生物化学教案201609（2015级本科）

生物化学与分子生物学教案（201609）

绪 论

教学要求：

1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。

2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。

课时安排：

0．5学时

重点：

本课程的主要内容及未来的研究方向

难点：

生物化学的发展历史及未来的研究方向

教学内容

1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。

2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究

的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。

3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分

子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。

中、英文专业词汇

biochemistry

molecular biology

polymerase chain reaction(PCR) gene knockout

ribozyme(RNA enzyme) human genome project(HGP) biomolecules

生物化学 分子生物学 聚合酶链反应 基因剔除 核酶

人类基因组计划 生物大分子

思考题：

1． 生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？ 2． 生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？

参考书：

1． Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New

York : W.H. Freeman, 2007

2． David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed.

New York: Worth Publishers,2004.

第一章 蛋白质的结构与功能

教学要求：

1．了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。

2．重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。 3．熟悉蛋白质的理化性质。

4．了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间

结构测定的基本原理。

课时安排：总学时 4.0

第一节 蛋白质的分子组成 0.5 第二节 蛋白质的分子结构 1.2 第三节 蛋白质的结构与功能的关系 1.5 第四节 蛋白质的理化性质 0.5 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 0.3

重点：

1． 氨基酸的分类及其结构特征。 2． 氨基酸和蛋白质的理化性质。 3． 蛋白质各级结构层次的定义。 4． 蛋白质结构与功能之间的关系。

难点：

蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。

教学内容：

一、蛋白质的分子组成 1．氨基酸

L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。 2．肽

肽链与肽键，重要的生物活性多肽。 3．蛋白质的分类

单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白质。 二、蛋白质的分子结构 1．蛋白质的一级结构

多肽链中氨基酸的排列顺序。 2．蛋白质的二级结构

肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、分子伴侣。 3．蛋白质的三级结构

整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。 4．蛋白质的四级结构

亚基之间的三维空间排布。 三、蛋白质的结构与功能的关系

1．蛋白质的一级结构与功能的关系

一级结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。

2．蛋白质的空间结构与功能的关系

肌红蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应。

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质

两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反应，双缩脲反应。 2．蛋白质的分离和纯化

蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。 3．多肽链中氨基酸序列分析

由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理，由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。 4．蛋白质空间结构测定

X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。

中、英文专业词汇：

protein 蛋白质 primary structure 一级结构 peptide 肽 secondary structure 二级结构 polypeptide 多肽 peptide unit 肽单元 oligopeptide 寡肽 α-helix α-螺旋 amino acid 氨基酸 β-pleated sheet β-折叠 isoleucine 异亮氨酸 β-turn β-转角 tryptophan 色氨酸 random coil 无规卷曲 threonine 苏氨酸 motif 模体 valine 缬氨酸 zinc finger 锌指结构 leucine 亮氨酸 chaperon 分子伴侣 lysine 赖氨酸 tertiary structure 三级结构 phenylalanine 苯丙氨酸 domain 结构域 methionine 蛋氨酸 fibronectin 纤连蛋白 histine 组氨酸

quaternary structure arginine subunit tyrosine myoglobin cysteine

hemoglobin(Hb) alanine

allosteric effect glycine

denaturation serine

renaturation aspartic acid

protein coagulation asparagine

ninhydrin reaction glutamic acid biuret reaction glutamine

salt precipitation isoelectric point electrophoresis peptide bond dialysis

glutathione(GSH) chromatography neuropeptide gel filtration conformation

ultracentrifugation amino acid sequence

sedimentation coefficient(S)

四级结构 精氨酸 亚基 酪氨酸 肌红蛋白 半胱氨酸 血红蛋白 丙氨酸 变构效应 甘氨酸 变性 丝氨酸 复性 天冬氨酸 蛋白质凝固 天冬酰胺 茚三酮反应 谷氨酸 双缩脲反应 谷氨酰胺 盐析 等电点 电泳 肽键 透析 谷胱甘肽 层析 神经肽 凝胶过滤 空间构象 超速离心 氨基酸序列 沉降系数

思考题：

1． 试讨论20种L-α-氨基酸的结构与分类。 2． 试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。

3． 测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？试讨论其测定原理。

参考书：

1．Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007

2．Robert H. Glew and Miriam D. Rosenthal. Clinical studies in medical

biochemistry. 3rd ed. New York: Oxford University Press, 2007.

3．David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed.

New York: Worth Publishers,2004.

4．Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons

Inc.,2004.

第二章 核酸的结构与功能

教学要求：

1．掌握核苷酸的分子结构，了解连接键及分子表达式 2．重点掌握DNA、RNA的结构特征及主要功能 3．了解DNA的理化性质与结构的关系 4．了解DNA的高级结构

课时安排：总学时 3.5

第一节 核酸的化学组成及一级结构 0.7 第二节 DNA的空间结构与功能 1.0 第三节 RNA的结构和功能 1.0 第四节 核酸的理化性质 0.6

第五节 核酸酶 0.2

重点：

1． 核酸的化学组成 2． DNA的双螺旋结构 3． RNA的结构和功能 4． 核酸的理化性质

难点：

1． DNA的双螺旋结构 2． 核酸的理化性质

教学内容：

一、核酸的化学组成及一级结构

1．核苷酸 嘌呤与嘧啶，DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点，核苷酸各组分之间的连接方式 2．脱氧核苷酸的连接 3．核苷酸的连接 4．核酸的一级结构

二、DNA的空间结构与功能

1．DNA的双螺旋结构 Chargaff规则、B-双螺旋结构模型和Z-DNA。 2．DNA的超螺旋结构 染色质、核小体、组蛋白、基因 3．DNA是遗传信息的物质基础 三、RNA的结构和功能

1．mRNA 模板、hnRNA

2．tRNA 稀有碱基、茎环结构、反密码环

3．rRNA 核糖体、多核糖体 四、核酸的理化性质

紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。 五、核酸酶

中、英文专业词汇：

nucleic acid 核酸 purine 嘌呤 deoxyribonucleic acid(DNA) 脱氧核糖核酸 pyrimidine 嘧啶 ribonucleic acid(RNA) 核糖核酸 adenine(A) 腺嘌呤 base 碱基 guanine(G) 鸟嘌呤 nudeotide 核苷酸 cytosine(C) 胞嘧啶 nucleoside 核苷 uracil(U) 尿嘧啶 thymine(T) 胸腺嘧啶 base pair 碱基对 phosphodiester linkage 磷酸二酯键 nucleosome 核小体 ribosome 核糖体 hybridization 杂交 genetic code 遗传密码 double helix 双螺旋 supercoil 超螺旋 probe 探针 ribosomal RNA(rRNA) 核糖体RNA transfer RNA(tRNA) 转运RNA messenger RNA(mRNA) 信使RNA

思考题：

1． 核酸紫外测定的分子基础是什么？

2． DNA和RNA的紫外测定结果有何不同？为什么？ 3． DNA的双螺旋结构的要点是什么？

参考书：

1． 药立波，冯作化，周春燕。医学分子生物学。第三版，人民卫生出

版社，2008

2． Benjamin Lewin.Gene VIII.New Jersey:Pearson Education

Inc,Upper Saddle River,2004.

3． Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons

Inc.,2004.

第三章 酶

教学要求：

1．掌握酶与辅酶、活性中心的结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争

性抑制、酶原、同工酶的概念、Km、Vmax的意义。

2．熟悉酶的特异性，pH和温度对反应速度的影响、竞争性抑制、非竞争性

抑制、反竞争性抑制的区别、酶活性的变构调节。

3．了解酶促反应的机制，Km、Vmax的测定、酶的命名与分类、酶与疾病

的关系及其在医学上的应用。

课时安排：总学时 6.0

第一节 酶的分子结构与功能 1.0 第二节 酶的工作原理 1.0 第三节 酶促反应动力学 2.5 第四节 酶的调节 1.0

第五节 酶的命名与分类 0.2

第六节 酶与医学的关系 0.3

重点：

1． 酶的工作原理 2． 酶促反应动力学 3． 酶的调节

难点：

1． 酶促反应动力学 2． 酶的调节

教学内容：

一、酶的分子结构与功能

1．酶的分子组成 单纯酶与结合酶、酶蛋白与辅助因子、辅酶与辅基。 2．酶的活性中心 必需基团与活性中心、结合基团与催化基团。

3．同工酶 同工酶的概念、乳酸脱氢酶及肌酸激酶同工酶的组织分布、同

工酶测定的临床意义。

二、酶的工作原理

1．酶反应特点 高效率、高特异性、可调节性。

2．酶促反应的机制 活化能、过渡态、诱导契合作用、邻近效应与定向排

列、表面效应、多元催化。

三、酶促反应动力学

1．底物浓度对反应速度的影响 米-曼氏方程式、Km、Vmax的意义。 2．酶浓度对反应速度的影响

3．温度对反应速度的影响 最适温度。 4．pH对反应速度的影响 最适pH。

5．抑制剂对反应速度的影响 不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、

非竞争性抑制、反竞争性抑制。

6．激活剂对反应速度的影响 必需激活剂、非必需激活剂。 四、酶的调节

1．酶活性的调节 酶原激活、变构调节、共价修饰。

2．酶含量的调节 酶蛋白合成的诱导和阻遏、酶的降解速度。 五、酶的命名与分类

1．酶的分类 氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、

合成酶类。

2．酶的命名 系统名称、习惯名称、推荐名称。 六、酶与医学的关系

1．酶与疾病的关系 酶与疾病的发生、诊断及治疗的关系、酶活性测定的

要求、国际单位。

2．酶在医学上的应用 酶在临床检验、治疗、科学研究及生产中的应用、

固定化酶、抗体酶的概念。

中、英文专业词汇：

biocatalyst 生物催化剂 proximity effect 邻近效应 enzyme 酶 orientation arrange 定向排列 substrate 底物 multielement catalysis 多元催化 monomeric enzyme 单体酶 surface effect 表面效应 oligomeric enzyme 寡聚酶 rectangular hyperbola 矩形双曲线 Multienzyme system 多酶体系 Michaelis equation 米氏方程式 multifunctional enzyme 多功能酶 Michaelis constant(Km) 米氏常数 tandem enzyme 串联酶 maximum velocity(Vmax) 最大反应速度 simple enzyme 单纯酶 mover number 转换数 conjugated enzyme 结合酶 double reciprocal plot 双倒数作图法 apoenzyme 酶蛋白 optimum temperature 最适温度 cofactor 辅助因子 optimum pH 最适pH holoenzyme 全酶 inhibitor 抑制剂 metalloenzyme 金属酶 irreversible inhibition 不可逆性抑制 metal activated enzyme 金属激活酶

reversible inhibition coenzyme

competitive inhibition prosthetic group

non-competitive inhibition essential group

uncompetitive inhibition active center activator

binding group essential activator catalytic group

non-essential activator activation energy katal(kat) specificity zymogen

absolute specificity allosteric site

relative specificity allosteric regulation stereospecificity allosteric enzyme induced-fit hypothesis allosteric effector transition state allosteric activator oxidoreductase allosteric inhibitor tmnsferase

covalent modification hydrolase inducer lyase

corepressor isomerase

lactate dehydrogenase(LDH) ligase

creatine kinase(CK) isoenzyme

TaqDNA polymerase ribozyme(RNAenzyme) immobilized enzyme rate limiting enzyme 可逆性抑制 辅酶

竞争性抑制 辅基

非竞争性抑制 必需基团 反竞争性抑制 活性中心 激活剂 结合基团 必需激活剂 催化基团 非必需激活剂 活化能 催量(开特) 特异性 酶原

绝对特异性 变构部位 相对特异性 变构调节

立体异构特异性变构酶

诱导契合学说 变构效应剂 过渡态 变构激活剂 氧化还原酶 变构抑制剂 转移酶 共价修饰 水解酶 诱导剂 裂解酶 辅阻遏剂 异构酶 乳酸脱氢酶 合成酶 肌酸激酶 同工酶

TaqDNA聚合酶 核酶 固定化酶 限速酶

abzyme 抗体酶

enzyme-linked immunosorbent assay 酶联免疫吸附测定法 (ELISA)

思考题：

1． 试简述Km、Vmax的意义及测定方法。 2． 酶促反应有何特点？

3． 举例说明可逆性抑制剂是如何影响酶促反应的速度的？ 4． 酶的催化机制主要有哪些？

参考书：

1． Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed.

New York : W.H. Freeman, 2007

2．Robert H. Glew and Miriam D. Rosenthal. Clinical studies in medical

biochemistry. 3rd ed. New York: Oxford University Press, 2007.

3．David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed.

New York: Worth Publishers,2004.

4．Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons

Inc.,2004.

本文来源：https://www.bwwdw.com/article/5qtw.html