成于肝细胞，少量形成于小肠粘膜上皮细胞，功能是从肝外组织向肝内转运胆固醇

蛋白质的分解代谢 5．必需氨基酸：20种标准氨基酸中的异亮氨酸苯丙氨酸算算苏氨酸亮氨

酸甲硫氨酸赖氨酸和缬氨酸不能在人体内合成，依赖食物提供，缺乏其中任何一种都会引起氮负平衡

6．食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养物质较低的食物蛋白质混合食用，可以相互补

充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质的互补作用

11．氨基酸代谢库：是指分布与全身各组织及体液内的游离氨基酸的总合 13．脱氨基：即氨基酸脱氨基生成ɑ-酮酸和氨，是氨基酸的主要分解途径

14．转氨基：是指将氨基酸的ɑ-氨基转移到一个ɑ-酮酸的羰基位置上，生成相应的ɑ-酮酸

和一个新的氨基酸，反应由转氨酶催化

15．转氨酶：即氨基转移酶，催化氨基酸的ɑ-氨基转移到一个ɑ-酮酸的羰基位置上，生成相

应的ɑ-酮酸和一个新的ɑ-氨基酸

16．氧化脱氨基：是指在酶的催化下，氨基酸氧化脱氢，水解脱氨基，生成氨和ɑ-酮酸，反

应在线离体内进行

17．联合脱氨基：通常是指氨基酸转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合，即氨基酸将氨基转移

给ɑ-酮戊二酸，生成谷氨酸谷氨酸再氧化脱氨基生成氨

19．丙氨酸－葡萄糖循环：负责从肌组织想肝脏转运氨的一个循环

20．鸟氨酸循环：又称尿素循环，位于肝细胞内的一个代谢途径，其作用是把有毒的氨转化为

无毒的尿素

22．生糖氨基酸：经过脱氨基等分解代谢可以生成葡萄糖的氨基酸

23．生酮氨基酸：即亮氨酸和赖氨酸，它们经过脱氨基等分解代谢生成酮体 25．一碳单位：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团

26．一碳单位代谢：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团，其转移或

转化过程称为一碳单位代谢

27．甲硫氨酸循环：是一个同型半胱氨酸获得甲基生成甲硫氨酸，甲硫氨酸供出甲基后再生成

同型半胱氨酸的过程，是N5-甲基四氢叶酸为生物合成提供活性甲基的必由之路，有四氢叶酸维生素B12和ATP参与

28．SAM：即S-腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸，其甲基称为活性甲基

29．活性硫酸根：即3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸，参与糖胺聚糖合成、蛋白质硫酸化、生物转

化

31．儿茶酚胺：由酪氨酸代谢生成的多巴胺、去肾上腺素和肾上腺素都是具有儿茶酚结构的胺

类物质故称为儿茶酚胺

核苷酸代谢 1．核苷酸的从头合成途径：是指机体以5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和二氧化

碳等简单物质为原料，通过一系列酶促反应合成核苷酸

2．核苷酸的补救途径：是指直接利用核苷酸的中间产物（碱基和核苷），通过简单反应合成核

苷酸

4．抗代谢物：是正常代谢物的结构类似物，能竞争性拮抗正常代谢物的代谢，从而抑制或减少

其正常利用

5．核苷酸抗代谢物：是氨基酸叶酸碱基和核苷的类似物，它们主要通过酶的竞争性抑制作用抑

制核苷酸的合成，从而抑制DNA的合成，具有抗肿瘤作用

DNA的生物合成 1．基因：是遗传物质的功能单位，主要以染色体DNA为载体，通过生殖细胞

世代遗传，基因编码一定的功能产物、包括蛋白质和RNA，一个基因除了含有决定功能产物一级结构的编码序列之外，还含有表达该编码序列所需的调控序列等非编码序列

2．中心法则：是关于遗传信息传递规律的基本法则，包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA

的转录和由RNA到蛋白质的翻译等过程，及遗传信息的流向是DNA-RNA-蛋白质。此外逆转录病毒的RNA可以作为模板指导DNA合成，某些病毒的RNA可以复制

3．DNA复制：是指亲代DNA双链解链，分别按照模板按照碱基配对原则指导合成新的互补链，

从而形成两个子代DNA的过程，是细胞和多数DNA病毒增殖时发生的重要事件，因此，DNA的复制实际上是基因组的复制

4．半保留复制：是指DNA复制时，两股亲代DNA链解开，分别作为模板按照碱基配对原则指导

合成新的互补链，最后形成与亲代DNA相同的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含一股亲代DAN链和一股新生DNA链，半保留复制是DNA复制最重要的特征

5．复制子：从一个复制起点启动复制的全部DNA序列

7．双向复制：从一个复制起始点开始双向解链，形成两个复制叉，这种复制成为双向复制，绝

大多数生物的DNA复制都是双向复制

8．前导链：在一个复制叉上进行的DNA合成是半不连续的，其中一股新生链的合成方向与其模

板的接连方向一致，所以合成与解链可以同步进行，是连续合成的，这股新生链称为前导链

9．后随链：在一个复制叉上进行的DNA合成是半不连续的，其中一股新生链的合成方向与其模

板的接连方向相反，只能先解开一段模板，再合成一段新生链，是不连续合成的，这股新生链称为后随链

10．冈崎片段：DNA半不连续复制时分段合成的后随链片段

11．DNA的半不连续复制：在复制叉上进行的DNA复制过程，前导链是连续合成的，后随链是不

连续合成的

12．模板：在中心法则中，模板是指可以指导合成互补链的单链核酸

14．端粒：真核生物染色体DNA末端的一种短串联重复序列，具有物种特异性

15．端粒酶：催化合成端粒DNA的一种酶，化学本质是核蛋白，含一段长约150nt的RNA，可作

为模板指导合成3’端端粒，因此端粒酶本质上是一种以自身RNA为模板的逆转录酶

16．基因突变：化学本质是DNA损伤，是指碱基序列发生了可以传递给子代细胞的变化，这种

变化通常导致一种基因产物功能的改变或缺失

19．移码突变：因插入或缺失而导致的一种突变，即突变点下游的遗传密码全部发生改变，不

过插入或缺失3n个碱基对不会引起移码突变

22．逆转录：又称反转录，是以RNA为模板，以dNTP为原料，在逆转录酶的催化下，合成DNA

的过程，这是一个从RNA向DNA传递遗传信息的过程，与从DNA向RNA传递遗传信息的转录过程正好相反，所以称为逆转录

RNA的生物合成 1．转录：是遗传信息由DNA向RNA传递的过程，即一股DNA的碱基序列按照

碱基配对原则指导RNA聚合酶合成与之序列互补RNA的过程

2．选择性转录：是指细胞在不同的生长发育阶段，根据生存条件和代谢需要表达不同的基因，

因而只是表达基因组的一部分

3．模板链：DNA的每一个转录区都只有一股链可以被转录，该股链称为模板链

4．编码链：DNA的每一个转录区都只有一股链可以被转录，另一股不被转路的链称为模板链 5．不对称转录：是指DNA的每一个转录区都只有一股链可以被转录，另一股链通常不被转录 6．转录后加工：RNA聚合酶转录合成的RNA称为初级转录产物，大多数需要经过进一步加工才

能成为成熟RNA分子，初级转录产物的加工过程称为转录后加工

7．RNA聚合酶：催化RNA转录合成的一类酶

9．转录起始因子：参与RNA转录起始的一组蛋白因子，大肠杆菌的转录起始因子为其RNA聚合

酶全酶的σ亚基

10．启动子：是RNA聚合酶识别结核和启动转录的一段DNA序列，具有方向性

12．断裂基因：是指真核生物多数mRNA基因具有不连续性，由外显子和内含子交替构成

13．内含子：真核生物mRNA基因序列的一种，是指只存在于基因、初级转录产物中，在转录后

加工产物中已被切除的序列

14．外显子：真核生物mRNA基因序列的一种，是指基因、初级转录产物中，转录后加工产物中

都存在的序列，属于编码序列

15．mRNA的5'帽子：真核生物大多数mRNA的5’端存在特殊结构，第一个核苷酸是7-甲基鸟

苷酸，通过5’-羟基与第二个核苷酸的5’-羟基以三磷酸连接，该结构称为真核生物mRNA的5’帽子

16．mRNA的poly(A)尾：即聚腺苷酸尾，又称多（A）尾，是真核生物大多数mRNA3’端的一段

多聚腺苷酸

17．RNA剪接：

蛋白质的生物合成1．翻译：核糖体协助tRNA从mRNA读取遗传信息，用氨基酸合成蛋白质的过

程

2．5'非翻译区：是从mRNA的5’端到起始密码子之前的一段序列

3．核糖体结合位点：即核糖体赖以装配并启动翻译的一段序列，位于原核生物mRNA的5’非翻

译区

4．多顺反子mRNA：原核生物mRNA有多个编码区，这种mRNA称为多顺反子mRNA

5．单顺反子mRNA：真核生物多数mRNA只有一个编码区，这种mRNA称为单顺反子mRNA

6．开放阅读框：又称编码区，是从起始密码子到终止密码子的一段序列，是mRNA的主要序列 7．密码子：mRNA编码区从5'端向3’端每三个碱基一组（称为三联体），连续分组每一个三联

体编码一种氨基酸，该三联体称为密码子或三联体密码

8．起始密码子：位于编码区5'端的第一个密码子都是编码甲硫氨酸的，因而蛋白质的合成都是

从甲硫氨酸开始的，该密码子称为起始密码子

9．终止密码子：位于编码区3'端的最后一个密码子不编码任何一个氨基酸，是终止信号，成为

终止密码子，是UAA、UAG或UGA

10．同义密码子：编码同一种氨基酸的不同序列

11．阅读框：是mRNA分子上从一个起始密码子到其下游第一个终止密码子所界定的一段编码序

列

12．反密码子:tRNA反密码子上的一个三碱基序列，在蛋白质合成过程中可以识别mRNA编码区

的密码子，并与之结合

14．翻译起始因子：参与翻译起始的一组蛋白因子大肠杆菌的翻译起始因子是IF-1、IF-2、IF-3 15．SD序列：大肠杆菌mRNA5'非翻译区内的一段富含嘌呤核苷酸的保守序列，可以与16SrRNA3'

端的一段符合嘧啶的序列互补结合

16．翻译延长因子：参与翻译延长的一组蛋白因子，大肠杆菌的翻译延长因子EF-Tu、EF-Ts和

EF-G

17．释放因子参与翻译终止的一组蛋白因子，大肠杆菌的释放因子是RF-1、RF-2和RF-3

19．翻译后修饰：是指在核糖体上合成的新生肽链受到各种修饰，改变结构性质活性结果主要

是形成天然构象的蛋白质但也包括被降解

20．靶向转运：又称分选，是指新合成的蛋白质从合成场所转运到功能场所的过程 21．信号肽：分泌蛋白的信号肽位于新生肽链氨基端，功能是引导新生肽链进入内质网 1、氨基酸的分类。P33

2、简述蛋白质的结构层次及其维持力。P40

蛋白质通常分为四种不同结构层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。其中二级结

构、三级结构和四级结构称为蛋白质的空间结构和构象。

蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。主要由肽键和二硫

键维持。

蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，珠帘构象通常是

规则的。主要构象通常是规则的，主要由氢键维持。

蛋白质的三级结构是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。该结构

的稳定力包括：疏水作用、氢键、离子键、和范德华力及二硫键等。

许多蛋白质不是由一条肽链构成，每条肽链都具有特定且相对独立三级结构，称为该蛋白质的

一个亚基，亚基与亚基之间通过非共价键结合，形成特定的空间结构即蛋白质的四级结构。该结构的稳定力主要有不同亚基上一些氨基酸的相互作用，包括疏水作用、氢键、离子键、和范德华力等非共价键。

3、简述导致蛋白质变性的因素。P53

蛋白质变性是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结

构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。

导致蛋白质变性的因素包括物理因素和化学因素。例如高温、强酸、强碱、重金属离子、离子

强度异常、有机溶剂（甲醛、乙醇、丙醇）、尿素、盐酸胍、去污剂（十二烷基硫酸钠）等。

4、简述核苷酸的功能。P64 ①核酸合成材料

②直接为生命活动提供能量 ③合成代谢中间产物 ④构成辅助因子

⑤代谢调节（化学修饰调节、变构调节、第二信使） 5、简述Chargaff法则。P64

①DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不

同组织DNA的碱基组成相同。

②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。 ③DNA的碱基组成存在以下物质的量关系：A=T, G=C,A+G=T+C.

6、简述B-DNA右手双螺旋结构的基本内容。P66

右手双螺旋模型是92%相对湿度下获得的DNA钠盐纤维的二级结构，称为B-DNA。

（1）两股DNA链反向互补形成双链结构：在该结构中，脱氧核糖与磷酸交替连接构成主链，位

于外面，碱基侧链位于内部。

（2）DNA双链进一步形成右手双螺旋结构：在双螺旋结构中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖基平

面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；双螺旋直径2nm，每一螺旋含10bp，螺距为3.4nm，相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm；双螺旋表面有两条沟槽：相对较深、较宽的为大沟，相对较浅、较窄的为小沟。

（3）氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性：碱基对氢键维系双链结构的横向稳定性，

碱基对平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性。

7、从下列几方面对蛋白质及DNA进行比较：①分子组成；②一、二级结构；③主要生理功能。 比较 蛋白质 DNA 4种脱氧核苷酸 分子组成 20种标准氨基酸 核酸的一级结构是。DNA的典型二级结构蛋白质的一级结构是氨基酸序列，一、二级结构螺旋结构。 是蛋白质多肽链的构象。 蛋白质是生命的物质基础，一方面DNA是生物遗传的维持组织细胞的结构、代谢、更新、，携带遗传信息，指导主要生理功能且酶促反应、物质运输、代谢调节、合成。 等均由蛋白质实施，另一方面，蛋白能物质。

8、简述tRNA的一级结构。P71

① 是一类单链小分子RNA，长73~93nt。

② 是含稀有碱基最多的RNA,含7~15个稀有碱基，分布在非配对区。 ③ 5’端核苷酸往往是鸟苷酸。

④ 3’端是CCA序列，其3’-羟基是氨基酸结合位点。 9、简述tRNA的二级结构。P71

tRNA二级结构呈三叶草形：在该结构中存在四臂三环，即氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂和二氢尿嘧

啶环（以含DHU为特征）、反密码子臂、反密码子环（以含反密码子为特征）、TψC臂和TψC环（以含胸腺嘧啶核糖核苷和假尿苷ψ为特征）。

10、试比较真核生物与原核生物核糖体。P72 类型 原核生物核糖体真核生物核糖体核糖体沉降系数亚基种类 亚基沉降系数核糖体RNA种类亚基蛋白种类70S 80S 大亚基 小亚基 大亚基 小亚基 50S 30S 60S 40S 23S、5S 16S 28S、5.8S、5S 18S 23 21 ~49 ~33

11、简述DNA变性及其影响因素。P72

在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规线

团，称为核酸的变性。核酸变性主要是指DNA变性。

变性导致其一些物理性质改变，例如黏度下降、沉降速度加快、紫外吸收增强。

导致DNA变性的理化因素包括高温和化学试剂（如酸、碱、乙醇、尿素和甲酰胺）等。 12、简述酶的活性中心及其所含的必需基团。P78

酶的分子结构中一些基团与酶活性密切相关、不可或缺，称为酶的必需基团；酶的必需基团中一

类直接参与催化反应的、集中在酶分子特定部位的，即酶的活性中心。酶的活性中心又称活性部位，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。它位于酶蛋白的特定结构内，形如缝裂或凹陷。

在活性中心内的必须基团分为两类：一类是结合基团，其作用是与底物结合，形成酶-底物复合

物；另一类是催化基团，其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物。

13、简述酶的辅助因子。P79

酶的辅助因子是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通常是金属离子），它们与酶结合

松散或牢固，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶。

从化学本质上来看，酶的辅助因子可以分成两类：一类是小分子有机化合物（包括金属有机化合

物），多数是维生素（特别是B族维生素）的活性形式。另一类是无机离子，主要是金属离子。

从结合紧密程度来看：①辅酶与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤

的方法除去；②辅基与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。

14、简述酶促反应的特点。P82

酶具有与一般催化剂一样的特点，此外，酶也有自己的特点：

5 17

①高效性：酶能将化学反应速度提高10~10倍。

②特异性：与一般催化剂相比，酶对所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种

现象称为酶的特异性或专一性。根据酶对其底物结构选择的特异程度不同，可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性。

③不稳定性：酶促反应条件温和，可在常温常压下进行。酶是蛋白质，对导致蛋白质变性的

因素非常敏感，极易受这些因素的影响而变性失活。

④可调节性：生物体内存在着复杂而精细的代谢调节系统，既可以通过改变酶蛋白的结构来

调节酶蛋白的活性，又可以通过改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性，从而调节酶促反应速度，以确保代谢活动的协调性和统一性，确保生命活动的正常进行。

15、简述酶的特异性及其分类。P82

酶的特异性:与一般催化剂相比，酶对所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现

象称为酶的特性性或专一性。

酶的特异性分为三类:①绝对特异性，即具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反

应；②相对特异性，即具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应；③立体特异性，即具有立体特异性的酶能够识别立体异构酶的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只生成特定构型的立体异构体。

16、简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点。P91

有些抑制剂通过酶或酶-底物复合物的非共价结合抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂

与底物的浓度之比（[I]/[S]）以及它们与酶的亲和力之比。可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制，所以这些抑制剂称为可逆抑制剂，它们的抑制作用称为可逆抑制作用。可逆抑制作用可以分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。

17、试比较变构调节和化学修饰调节的异同点。P95 酶的变构调节，是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位以非共价键特异结合，改变酶

的构象，从而改变其活性。

酶的化学修饰调节，又称共价修饰调节，是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态，

即与特定基团的共价结合状态，改变酶的构象，从而改变其活性。

相同点：都是酶的结构调节，都是通过改变酶分子的结构，从而改变其催化活性。

不同点：酶的变构调节不需要酶的催化，是以非共价键结合；而煤的化学修饰调节需要酶，发生

酶促反应，是共价结合。

18、酶以酶原形式存在有何生理意义？P96

①酶原是酶的安全转运形式。一些消化酶类如胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶和羧肽酶等都

是以无活性的酶原形式分泌入消化道，经过激活才成为有活性的酶，发挥消化作用，这样可以避免在分泌过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。

②酶原是酶的安全储存形式。凝血因子和纤溶系统以酶原的形式存在于血液循环中（例如凝

血因子2)，一旦需要便迅速激活成有活性的酶，发挥对机体保护的作用。

19、简述生物氧化的特点。P120

（1）生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。 （2）营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地以化学能的形式储存于高能化合

物中，使其得到最有效的利用。

（3）生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱羧反应生成的，并非如体外氧化时碳直接与氧

分子反应生成。

（4）生物氧化的产物水主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的，并非如体外氧

化时氢原子直接与氧分子反应生成。

20、简述生物氧化的三个阶段的特点。P121

（1）第一：营养物质水解产物葡萄糖、脂肪酸和氨基酸等通过各自的代谢途径氧化生成乙酰辅

酶A，并释放出氢原子，反应在细胞质和线粒体进行。特点是葡萄糖通过底物水平磷酸化推动合成少量高能化合物ATP

（2）第二：乙酰基通过三羧酸循环氧化生成二氧化碳，并释放出大量还原当量，反应在线粒体

进行。特点是通过底物水平磷酸化推动合成少量GTP，并生成大量还原当量。

（3）第三：前两阶段释放出的还原当量经呼吸链传递给氧分子，将其还原成水，同时推动合成

ATP，这是一个氧化磷酸化的过程，反应在线粒体进行。特点是通过氧化磷酸化合成大量ATP。

21、生物体内的呼吸链有哪几条？其组成怎样？P124 营养物质的还原当量主要通过两条呼吸链传递给氧分子。

（1）NADH氧化呼吸链。线粒体内的NADH把氧原子送入呼吸链，并通过以下途径把电子传递给

氧分子生成水：NADH→复合体I→Q→复合体III→Cyt c→复合体IV→O2

（2）琥珀酸氧化呼吸链。线粒体内的琥珀酸把氢原子送入呼吸链，并通过以下途径把电子传递

给氧分子生成水：琥珀酸→复合体II→Q→复合体III→Cyt c→复合体IV→O2

22、简述生物体内ATP生成的两种主要方式、在真核细胞中生成部位。P126

①底物水平磷酸化：指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成

ATP（GTP）。

细胞质内：1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸 线粒体内：琥珀酰辅酶A生成琥珀酸

②氧化磷酸化：指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP。 在线粒体内进行

23、葡萄糖的分解代谢途径主要有哪些？P137 葡萄糖分解代谢途径有4条。

糖酵解途径：是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成ATP供给生

命活动。

有氧氧化途径：是指当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底

氧化成CO2和H2O，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动。

磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖和NADPH的途径。 糖醛酸途径：是葡萄糖在尿苷二磷酸葡萄糖水平上氧化生成UDP-葡糖醛酸的途径。 24、试从下面各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同：反应条件、反应场所、终产物、释放能

量。

糖酵解 反应条件 反应场所 终产物 不需氧 细胞质 乳酸 释放能量 少（2个ATP）

糖的有氧氧化需氧 细胞质和线多（30-32CO2 和H2O 25、简述人体内6-磷酸葡萄糖的来源和去路。P138

来源：①在糖酵解和磷酸戊糖途径中，葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。

②在糖原分解中，1-磷酸葡萄糖异构生成6-磷酸葡萄糖。 ③在糖异生中，丙酮酸通过多步反应可生成6-磷酸葡萄糖。 去路：

必须通过以下穿梭转运到细胞质中，才能用于合成脂肪酸。

①柠檬酸—苹果酸穿梭：a.乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合，生成柠檬酸。b.柠檬酸由柠檬酸转运体

转运到细胞质中。c.柠檬酸裂解生成乙酰辅酶A和草酰乙酸，由ATP柠檬酸裂合酶催化。d.草酰乙酸还原生成苹果酸，由苹果酸脱氢酶1催化。e.苹果酸由苹果酸-α-酮戊二酸转运体转运到线粒体内。f.苹果酸脱氢酶再生草酰乙酸，由苹果酸脱氢酶2催化。

②柠檬酸—丙酮酸穿梭：g.苹果酸也可以氧化脱羧生成丙酮酸，由苹果酸酶催化。h.丙酮酸通过

丙酮酸转运体转运到线粒体内。I.丙酮酸羧化再生草酰乙酸。该穿梭另一个意义是生成NADPH供给脂肪酸合成。

48、简述柠檬酸在脂肪酸合成中的作用。P173

柠檬酸在脂肪酸合成中主要参与乙酰辅酶A的转运过程。乙酰辅酶A主要在线粒体内生成，

而脂肪酸在细胞质中合成。乙酰辅酶A不能自由透过线粒体内膜，必须通过以下两种穿梭转运到细胞质中，才能用于脂肪酸合成。

（1）柠檬酸--苹果酸穿梭：①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合 ，生成柠檬酸。②柠檬酸由柠檬酸转

运体转运到细胞质中。③柠檬酸裂解生成乙酰辅酶A与草酰乙酸，由ATP柠檬酸裂合酶催化。④柠檬酸还原生成苹果酸，由苹果酸脱氢酶1催化。⑤苹果酸由苹果酸—α-酮戊二酸转运体转运到线粒体内。⑥苹果酸脱氢再生草酰乙酸，由苹果酸脱氢酶2催化。

（2）柠檬酸--丙酮酸穿梭：⑦苹果酸也可以氧化脱羧生成丙酮酸，由苹果酸酶催化。⑧丙酮酸

通过丙酮酸转运体转运到线粒体内。⑨丙酮酸羧化再生成草酰乙酸。该穿梭的另一个意义是生成NADPH供给脂肪酸合成。

49、简述胆固醇代谢过程（摄入、转运、合成、转化、调节）P179 摄入:

胆固醇从来源上可以分为两部分，即从食物中摄取的外源性胆固醇和在体内合成的内源性胆

固醇。

转运:

胆固醇酯是胆固醇的转运形式,胆固醇酯化在两个场所进行,细胞内、血浆中。 合成：

除了脑细胞和成熟红细胞之外，人体各组织细胞都可以合成胆固醇，其中肝脏和小肠的合成

量最多。胆固醇的主要合成原料是乙酰辅酶A和NADPH：乙酰辅酶A主要来自糖的有氧氧化，NADPH主要来自磷酸戊糖途径。此外，胆固醇合成还需要ATP供能。合成过程为（1）合成甲羟戊酸；（2）合成鲨烯；（3）合成胆固醇。

转化：

在人体内胆固醇不能彻底分解成CO2和H2O，但可以转化成具有重要生物活性的物质，包括

胆汁酸和类固醇激素等。

调节：

（1）调节点 细胞内胆固醇稳态维持机制包括吸收调节和代谢调节，主要调节点是HMG-CoA还

原酶、脂酰辅酶A胆固醇酰基转移酶、胆固醇7α-羟化酶、低密度脂蛋白受体。

（2）调节因素 作用于上述调节点的调节因素包括胆固醇、激素和营养状况，它们直接或通过

激素信号转到间接改变这些受体和酶的结构和数量，从而维持细胞内胆固醇稳态。

50、简述各类血浆脂蛋白的功能。P185

1） CM: 形成于小肠黏膜上皮细胞滑面内质网，功能是转运食物甘油三脂及胆固醇。

2） VLDL: 主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合成的甘油三脂和胆固醇。 3） LDL: 血浆中由VLDL转化而来，功能是向肝外组织转运胆固醇。

4） HDL: 主要形成于肝细胞，少量形成于小肠黏膜上皮细胞， 功能是从肝外组织向肝内组织转运胆固醇。

51、假如膳食中含有丰富的丙氨酸，但缺乏天冬氨酸，机体是否会出现天冬氨酸 缺乏的现象？

为什么？

不会。天冬氨酸是非必需氨基酸，机体可以利用丙氨酸合成。

丙氨酸转氨基生成丙酮酸，丙酮酸羧化生成草酰乙酸，草酰乙酸转氨基生成天冬氨酸。

52、简述肝昏迷的氨中毒学说。P196

肝功能受损→尿素合成障碍→血氨增加(高血氨症)→大量氨进入脑组织进行下列反应： 1) NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+→谷氨酸 2) 谷氨酸+NH3+ATP→谷氨酰胺→运出脑组织

上述过程中，一方面消耗大量的NADH+H+、ATP这些能源物质；另一方面使α-酮戊二酸消耗过多

→TCAC受抑→ATP生成减少。严重发展，引起脑组织供能不足，进而导致脑功能障碍直至昏迷，称此为肝昏迷的氨中毒学说。

53、简述肝细胞内联合脱氨基作用全过程(包括参与的酶和辅助因子)及其意义。P199

54、血氨主要有哪些来源和去路？P200

55、简述氨在血液中的转运机制。P200

(1) 谷氨酰氨的运氨作用：反应由谷氨酰氨合成酶催化，在脑和肌肉合成后通过血液循环至肝和

肾，在肝，氨用于合成其他含氮化合物或尿素，在肾，氨排至小管液与H+结合成NH4+；

(2) 丙氨酸-葡萄糖循环：通过两步转氨基反应将氨基转移给丙酮酸生成丙氨酸，由血液循环至

肝，在肝脏，丙氨酸通过联合脱氨基作用释放氨，合成尿素或其他含氮化合物，丙酮酸通过糖异生合成葡萄糖，葡萄糖通过血液循环至肌组织，通过糖酵解分解成丙酮酸，形成循环。

56、简述鸟氨酸循环及其意义。P201

⑴鸟氨酸循环过程分四步①在肝细胞线粒体内，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化NH3，CO2和ATP合成

氨甲酰磷酸。②氨甲酰磷酸与鸟氨酸合成瓜氨酸③瓜氨酸由线粒体内膜上的载体转运至细胞液中，与天冬

氨酸缩合，生成精氨酸代琥珀酸，然后裂解，生成精氨酸和延胡索酸。④精氨酸水解成尿素，通过血液循环转运至肾脏，随尿液排出体外。

⑵鸟氨酸循环的意义：NH3是含蛋化合物分解产生的有毒物质，尿素是NH3的主要排泄形式，这

种排泄功能需要鸟氨酸循环才能完成。

57、简述肝昏迷的假神经递质学说。P202

①在肠道内，氨基酸受肠道菌作用发生脱羟反应，生成相应的胺类。包括酪氨酸生成酪氨，苯丙

氨酸生成笨乙胺。②胺类腐败产物大多有毒性。这些有毒物质通常需要肝的转化形成无毒物质排出体外。③肠根阻会导致腐败产物生成增多，肝功能障碍会导致肝脏不能对腐败产物进行有效转化，这些疾患均能导致一些有毒物质进入脑组织。④酪胺和苯乙胺进入脑组织，经过β-羟化酶的作用，分别转化成β-羟酪胺和苯乙醇胺，其结构类似于儿茶酚胺，故称为假神经递质。⑤假神经递质并不能传递兴奋，反而竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，临床称为肝性脑昏迷，简称肝昏迷，这就是肝昏迷的假神经递质学说。

58、一分子的谷氨酸完全氧化时产生ATP数。P198

①谷氨酸氧化脱氨基，产生1分子NADH+H+，进入氧化呼吸链，产生2.5个ATP。 ②α-酮戊二酸进入三羧酸循环生成草酰乙酸，此过程生成7.5个ATP。 ③草酰乙酸脱羧生成丙酮酸，丙酮酸彻底氧化分解，生成12.5个ATP。 综上生成22.5个ATP。

59、分析一分子天冬氨酸完全氧化能产生的ATP数。P197

天冬氨酸脱氨基产生1分子（生成2.5），生成草酰乙酸。草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸

（消耗1），磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸（生成1）。丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸生成乙酰CoA生成1分子NADH（生成2.5）。乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化分解产生12个ATP。

60、简述甲硫氨酸循环过程及其意义。P207 过程：

1、四氢叶酸再生：同型半胱氨酸接受N5-甲基四氢叶酸上的甲基，生成甲硫氨酸。

2、甲硫氨酸活化：甲硫氨酸在腺苷转移酶的催化下与ATP反应，生成S-腺苷甲硫氨酸，S-腺苷

甲硫氨酸中的甲基成为活性甲基。

3、SAM转甲基：S-腺苷甲硫氨酸经甲基转移酶催化，将甲基转移至另一种物质，使其甲基化。 4、同型半胱氨酸酸再生：S-腺苷甲硫氨酸在胍乙酸等物质的催化下去甲基后生成S-腺苷同型半

胱氨酸，后者脱去腺苷生成同型半胱氨酸。形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环。

意义：

1、再生四氢叶酸，参与其他一碳单位代谢。 2、提供活性甲基，用于合成甲基化合物。

61、简述维生素B12缺乏导致巨幼红细胞性贫血的生化机制。P208

55

维生素B12是N-甲基四氢叶酸甲基转移酶的辅酶。当缺乏维生素B12时，N-甲基四氢叶酸的

甲基不能转移出去，既影响甲基化合物的合成，又影响四氢叶酸的再生，进而影响一碳单位代谢，影响核苷酸合成，导致核酸合成、蛋白质合成减少，细胞分裂减慢。红细胞成熟受到影响，表现为幼红细胞分裂减慢，红细胞体积增大，导致巨幼红细胞性贫血。

62、请写出四种有甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并分别说明它们的主要功能。

P211

（1）合成肌酸。肌酸，是人体内自然产生的一种氨基酸衍生物，它可以快速增加肌肉力量，促

进新肌增长，加速疲劳恢复，提高爆发力。

（2）合成嘌呤碱。嘌呤在体内参与蛋白质及DNA合成，也是核酸的代谢中间产物。经体内经代

谢生成终产物-尿酸。

（3）合成血红素。血红素可以与氧、二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，是细胞色素等其他血

红素蛋白的辅基，有重要的生理功能。

（4）合成结合胆汁酸。结合胆汁酸具有强乳化剂功能，使肠腔内油脂乳化成微粒，以增加油脂

与消化液中脂肪酶接触面积而便于脂类消化吸收，同时也促进对脂溶性维生素的吸收。

63、DNA复制的基本特征。P242

DNA复制是以亲代DNA为模板合成子代DNA，从而将遗传信息准确的传递到子代DNA分子的

过程。DNA复制的基本特征包括：

（1）半保留复制：是指DNA复制时，两股亲代DNA链解开，分别作为模板，按照碱基配对原

则指导合成新的互补链，最后形成与亲代DNA相同的两个子代DNA分子。

（2）从复制起点双向复制：复制起点是指DNA的解链和复制是从具有特定序列的位点开始的

位点。原核生物的DNA分子通常只有一个复制起点，而真核生物的DNA分子有多个复制起点。

（3）半不连续复制：DNA的两股链是反向互补的，但DNA新生链的合成是单向的，是以5’

→3’方向合成的。因此，在一个复制叉的两股DNA模板中，有一股新生链的合成方向与模板方向相同，另一股新生链的合成方向与模板的解链方向相反。

64、怎样知道DNA的复制是半保留式而不是全保留式的？请解释Meselson和Stahl关于大肠杆

菌DNA复制实验的结果。P242

半保留复制：是指DNA复制时，两股亲代DNA链解开，分别作为模板，按照碱基配对原则指

导合成新的互补链，最后形成与亲代DNA相同的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含一股亲代DNA链和一股新生DNA链。半保留复制是DNA复制最重要的特征。

15

Meselson和Stahl先用NH4Cl作为唯一氮源的培养基（重培养基）培养大肠杆菌，繁殖约15

1514

代（每代20~30分钟），使其DNA全部标记为N-DNA,再将其转移到含NH4Cl的普通培养基（轻培养基）

1514

中进行培养，在不同时间收集菌体，裂解细胞，用氯化铯密度梯度离心法分析DNA。N-DNA密度比N-DNA

15141514

大，因此离心形成的N-DNA区带（重DNA区带）位于N-DNA（轻DNA区带）的下方，N/N-DNA区带(中DNA区带)则位于两者之间。结果表明：细菌在重培养基中复制时合成的DNA显示为一条重DNA区带，转入轻培养基中繁殖的子一代DNA显示为一条中DNA区带，子二代DNA显示为一条中DNA区带和一条轻DNA区带。因此，DNA的复制方式是半保留复制。

65、参加原核生物DNA半保留复制的酶和蛋白质有哪些？简述其作用。P245

以大肠杆菌为例：大肠杆菌复制由30多种酶和蛋白质共同完成，主要有DNA聚合酶、解旋

酶，拓扑异构酶、引物酶和DNA连接酶等。

①DNA聚合酶：作用是催化dNTP合成DNA。

②解旋酶：作用是解开DNA双链，需要ATP供能。

③拓扑异构酶：作用是通过催化3’，5’-磷酸二酯键的断裂和形成松解复制叉前方的亲代

DNA形成的超螺旋结构。

④单链DNA结合蛋白（SSB）：作用是在DNA解链后，稳定其结构，防止其重新形成双链结

构，并且抗核酸酶的降解。

⑤引物酶：DNA复制需要RNA引物，有引物酶催化合成，大肠杆菌引物酶是DnaG。

⑥DNA连接酶：冈崎片段或环状DNA合成后留下的切口，由DNA连接酶催化切口处的5’-磷酸基

和3’-羟基缩合。

66、简述DNA聚合酶、RNA聚合酶、逆转录酶、氨酰-tRNA合成酶的作用及特点。 ①DNA聚合酶

作用：催化dNTP合成DNA。

特点：（1）需要模版：DNA聚合酶催化的反应是DNA复制，即合成单链DNA的互补链，所以必

须为其提供被称为模版的单链DNA。在中心法则中，模版是指可以指导合成互补链的单链核酸。

（2）需要引物：除原料和模版，DNA聚合酶还不能复制DNA，因为它不能能催化两个dNTP形成

3’，5’-磷酸二酯键，之能催化一个dNTP与一股核酸的3’-羟基形成3’，5’-磷酸二酯键，并且这股核酸必须与模版互补结合，这股核酸就是引物，引物可以是DNA 也可以是RNA。

（3）以5’--3’方向催化合成DNA：这是由DNA聚合酶的催化机制决定。DNA合成的基本反应

是由引物或新生链的3’-羟基对dNTP的α-磷酸发动亲核攻击，结果形成3’，5’-磷酸二酯键，并释放焦磷酸。

②RNA聚合酶

作用：催化RNA的转录合成 特点：（1）以DNA为模版

（2）催化核苷酸通过聚合反应合成核酸

（3）聚合反应是核苷酸形成3’，5’-磷酸二酯键的反应 （4）以3’--5方向阅读模版，5’--3’方向合成核酸 （5）按照碱基配对原则忠实转录模版序列 ③逆转录酶

作用：催化逆转录过程

特点：（1）逆转录：RNA指导的DNA聚合酶活性以RNA为模版，以5’--3’方向合成其单链互

补DNA，形成RNA-DNA杂交体。该合成反应需要引物提供3’-羟基，该引物是逆转录酶病毒颗粒自带的tRNA

（2）水解：核糖核酸酶H活性水解RNA-DNA杂交体中的RNA，得到游离的单链互补DNA （3）复制：DNA指导的DNA聚合酶活性催化复制单链互补DNA，得到双链互补DNA ⑥氨酰-tRNA合成酶

作用：催化氨基酸与tRNA结合生成氨酰tRNA

特点：氨酰-tRNA合成酶共有20种，每一种都催化一种特定的标准氨基酸与其tRNA的3’-羟基

结合。氨酰-tRNA合成酶具有高度特异性，既能正确识别氨基酸，又能正确识别tRNA。

67、简述大肠杆菌DNA聚合酶Ι的活性和功能。P245

大肠杆菌DNA聚合酶Ι是一种多功能酶，具有三种催化活性。 （1）5＇→3＇聚合酶活性：催化dNTP5＇→3＇方向合成DNA．

（2）3＇→5＇外切酶活性：在DNA合成全过程中起校对作用，切除错配核苷酸．

（3）5＇→3＇外切酶活性：参与切口平移，作用于双链DNA．在DNA复制过程中切除后随的

冈崎片段的RNA引物：另一方面，在DNA修复过程中发挥作用．

68、试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程。P247

大肠杆菌DNA的复制过程可分为起始、延长和终止三个阶段。

（1）复制起始：在复制的起始阶段，亲代DNA从复制起点解链、解旋，形成复制叉。随着解链

进行，引物酶DnaG与DnaB、DnaC等结合构成引发体，SSB（单链DNA结合蛋白）与单链DNA模板结合，保护单链DNA，Ⅱ型拓扑异构酶则负责松解DNA双链因解链而形成的超螺旋结构。

（2）复制延长：DNA复制的延长阶段合成前导链和后随链。由DNA聚合酶Ⅲ催化。①在启动复

制之后，前导链的合成通常是一个连续过程，与模板链的解链保持同步。②后随链的合成是分段进行的。

当亲代DNA解开一定长度时，先由引发体催化合成RNA引物，再由DNA聚合酶Ⅲ在引物3＇端催化合成冈崎片段；当冈崎片段合成遇到前方引物时，DNA聚合酶Ⅰ替换DNA聚合酶Ⅲ，通过切口平移切除RNA引物，合成DNA填补；最后，DNA连接酶催化连接DNA切口。③DNA连接酶催化封闭切口，形成完整的后随链。

（3）复制终止：大肠杆菌环状DNA的两个复制叉向前推进，最后到达终止区，形成环连体，在

细胞分裂前由Ⅱ型拓扑异构酶催化解离。

69、简述逆转录酶的生物学意义。P256

①逆转录机制的阐明完善了中心法则。遗传物质不只是DNA，也可以是RNA。 ②研究逆转录病毒有助于阐明肿瘤的发生机制，探索肿瘤的预防策略。 ③逆转录酶是重组DNA技术常用的工具酶，可以用于构建cDNA文库等。 70、简述蛋白质合成所需的物质及其作用。 蛋白质的生物合成就是mRNA翻译的过程，包括

1.翻译的起始：核糖体与mRNA结合并与氨酰-tRNA生成起始复合物

2.肽链的延伸：核糖体沿着mRNA 5‘到3’端移动，开始了从氮端到碳端的多肽合成 3.肽链的终止与释放：核糖体从mRNA上解离。

需要的物质：起始因子、核糖体、mRNA、tRNA、氨基酸、ATP、各种酶以及延伸因子和终止因子。 起始因子、延伸因子和终止因子就是负责使合成起始、延伸和终止的。核糖体是蛋白质合成的场

所。

mRNA是遗传信息的携带者，其中有三联密码子。

tRNA是负责携带氨基酸并合成多肽链的。氨基酸就是多肽链的基本合成单位。 ATP提供能量。

71、简述mRNA一级结构的特点。P268

mRNA一级结构由编码区和非翻译区构成。

5’非翻译区：是从mRNA的5’端到起始密码子之前的一段序列，原核生物含核糖体结合

位点，及核糖体赖以装配并启动翻译的一段序列。

编码区：又称开放阅读框、可读框，是从起始密码子到终止密码子的一段序列，是mRNA

的主要序列。原核生物mRNA有多个编码区，相邻编码区被一个核糖体结合位点隔开，这种mRNA称为多顺反子mRNA。真核生物多数mRNA只有一个编码区，这种mRNA称为单顺反子mRNA。

3’非翻译区：是从mRNA的终止密码子之后到 3’端的一段序列。 真核生物mRNA5’端还有帽子，大多数mRNA 3’端还有poly9(A)尾。 72、试述密码子的基本特点。P269

（1）方向性：核糖体阅读mRNA编码区方向是5’→3’，?所有密码子都以5’→3’方向阅读，

?起始密码子总是位于mRNA的5’端，终止密码子位于3’端。

（2）连续性：?mRNA编码区的密码子之间没有标点，即每个碱基都参与构成密码子?密码子没

有重叠，即每个碱基只参与构成一个密码子。

（3）简并性：一种氨基酸可以由几个密码子编码。编码同一种氨基酸的不同密码子称为同义密

码子，同义密码子的简并性即不同密码子可以编码同一种氨基酸，并且只编码一种氨基酸。

（4）通用性：地球上的生命都采用同一套密码子。

73、RNA序列如下：5'UCGCAAUGCCAUCACACGAUAGAAUCGCA3'，请标出其中的起始密码子，其中的

UAG可否中止该mRNA的翻译，为什么？

不可以，因为UAG不是编码子。

本mRNA序列中AUG为起始密码子，mRNA的密码子三个碱基为一组，连续分组，UAG不是密码子，

所以不能编码蛋白质。

74、什么是反密码子与密码子配对的摆动性？P271

tRNA的反密码子与mRNA的密码子是反向结合的，即反密码子的第一、二、三碱基分别与密

码子的第三、二、一碱基结合。其中反密码子第一碱基与密码子第三碱基的结合并不严格遵循碱基配对原则，这种现象称为摆动性。

75、以大肠杆菌为例，简述蛋白质的合成过程。 分为三步，翻译起始、翻译延长、翻译终止。

Met

翻译起始：核糖体在mRNA、fMet-tRNAf装配下合成了70S核糖体复合体。

翻译延长：mRNA开放阅读框指导核糖体用氨基酸合成肽链。这是一个循环过程，包括进位、成

肽、易位三个步骤。每一个循环在肽链的羧基端连接一个氨基酸。

翻译终止：当核糖体通过易位读到终止密码子时，蛋白质合成进入终止阶段，由释放因子协助终

止翻译。

76、简述肝脏在糖代谢中的作用。P308

肝脏在糖代谢中最重要的作用是通过糖原代谢与糖异生维持血糖水平的稳定。

1），饱食状态下血糖水平升高，大量的葡糖糖被肝细胞通过葡萄糖转运蛋白2摄取并合成肝糖

原储存起来，肝糖原储量有限，过多的葡萄糖可以转化为脂肪。

2），空腹时血糖水平下降，肝脏将肝糖原分解成葡萄糖，释放入血，维持血糖平衡。

3），饥饿十几个小时后，肝糖原消耗殆尽，肝脏通过糖异生合成葡萄糖，补充血糖，维持血糖

水平。

77、肝脏在脂类代谢中的作用。P308 ①参与脂类的消化吸收：肝脏将胆固醇转化成胆汁酸汇入胆汁排入十二指肠，作为乳化剂乳

化食物脂类，促进其消化吸收。

②是脂肪酸分解、合成和改造的主要场所。 ③是酮体合成的唯一场所； ④是胆固醇代谢的主要场所； ⑤是甘油三酯和磷脂合成的场所：甘油三酯和磷脂在肝脏合成最多最快，合成后进一步装配

成脂蛋白，向肝外输出；

⑥合成分泌的白蛋白。

78、简述肝脏在脂类代谢中的作用。P308

是胆固醇代谢的主要场所：1、肝脏合成胆固醇并进一步合成胆固醇酯，向肝外输出胆固醇和

胆固醇酯。肝脏合成的胆固醇占全身合成总量的80%，是血浆胆固醇的主要来源2、肝脏将胆固醇转化成胆汁酸汇入胆汁3、释放卵磷脂-胆固醇酰基转移酶，与高密度脂蛋白共同清除血浆游离胆固不

79、简述肝脏在蛋白质代谢中的作用。P308

肝脏在蛋白质代谢中的作用主要表现在蛋白质的合成、氨基酸分解和尿素合成等方面 1）、蛋白质的重要合成场所：肝脏合成蛋白质有三个特点：1、合成量多，占全身合成总量的

40%以上2、合成种类多，在血浆中，除了γ球蛋白之外，其余血浆蛋白质主要甚至全部来自肝细胞。肝脏每天可合成15~50g血浆蛋白质3、更新快，肝脏大部分蛋白质的半衰期为1-8天

2）、是氨基酸分解的主要场所：有丰富的氨基酸代谢酶，氨基酸代谢活跃。当肝脏受损肝细胞

通透性提高，某些酶逸出肝细胞进入血浆，常通过分析血清酶活性或同工酶辅助诊断肝病3）、是尿素合成的唯一场所：从肠道吸收的氨和各组织氨基酸分解产生的氨在肝脏合成尿素，以解肝毒。肝病导致尿素合成减少，血氨增多，发生氨中毒。

80、简述胆汁酸代谢。

胆汁酸代谢包括胆汁酸的生成、转化、排泄和重吸收

①初级游离胆汁酸的生成：胆固醇先由胆固醇7α-羟化酶催化羟化生成7α-羟胆固醇，在

经过13步酶促反应生成初级游离胆汁酸。

②初级结合胆汁酸的生成：在肝细胞内，初级游离胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸（及少量硫酸、

葡糖醛酸）缩合生成结合胆汁酸。

③次级游离胆汁酸的生成：结合胆汁酸随胆汁入肠道，其中少量在回肠末端和结肠之间受肠

道菌的作用，水解脱去甘氨酸或牛磺酸，重新生成游离胆汁酸。少量初级游离胆汁酸C-7位发生还原脱氧，分别生成脱氧胆酸和石胆酸，即次级游离胆汁酸。

④次级结合胆汁酸的生成：约1/3的脱氧胆酸和及少量的石胆酸重吸收进入肝脏，与甘氨酸

或牛磺酸缩合，生成次级结合胆汁酸。

⑤胆汁酸的肠肝循环：在进食脂类物质时，胆汁酸座位胆汁的主演成分排入十二指肠，参与

脂类消化吸收，并且95%以上的胆汁酸（主要是结合胆汁酸）在回肠末端通过主动转运机制被重吸收；此外，还有少量游离胆汁酸在肠道各部位被动重吸收。重吸收的胆汁酸与白蛋白结合，通过门静脉进入肝脏，其中的游离胆汁酸转化成结合胆汁酸，随胆汁肠道。

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