《生物化学》教案（完整） - 图文

湖北医药学院

教 案

单 位 ： 基础医学院

教 研 室 ： 生物化学教研室 姓 名 ： 课程名称 ： 时

间

李 强 生物化学 2010.8.29

课程 名称 英文名称 中文名称 生物化学 Biochemistry 生物化学是一门基础医药专业的必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医药学有着紧密的联系。是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医药和临床医药的各个领域。随着近代科学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于课程 简介 疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制，已成为当代医药学研究的共同目标。近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究取得了丰硕成果。可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医药其它课程和临床医药打下扎实的生物化学基础。 1、教师必需严肃认真地备课，精通本学科的内容，同时必需熟悉相关课程，教学中做到能宏观与微观相结合，形态与功能相结合，基础与临床相结合。 对教 师的 要求 2、教师必需深入研究教学法，根据各专业培养目标和课程设置目标认真研究教学内容，分层次分专业教学，充分发挥学生的主体作用，激发其求知欲望，培养学生的自学能力。 3、在教学过程中，教师应注重学生综合分析、解决问题能力和实践技能的培养，注重学生创新意识和思想品德的培养。 教材 选用 常 用 学 习 网 地 址 网络课件与常用网址： http://www.cmu.edu.cn/curriculum/coursehome.asp?courseid=51221634 http://jwc.nankai.edu.cn/course/swhx/skja_0.htm http://202.198.0.22/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html 郑里翔主编.生物化学.中国医药科技出版社

授课章节 蛋白质的性质 教学 目的 要求 掌握：（1）蛋白质的两性解离； （2）蛋白质的等电点； （3）蛋白质变性 （4）蛋白质的大分子性质 重点： 教学 重点 难点 教学 方法 （1）蛋白质在不同酸碱环境中所带电荷的不同； （2）蛋白质的等电点的应用价值； （3）蛋白质变性的本质和手段。 理论讲授 1．两性解离： 等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 pH大于pI：蛋白质带负电 pH小于pI：蛋白质带正电 教 学 主 要 内 容 2．胶体性质： 3．变性 （1）蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 （2）变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 （3）造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 蛋白质变性后的性质改变：生物活性丧失及易受蛋白酶水解。

教 学 主 要 内 容 绪论 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。 分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 1．生物分子的结构与功能 2． 物质代谢及其调节 3．遗传信息的传递及其调控 三、生物化学与医学 1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位 2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域 3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究 备 注 20mins 第一章 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide 5 mins bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物 质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂， 2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）

教 学 主 要 内 容 运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 二、蛋白质的分子组成 备 注 5 mins 1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质 的含N量很接近，平均16%。 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 2. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩25 mins 写符号、基本结构。 分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、 酸性氨基酸、碱性氨基酸）。 理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应 ）。 3. 肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱20 mins 水缩合而形成的化学键。 肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C- 末端），氨基酸残基； 生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经 肽。 三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 5 mins 主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。 2. 蛋白质的二级结构 20 mins 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要化学键：氢键 肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺 平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及

教 学 主 要 内 容 影响因素。 蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相 互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。 3. 蛋白质的三级结构 备 注 10 mins 概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中 所有原子在三维空间的排布位置。 主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力 等。 结构域（domain）：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个 或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功能，称为 结构域。 分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然 构象或形成四级结构的一类蛋白质。 4. 蛋白质的四级结构 每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基 (subunit)。 10 mins 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相 互作用，称为蛋白质的四级结构。 各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。 5. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，5 mins 根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 6. 蛋白质组学 基本概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 研究技术平台 研究的科学意义。 四、蛋白质结构与功能的关系 1. 蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是高级结构和功能的基础； 5 mins 10 mins

教 学 主 要 内 容 五、蛋白质的理化性质 1．两性解离 备 注 等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负20 mins 离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点。 2．胶体性质 3．变性、复性、沉淀及凝固 蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下， 蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生 物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结 构。 造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重 金属离子及生物碱试剂等 。 蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力10 mins 消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或 部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融 会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 10mins 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) ：蛋白质变性后的絮状 物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 4．紫外吸收（280nm）、 5．呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。 六、蛋白质的分离纯化与结构分析 1. 蛋白质的分离纯化

透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分

教 学 主 要 内 容 开的方法。 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。 丙酮沉淀使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 盐析：(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入 备 注 蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋 白质沉淀。 5 mins 免疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异 抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物 的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在20 mins 电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到 分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。 层析 原理：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少 及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同 速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的 。 超速离心。 2. 多肽链中氨基酸序列分析 Sanger法：（1）分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成 （2）测定多肽链的N端与C端的氨基酸残基 （3）把肽链水解成片段，分别进行分析 （4.）测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法 （5）经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序的 结果。 反向遗传学方法 分离编码蛋白质的基因

教 学 主 要 内 容 测定DNA序列 排列出mRNA序列 备 注 20mins 15 mins 按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列 3. 蛋白质空间结构测定：圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。 复习思考题 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？

授课章节 授课对象 授课地点 第二章 核酸的结构与功能 2009级 口腔、临本3班 学时 4 教 材 时 间 2010年 9月6日—9月10日 见首页 5222、5226教室 教学 目的 要求 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。 了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。 重点： 两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学组成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；教学 重点 难点 DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA、tRNA的结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 难点： DNA的空间结构。 教学 方法 教具 大课系统讲授 多媒体课件辅以板书 第一节 核酸的化学组成及一级结构 一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位 二、DNA是脱氧核苷酸通过3′，5′-磷酸二酯键连接形成的大分授课 提纲 子 三、RNA也是具有3′，5′-磷酸二酯键的线性大分子 四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序 第二节 DNA的空间结构与功能 一、DNA的二级结构是双螺旋结构

二、DNA的高级结构是超螺旋结构 三、DNA是遗传信息的物质基础 第三节 RNA的结构与功能 一、mRNA是蛋白质合成的模板 二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体 三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所 四、snmRNA参与了基因表达的调控。 五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特性 第四节 核酸的理化性质 一、核酸分子具有强烈的紫外吸收 二、DNA变性是双链解离为单链的过程 三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链 第五节 核酸酶 教 学 主 要 内 容 核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类，前者90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型(genotype)。而RNA分布于胞核、胞液，参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。 一. 核酸的化学组成及一级结构 核酸的化学组成 元素组成：C、H、O、N、P（9~10%） 分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸 1．核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。 2．戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。 3．磷酸 核酸及核苷酸：碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。 备 注 5mins 10mins 5 mins

教 学 主 要 内 容 重要游离核苷酸及环化核苷酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、 cGMP 核酸的一级结构 备 注 10mins 概念：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是 碱基不同，所以也称为碱基序列。 核苷酸间的连接键——3’，5’-磷酸二酯键、方向（5’→3’） 及链书写方式。 二、DNA的空间结构与功能 1、DNA的二级结构——双螺旋结构 10 mins 2．chargaff规则：Chargaff规则：①腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩 尔数总是相等（Ａ=T），鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等（G=C）； ②不同生物种属的DNA碱基组成不同，③同一个体不同器官、不 同组织的DNA具有相同的碱基组成。 20 mins B-DNA结构要点：①DNA是一反向平行的互补双链结构 亲 水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧， 两条链的碱基互补配对， A---T形成两个氢键，G---C形成三个氢 键。堆积的疏水性碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。两条链 呈反平行走向，一条链5’→3’，另一条链是3’→5’。）。 ②DNA是右手螺旋结构 DNA线性长分子在小小的细胞核中折叠 形成了一个右手螺旋式结构。螺旋直径为2nm。螺旋每旋转一周包 含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°。螺距为3.4nm；碱基 平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），目前认为这些沟状结构与蛋 白质和DNA间的识别有关。③DNA双螺旋结构稳定的维系 横向 靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆 积力维持，尤以碱基堆积力更为重要。 Z-DNA、A-DNA。 2、DNA的高级结构—超螺旋 10 mins

教 学 主 要 内 容 超螺旋结构(superhelix 或supercoil)：DNA双螺旋链再盘绕即 形成超螺旋结构。 原核生物DNA的高级结构是环状超螺旋 备 注 真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋，它缠绕在组蛋 白的八聚体上形成核小体。 组蛋白：富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包括H1、H2A、H2B、 H3、H4。 由许多核小体形成的串珠样结构又进一步盘曲成直径为 30nm 的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经几次卷曲才 能形成染色单体。人类细胞核中有 46条染色体，这些染色体的 DNA总长达1.7m,经过这样的折叠压缩，46 条染色体总长亦不过 200nm 左右。 10 mins 4、DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传 信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础， 也是个体生命活动的信息基础。 5、人类基因组计划研究的主要内容。 三、RNA的结构与功能 （一）mRNA：特点（含量最少（2-3%），种类多，代谢最快（寿命短）） 结构：原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5′非编码序列、编码序列、 3′非编码序列。 真核细胞mRNA分子分为五部分 帽子、 5′非编码序列（前导序列）、编码序列、 3′非编码序列（拖尾序列）和尾巴 （二）tRNA：10-15%，70-90个核苷酸 特点：（稀有碱基多，分子量小） 结构：二级结构：三叶草形 主要组成:四臂三环 三级结构：倒L形 (三)、 rRNA：特点（含量最大70-80%，甲基化多） 种类：原核：23S、16S、5S， 真核：28S、18S、5S、5.8S 与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。 10 mins 5 mins 5 mins 10 mins

教 学 主 要 内 容 4．snmRNA参与基因表达调控 snmRNAs的种类：核内小RNA，核仁小RNA，胞质小RNA，催 化性小RNA，小片段干涉 RNA snmRNAs的功能：参与hnRNA和rRNA的加工和转运。 备 注 核酶：概念、化学本质（RNA）、作用底物（核酸）及应用。 5、核酸在真核细胞和原核细胞中表现不同时空特性。 四、DNA的理化性质及其应用 （一）变性 10 mins 概念：在物理、化学因素的影响下，DNA双螺旋结构解为单 链的现象称为变性。 变性不会破坏DNA的共价键结构。只是破坏DNA的氢键和碱 基堆积力。 变性后的特点： 特点：1.紫外吸收增加。 增色效应:DNA变性过程中，其紫外吸收增加的现象。 变性因素：强酸碱、有机溶剂、高温等等。 影响因素：1.G+C含量。 10mins 2.DNA的复杂程度（均一性）：均一性好，则熔解温度范围 窄。 3.介质的离子强度：离子强度高，则Tm值高。 （二）复性： 概念：变性DNA重新成为双螺旋结构的现象。 特点：紫外吸收减少。 减色效应：DNA复性过程中，紫外吸收减少的现象。 常用的复性方法：退火。 10 mins

（温度缓慢降低，使变性的DNA重新形成双螺旋结构的过 程）。 10 mins （三）核酸分子杂交。

教 学 主 要 内 容 概念：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结 构，这一过程就是核酸杂交过程。 包括 DNA—DNA 杂交 。 DNA—RNA 杂交。 RNA—RNA 杂交。 原因：不同核酸的碱基之间可以形成碱基配对。 用途：是分子生物学研究与基因工程操作的常用技术。 五、核酸酶 核酸酶是指所有可以水解核酸的酶 依据底物不同分类 DNA酶(deoxyribonuclease, DNase)：专一降解DNA。 RNA酶 (ribonuclease, RNase)：专一降解RNA。 依据切割部位不同 核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。 核酸外切酶：5′→3′或3′→5′核酸外切酶。 化学本质（蛋白质） 作用底物（核酸） 生物体内的核酸酶负责细胞内外催化核酸的降解 复习思考题 1. 名词解释：核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、核酶、脱氧核酶 备 注 10 mins 2．简述核酸的元素组成及基本组成单位。 3．简述DNA的一级结构以及核苷酸的连接方式。 4．简述DNA双螺旋结构模型要点。 5．简述mRNA、tRNA、rRNA的功能。 6．mRNA的结构特点有哪些？

授课章节 授课对象 授课地点 2009级 口腔、临本3班 学时 第三章 酶 6 教 材 时 间 2010年 9月13日—9月16日 见首页 5222、5226教室 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基教学 目的 要求 团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。 了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。 重点： 教学 重点 难点 酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶促反应特点；影响酶促反应速度的因素；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 难点： 抑制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节。 教学 方法 教具 酶的概述 第一节 酶的分子结构与功能 一、酶的分子组成中常含有辅助因子 二、酶的活性中心是其执行其催化功能的部位 三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶 授课 提纲 第二节 酶促反应的特点与机制 一、酶反应特点 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 第三节 酶促反应动力学 一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线 二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系 三、温度对反应速率的影响具有双重性 大课系统讲授 多媒体课件辅以板书

四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率 五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率 六、激活剂可加快酶促反应速率 第四节 酶的调节 一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节 二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节 第五节 酶的命名与分类 一、酶可根据其催化的反应类型予以分类 二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称 第六节 酶与医学的关系 一、酶和疾病密切相关 二、酶在医学上的应用领域广泛 教 学 主 要 内 容 一、酶的概念及其在生命活动中的重要性 1．概念：目前将生物催化剂分为两类：酶 、 核酶（脱氧 备 注 15mins 核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作 用的蛋白质。 2．酶学研究简史。 3．酶在生命活动中的重要性。 二、酶的分子结构与功能。 1．酶的不同形式： 单体酶(monomeric enzyme) 寡聚酶(oligomeric enzyme) 多酶体系(multienzyme system) 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme) 2. 酶的分子组成：单纯酶和结合酶， 5mins 5mins 全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小 分子有机化合物和金属离子组成。 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋 白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基 (与酶蛋白结

教 学 主 要 内 容 合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。) 常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。 备 注 3. 酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具 15mins 有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶 活性密切相关的化学基团。 活性中心内的必需基团：①结合基团(binding group)：与底 物相结合；②催化基团（catalytic group）：催化底物转变成产物。 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心 应有的空间构象所必需的基团。 4. 同工酶： 10mins 概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白 的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 三、酶促反应的特点和机制 1. 酶与一般催化剂的异同点： ⑴与一般催化剂的共同点： ①在反应前后没有质和量的变化； ②只能催化热力学允许的化学反应； ③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 ⑵酶作用的特点： ①酶促反应具有极高的效率； ②酶促反应具有高度的特异性； ③酶促反应的可调节性； 2．酶促反应的特点： ⑴酶促反应具有极高的效率： 10 mins 15 mins 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化 剂高107～1013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催

教 学 主 要 内 容 化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶 比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能。 ⑵酶促反应具有高度的特异性： 备 注 酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物， 或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这 种特性称为酶的特异性或专一性。 分为以下3种类型： 绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。 立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。 ⑶酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应 机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的 调节：对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底 物浓度对酶进行调节。 3．酶促反应的机制： ⑴酶-底物复合物的形成与诱导契合：酶与底物相互接近时， 15 mins 其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程 称为酶-底物结合的诱导契合假说 。 ⑵酶促反应的机理：邻近效应与定向排列；多元催化；表面效 应。 四、酶促反应动力学 1. 底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度 成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再 成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度， 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。 米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物 20mins

教 学 主 要 内 容 浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。 备 注 Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时 的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成 正比。 2. 酶浓度的影响及应用：当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情 况下，反应速度与酶浓度成正比。 5 mins 3. pH的影响及应用、最适pH值：最适pH (optimum pH)： 5 mins 酶催化活性最大时的环境pH。 4. 温度的影响及应用、最适温度：双重影响，温度升高，酶 促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶 的变性，从而反应速度降低 5. 酶的抑制作用： ⑴不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 ⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用 。 反竞争性抑制：此类抑制剂只与ES复合物结合生成ESI复合物，使中间产物ES量下降，而不与游离酶结合，称为反竞争性抑制 5mins 25mins

教 学 主 要 内 容 或使酶活性增加的物质。 激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。 7. 酶活性测定和酶活性单位 备 注 6. 激活剂的影响：激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性5mins 10 mins 酶活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应 速度。 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、 μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 五、酶的调节 调节方式：酶活性的调节（快速调节）和酶含量的调节（缓慢 15 mins 调节）。调节对象：关键酶。 1. 酶活性的调节： ⑴酶原与酶原的启动： 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 此前体物质称为酶原。 酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。 酶原启动的意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有 活性的酶，发挥其催化作用。 ⑵变构酶：受变构调节的酶称变构酶。 10mins 变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可 逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方 式称变构调节。 ⑶共价修饰调节：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上 10mins 的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶

教 学 主 要 内 容 的活性此过程称为共价修饰调节。 2. 酶含量的调节： ⑴酶蛋白合成的诱导与阻遏 ⑵酶降解的调控 六、酶的分类与命名 1．分类：六大类。 2．命名：习惯命名法—推荐名称；系统命名法—系统名称。 七、酶与医学的关系。 1．酶与疾病的关系： ⑴酶与疾病的发生； ⑵酶与疾病的诊断 ⑶酶与疾病的治疗 2．酶在医学上的其它应用 ⑴酶作为试剂用于临床检验和科学研究 ⑵酶作为药物用于临床治疗 ⑶酶的分子工程 复习思考题 1．名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作 用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶、 酶原、酶原的启动 2．试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。 3．试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。 4．什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？ 5．影响酶作用的因素有哪些？

备 注 10mins 15mins 15mins

授课章节 授课对象 授课地点 第四章 糖代谢 普教2007级 临床、口腔本科 学时 10 教 材 时 间 见首页 2008年 9．25—10．14 5-315、5-506、2-301 1、掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速教学 目的 要求 酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 2、熟悉：糖的消化吸收；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节。 3、了解：磷酸戊糖途径的基本过程；糖醛酸途径；多元醇的生成；果糖、半乳糖、甘露糖的代谢概况；血糖水平异常。 教学重点 ：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、教学 重点 难点 糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 教学难点：糖代谢各途径的具体反应过程及其调节。 教学 方法 教具 第一节 概述 大课系统讲授 多媒体辅以板书 一、糖的主要生理功能是氧化供能 二、糖的消化吸收主要是在小肠进行 三、糖代谢的概况 授课 提纲 第二节 糖的无氧分解 一、糖无氧氧化反应过程分为酵解途径和乳酸生成两个阶段 二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节 三、糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能 第三节 糖的有氧氧化 一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱

羧、三羧酸循环及氧化磷酸化 二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统 三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式 四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求 五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象 六、葡萄糖的其他代谢途径 第四节 葡萄糖的其他代谢途径 一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖 二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸 三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等 第五节 糖原的合成与分解 一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行 二、肝糖原分解产物——葡萄糖可补充血糖 三、糖原合成与分解受到彼此相反的调节 四、糖原积累症是由先天性酶缺陷所致 第六节 糖异生 一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应 二、糖异生的调节通过对2个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调 三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定 四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环 第七节 其它单糖的代谢 一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径 二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解途径的中间产物 三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径 第八节 血糖及其调节 一、血糖的来源和去路是相对平衡的 血糖水平的平衡主要是受到激素调节 二、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱

教 学 主 要 内 容 物质代谢概论 一、概述 糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物。 糖主要根据其水解产物的情况可分为四大类:糖、多糖、结合糖。 糖的生理功能 1、提供碳源和能源 （这是糖的主要功能） 2、提供合成体内其它物质的原料 糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核苷等。 3、作为机体组织细胞的组成成分 如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。 糖的消化吸收 备 注 20mins 15 mins 单糖、寡 10 mins 15 mins 5mins 5mins 糖的消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以 及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。 消化部位： 主要在小肠，少量在口腔 糖的吸收 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单 糖 吸收机制：Na+依赖型葡萄糖转运体 糖代谢概况 二、糖的无氧分解(糖酵解) 概念：糖的无氧分解指在机体缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程，也称为糖酵解（glycolysis) 由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate) 的过程，这一过程又称为糖酵解途径（glycolytic pathway) 反应部位：胞液 反应过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸 第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。 1、6-磷酸葡萄糖的生成 15 mins

教 学 主 要 内 容 2、6-磷酸葡萄糖转化为 6-磷酸果糖 3、6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖 4、磷酸己糖裂解成2个磷酸丙糖 5、磷酸丙糖的同分异构化 6、3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 7、1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸 8、3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸 9、2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 10、磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并生成ATP 11、丙酮酸转变成乳酸 糖酵解特点： 1. 反应部位：胞浆 2. 糖酵解为一个不需氧的产能过程 3. 反应全过程中有三步不可逆的反应 备 注 10 mins 15 mins 5 mins 10 mins 4. 产能的方式和数量 方式：底物水平磷酸化 数量：从G开始 2×2-2=2ATP 从Gn开始 2×2-1=3ATP 5．终产物乳酸的去路：释放入血进入肝脏再发生转变 糖酵解的生理意义： 1、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。 2、是某些细胞在氧供正常情况下的重要供能途径： ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、神经元、 骨髓细胞 三、糖的有氧氧化 概念：糖的有氧氧化( aerobic oxidation )指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 反应部位：胞液及线粒体 反应过程：

教 学 主 要 内 容 第一阶段：酵解途径 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧为乙酰CoA 第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环 第四阶段：进入呼吸链进行氧化磷酸化 1.丙酮酸的生成——酵解途径 2.丙酮酸的氧化脱羧生成乙酰CoA 3.三羧酸循环与氧化磷酸化 备 注 25 mins 三羧酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三 个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再 重复循环反应的过程。三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC) 也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是 一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的 学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成。 三羧酸循环的要点： 经过一次三羧酸循环， 消耗一分子乙酰CoA， 经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。 生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。 关键酶有：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶 三羧酸循环的生理意义： 10 mins 是三大营养物质氧化分解的最后共同途径，是产生能量 的主要阶段； 是三大营养物质代谢联系的枢纽； 为其它物质代谢提供小分子前体； 为呼吸链提供H+ + e。 有氧氧化的能量生成情况： H+ + e 进入呼吸链彻底氧化生成H2O 的同时ADP偶联磷 酸化生成ATP

教 学 主 要 内 容 一分子葡萄糖经过有氧氧化净生成30或32分子ATP 备 注 有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的 途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放， 相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高 有氧氧化的调节 特点：⑴ 有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现。 ⑵ ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调节。该比值升高，所有关键酶均被抑制。 ⑶ 氧化磷酸化速率影响三羧酸循环。前者速率降低，则后者速率也减慢。 ⑷ 三羧酸循环与酵解途径互相协调。三羧酸循环需要多少乙酰CoA，则酵解途径相应产生多少丙酮酸以生成乙酰CoA。 巴斯德效应。 概念：指有氧氧化抑制糖酵解的现象。 机制：有氧时，NADH+H+进入线粒体内氧化，丙酮酸进入线粒体进一步氧化而不生成乳酸；缺氧时，酵解途径加强，NADH+H+在胞浆浓度升高，丙酮酸作为氢接受体生成乳酸。 四、葡萄糖的其他代谢途径 （一）磷酸戊糖途径 概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。 细胞定位：胞液 过程： 第一阶段：氧化反应。生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2 第二阶段：基团转移反应（磷酸戊糖的转变阶段） 在一系列反应中，通过3C、4C、6C、7C等演变阶段，最终生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，每3分子6-磷酸葡萄糖通过磷酸戊糖途径代谢后，转变为一分子的3-磷酸甘油醛和二分子的6-磷酸葡萄糖 20 mins 5 mins 25 mins

教 学 主 要 内 容 调节： 备 注 10mins 6-磷酸葡萄糖脱氢酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高 低决定6-磷酸葡萄糖进入磷酸戊糖途径的流量，此酶活性主要 受NADPH/NADP+比例的影响，比例升高则被抑制，降低则被 启动。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。 5 mins 生理意义： 1、为核酸、核苷酸的生成提供 磷酸核糖 2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 ① NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 ② NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化 有关 ③ NADPH可维持GSH的还原性 10 mins （二）糖醛酸途径 过程： 生理意义： 对人类而言，糖醛酸途径的主要生理意义在于生成活化的葡 萄糖醛酸，即UDPGA。葡萄糖醛酸是组成蛋白聚糖的糖胺 聚糖，如透明质酸、硫酸软骨素、肝素等的组成成分。 葡萄糖醛酸在生物转化过程中参与很多结合反应。 （三）多元醇途径 10 mins 葡萄糖代谢过程中可生成一些多元醇，如木糖醇(xylitol)、 山梨醇(sorbitol)等，所以被称为多元醇途径(polyol pathway)。 五、糖原的合成与分解 糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的5 mins 能量储备 糖原储存的主要器官及其生理意义： 肌肉：肌糖原，180 ~ 300g，主要供肌肉收缩所需 肝脏：肝糖原，70 ~ 100g，维持血糖水平 15 mins 糖原的合成代谢 概念：糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过

教 学 主 要 内 容 程。 合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉 细胞定位：胞浆 反应过程： 1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖 2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖 3. 1- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖 4. α-1,4-糖苷键式结合 5．糖原分枝的形成 糖原的分解代谢 概念：糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程 亚细胞定位：胞 浆 过程：1. 糖原的磷酸解 2. 脱枝酶的作用 3. 1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖 4. 6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖 调节 关键酶：糖原合成：糖原合酶 糖原分解：糖原磷酸化酶 调节形式：共价修饰和别构调节 六、糖异生 概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程 部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体 原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸 过程：糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆的；酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替 1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP) 备 注 10 mins 15 mins 5 mins 15 mins

教 学 主 要 内 容 2. 1,6-双磷酸果糖 转变为 6-磷酸果糖 3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖 调节： 在这三个反应过程中，作用物的互变分别由不同酶催化其单向反应，这种互变循环称之为底物循环，有必要通过调节使糖异生途径与酵解途径相互协调，主要是对前述底物循环中的后2个底物循环进行调节 糖异生的生理意义： 1．维持血糖浓度恒定 2．补充肝糖原 3．调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） 乳酸循环 肌肉酵解G生成乳酸，后者通过血液循环到肝脏，异生为G，并输出为肌肉利用，此过和循环进行，称为乳酸循环。 生理意义：① 乳酸再利用，避免了乳酸的损失 ② 防止乳酸的堆积引起酸中毒 七、其它单糖的代谢 果糖、半乳糖和甘露糖都是通过转变为糖酵解途径的中间产物而进入糖酵解途径代谢。 果糖被磷酸化后进入糖酵解途径 半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解途径的中间产物 甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径 八、血糖及其调节 血糖的概念：指血液中的葡萄糖 正常血糖浓度 ：3.89~6.11mmol/（70~110mg/dl)） 来源：食物糖消化吸收、肝糖原分解、非糖物质糖异生 去路：氧化分解供能、合成糖原、转变为其它物质 升高和降低血糖的激素及其作用机理 降低血糖：胰岛素(insulin) 机理： 备 注 10 mins 5 mins 10 mins 10 mins 10 mins 5 mins

教 学 主 要 内 容 ① 促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞。 ② 通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，从而使糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、抑制糖原分解。 ③ 通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA，从而加快糖的有氧氧化。 ④ 抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，减少肝糖异生的原料。 ⑤ 通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪动员的速率。 升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素等。 胰高血糖素机制： ① 经肝细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶，从而抑制糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血糖升高。 ② 通过抑制6-磷酸果糖激酶-2，激活果糖双磷酸酶-2，从而减少2,6-双磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果糖激酶-1的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酶-1的抑制剂。于是糖酵解被抑制，糖异生则加速。 ③ 促进磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成；抑制肝L型丙酮酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增强糖异生。 ④ 通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪动员，从而间接升高血糖水平。 糖皮质激素机制：① 促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。 ② 抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为丙酮酸的氧化脱羧。 备 注 15 mins

教 学 主 要 内 容 肾上腺素机制：通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白激酶级联启动磷酸化酶，加速糖原分解。主要在应激状态下发挥调节作用。 血糖水平异常及糖尿病 低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L 危害：低血糖影响脑的正常功能，因为脑细胞所需要的能量主要来自葡萄糖的氧化。当血糖水平过低时，就会影响脑细胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸等，严重时出现昏迷，称为低血糖休克。如不及时给病人静脉补充葡萄糖，可导致死亡。 原因： ① 胰性(胰岛β-细胞机能亢进、胰岛α-细胞机能低下等)； ② 肝性（肝癌、糖原累积病等）； ③ 内分泌异常（垂体机能低下、肾上腺皮质机能低下等）； ④ 肿瘤（胃癌等）； ⑤ 饥饿或不能进食者等。 高血糖是指空腹血糖高于6.9mmol/L 原因： ① 糖尿病； ② 遗传性胰岛素受体缺陷 ③ 某些慢性肾炎、肾病综合症等； ④ 生理性高血糖和糖尿。 备 注 10 mins 10mins 糖尿病是一种因部分或完全胰岛素缺失、或细胞胰岛素受5 mins 体减少、或受体敏感性降低导致的疾病，它是除了肥胖症之外人类最常见的内分泌紊乱性疾病。分为二型: Ⅰ型（胰岛素依赖型） Ⅱ型（非胰岛素依赖型）

授课章节 授课对象 授课地点 第五章 脂类代谢 普教2007级 临床、口腔本科 学时 8 教 材 时 间 2008年 10.16—10.24 见首页 5-315、5-506、2-301 1、掌握：脂类的组成、基本结构构成；脂肪的动员；脂肪酸的?-氧化；酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种类、血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。 教学 目的 要求 2、熟悉：脂类的消化和吸收；甘油三酯的合成代谢；脂酸的合成代谢；甘油磷脂的代谢；血浆脂蛋白的代谢过程。 3、了解：不饱和脂酸的命名及分类；脂酸的其它氧化方式；多不饱和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；胆固醇的结构及合成过程；血浆脂蛋白代谢异常。 教学 重点 难点 教学重点：脂类的组成、基本结构构成；脂肪的动员；脂肪酸的?-氧化；酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种类、血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。 教学难点：血浆脂蛋白代谢过程。 教学 方法 大课系统讲授 教具 多媒体辅以板书

第一节 不饱和脂肪酸的命名及分类 一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则 二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类 第二节 授课 提纲 脂类的消化和吸收 一、脂类的消化发生在脂-水界面，且需胆汁酸盐参与 二、饮食脂肪在小肠被吸收 第三节 甘油三酯代谢 一、甘油三酯是甘油的脂酸酯 二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化 三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成 四、甘油三酯的合成代谢 五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能 第四节 磷脂的代谢 一、含磷酸的脂类被称为磷脂 二、磷脂在体内具有重要的生理功能 三、磷脂甘油的合成与降解 四、鞘磷酯的代谢 第五节 胆固醇的代谢 一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH 二、转化成胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路 第六节 血浆脂蛋白代谢 一、血脂是血浆所含脂类的统称 二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同 三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异 四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症

教 学 主 要 内 容 脂类概述 定义：脂肪和类脂总称为脂类(lipid)是一类难溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。脂肪即三脂酰甘油 (TAG)也称为甘油三酯，类脂包括胆固醇及其胆固醇酯、磷脂、糖脂。 生理功能：甘油三酯的主要生理功能: 1. 储脂供能 2. 提供必需脂酸 3. 促进脂溶性维生素吸收 4. 热垫作用 5. 保护垫作用 类脂的主要生理功能: 1. 维持生物膜的结构和功能 2. 胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等 游离脂肪酸（脂酸）的来源：自身合成或食物供给 必需脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸 一、不饱和脂酸的命名及分类； 分类：单不饱和脂酸和多不饱和脂酸 命名：系统命名法 标示脂酸的碳原子数即碳链长度和双键的位置 △编码体系：从脂酸的羧基碳起计算碳原子的顺序 ω或η编码体系：从脂酸的甲基碳起计算其碳原子顺序 希腊字母编码体系：从脂酸的羧基邻位碳始计算碳原子的顺序 二、脂类的消化和吸收 脂类的消化 条件：① 乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； ② 酶的催化作用 部位：主要在小肠上段 备 注 15mins 10mins 20mins

教 学 主 要 内 容 脂类的吸收 部位：十二指肠下段及空肠上段 方式：中链及短链脂酸构成的TG直接吸收到肠腔再分解后通过血液被吸收，长链脂酸及2-甘油一酯、胆固醇、溶血磷脂等在肠内重新合成TG、CE、PL，并与载脂蛋白合成乳糜微粒，通过淋巴管 进入血循环 二、甘油三酯的代谢： 甘油三酯的结构 甘油三酯分解 脂肪的动员： 定义 ：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为备 注 10 mins 10 mins 35 mins FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。 关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶 调节激素： 脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、ACTH 、 TSH等 抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。 脂酸的彻底氧化 组织：除脑组织外,大多数组织均可进 行， 其中肝、肌肉最活跃 亚细胞：胞液、线粒体 过程：①脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成 ②脂酰CoA进入线粒体 ③脂肪酸的β-氧化 ④乙酰CoA进入三羧酸循环和氧化磷酸化 关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ 脂酸氧化的能量生成：含有2n个C原子的饱和FA彻底氧化时可产生ATP数目为17n-7

教 学 主 要 内 容 脂酸的其它氧化方式 1. 不饱和脂酸的氧化 2. 过氧化酶体脂酸氧化 3. 丙酸的氧化 酮体的生成利用 酮体概念：乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者是肝脏氧化脂肪酸，向外输出能源物质的式，总称为酮体。 血浆水平：0.03~0.5mmol/L(0.3~5mg/dl) 代谢定位： 生成：肝细胞线粒体 利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体 生理意义：酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体分子小，水溶性好，可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。 酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗 调节：（1） 饱食及饥饿的影响（主要通过激素的作用） （2）肝细胞糖原含量及代谢的影响 （3）丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体 软脂酸的合成 部位： 组织：肝（主要）、脂肪等组织 亚细胞：胞液：主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸） 肝线粒体、内质网：碳链延长 原料：乙酰CoA、ATP、HCO3﹣、NADPH、Mn2+ 关键酶：乙酰CoA羧化酶 基本过程：从乙酰CoA及丙二酰CoA合成长链脂酸，是一个重复加成过程（缩合、还原、脱水、再还原），经过7轮循环反应，每次加上一个丙二酰基，增加两个碳原子，最终释出备 注 10 mins 30 mins 25 mins

教 学 主 要 内 容 软酯酸。 脂酸碳链的延长或缩短 内质网脂酸碳链延长酶系 以丙二酰CoA为二碳单位供体，由 NADPH+H+ 供氢经缩合、加氢、脱水、再加氢等一轮反应增加2个碳原子，合成过程类似软脂酸合成，但脂酰基连在 CoASH 上进行反应，可延长至24碳，以18碳硬脂酸为最多 线粒体脂酸碳链延长酶系 以乙酰CoA为二碳单位供体，由 NADPH+H+ 供氢，过程与β氧化的逆反应基本相似，需α-β烯酰还原酶，一轮反应增加2个碳原子，可延长至24碳或26碳，以硬脂酸最多。 脂酸碳链缩短通过β－氧化 脂酸合成的调节 备 注 15 mins 10 mins 1. 代谢物的调节作用 2. 激素调节： 胰高血糖素：启动PKA，使乙酰CoA羧化酶磷酸化而失活； 胰岛素：通过磷蛋白磷酸酶，使乙酰CoA羧化酶去磷酸化 而复活 。 甘油三酯合成 15 mins 部位：肝脏、脂肪组织、小肠粘膜 原料：1. 甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢 2. CM中的FFA（来自食物脂肪） 基本过程：1. 甘油一酯途径（小肠粘膜细胞） 2. 甘油二酯途径（肝、脂肪细胞） 多不饱和脂酸的重要衍生物—前列腺素、血栓恶烷及白三 烯结构及生理功能。 10mins 三、磷脂的代谢 定义: 含磷酸的脂类称磷酯 5 mins 分类 :甘油磷脂 ——由甘油构成的磷酯（体内含量最多的

教 学 主 要 内 容 磷脂） 鞘磷脂 ——由鞘氨醇构成的磷脂 甘油磷脂代谢 : 组成：甘油、脂酸、磷脂、含氮化合物 功能：含一个极性头、两条疏水尾，构成生物膜的磷脂双分子层。 甘油磷脂的合成 备 注 25 mins 10mins 部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。 原料及辅助因子：脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP等。 合成基本过程：（1）甘油二酯合成途径 (2)CDP甘油二酯合成途径 甘油磷脂降解的酶类：磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D等 鞘磷脂代谢 定义：含鞘氨醇(sphingosine)或二氢鞘氨醇的脂类 合成部位：全身各细胞内质网，脑组织最活跃 原料：软脂酰CoA、丝氨酸、磷酸吡哆醛、NADPH+H+及FADH2 神经鞘磷脂的降解通过脑、肝、肾、脾等细胞溶酶体中的 神经鞘磷脂酶 (属于PLC类)作用而实现。 四、胆固醇代谢 胆固醇含有环戊烷多氢菲基本结构 分布：广泛分布于全身各组织中 大约 ? 分布在脑、神经组织，肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂肪组织中也较多。肌肉组织含量较低。肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。 生理功能：1.是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用； 2.是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质 30 mins

教 学 主 要 内 容 的前体。 胆固醇合成代谢 部位： 组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主。 每天合成量：1—1.5 g 细胞定位：胞液、光面内质网 原料：18乙酰CoA + 36ATP + 16(NADPH+H) 关键酶：HMGCOA还原酶 基本过程：1. 甲羟戊酸的合成 2. 鲨烯的合成 3. 胆固醇的合成 调节： 1. 饥饿与饱食 饥饿与禁食可抑制肝合成胆固醇。 摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，胆固醇的合成增加 2. 胆固醇 胆固醇可回馈抑制肝胆固醇的合成。它主要抑制HMG-CoA还原酶的合成 3. 激素 胰岛素及甲状腺素能诱导肝HMG-CoA还原酶的合成，从而增加胆固醇的合成。 胰高血糖素及皮质醇则能抑制HMG-CoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成。 甲状腺素还促进胆固醇在肝转变为胆汁酸。 胆固醇的转化：（1）转变为胆汁酸 （2）转化为类固醇激素 （3）转化为7 - 脱氢胆固醇） 五、血浆脂蛋白的代谢 +备 注 35 mins

教 学 主 要 内 容 血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸 来源：外源性——从食物中摄取 内源性——肝、脂肪细胞及其它组织合成后释放入血 含量：总脂 400~700mg/dl (5 mmol/L) 甘油三酯 10~150mg/dl (0.11 ~ 1.69 mmol/L) 总磷脂 150~250mg/dl (48.44 ~ 80.73 mmol/L) 总胆固醇 100~250mg/dl (2.59 ~ 6.47 mmol/L) 游离脂酸 5~20mg/dl (0.195 ~ 0.805 mmol/L) 血浆脂蛋白的分类： 超速离心法(密度法) ：CM、VLDL、LDL、HDL； 电泳法：CM 、? 、前? 、? 组成：蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯 结构：具极性及非极性基团的载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇，以单分子层借其非极性疏水基团与内部疏水链相联系，极性基团朝外；疏水性较强的TG及胆固醇酯位于内核。 功能：CM： 运输外源性TG VLDL：运输内源性TG LDL： 转运肝合成的内源性胆固醇 HDL： 主要是参与胆固醇的逆向转运，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝） 主要的载脂蛋白及其功能 载脂蛋白(apolipoprotein, apo) 指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。 功能：① 结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构 ② 载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别： ③ 载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性 高脂蛋白血症的概念，分型及遗传性缺陷。 备 注

授课章节 授课对象 授课地点 第六章 生物氧化 普教2007级 临床、口腔本科 学时 4 教 材 时 间 见首页 2006年 10.24—10.27 5-315、5-506、2-301 1、掌握：生物氧化的概念及生物学意义；呼吸链的概念、两条主要呼吸链的顺序组成及各成分的作用；氧化磷酸化偶联部位及主要教学 目的 要求 电子传递抑制剂的作用部位；底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；ATP的生成和利用。 2、熟悉：物质体内氧化与体外氧化的异同；氧化磷酸化偶联机制；影响氧化磷酸化的因素；通过线粒体内膜的物质转运。 3、了解：呼吸链各成份的结构；其它氧化体系。 教学重点： 生物氧化的概念及生物学意义；呼吸链的概念、两条主要呼吸教学 重点 难点 链的顺序组成及各成分的作用；氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；ATP的生成和利用。 教学难点： 氧化磷酸化偶联机制。 教学 方法 教具 大课系统讲授 多媒体辅以板书 第一节 生成ATP的氧化磷酸化体系 一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分 二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联 授课 提纲 三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响 四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用 五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运 第二节 其他不生成ATP的氧化体系 一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能 二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化

教 学 主 要 内 容 一、生物氧化 概念：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。 物质体内氧化与体外氧化的异同 相同点：1、生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。 2、物质在体内、体外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2，H2O）和释放能量均相同。 不同点： 生物氧化 体外氧化 备 注 15mins 是在细胞内温和的环境能量是突然一次性释放的 中（体温，pH接近中性），在 一系列酶促反应逐步进行，能 量逐步释放有利于机体捕获能量，提高ATP生成的效率 通过加水脱氢反应使物物质中的碳和氢直接氧 25 mins 质能间接获得氧，并增加脱氢结合生成CO2和H2O 。 的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生 CO2。 二、生成ATP的氧化磷酸化体系 1、呼吸链 概念：指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过链锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链(respiratory chain)又称电子传递链(electron transfer chain)。 氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成 酶复合体是线粒体内膜氧化呼吸链的天然存在形式，所含各组分

教 学 主 要 内 容 具体完成电子传递过程。电子传递过程释放的能量驱动H+移出线粒体内膜，转变为跨内膜H+梯度的能量，再用于ATP的生物合成。 复合体 酶名称 质量(kD) 多肽链数 复合体Ⅰ NADH-泛醌还原酶 850 39 FMN，Fe-S NADH功能辅基 点 含结合位备 注 Cyt c1， Cyt a （基质侧） CoQ（脂质核心） 复合体Ⅱ 琥珀酸-泛醌还原酶 140 4 FAD，Fe-S 琥珀酸（基质侧） CoQ（脂质核心） 复合体Ⅲ 泛醌-细胞色素C还原酶 250 11 血红素bL, Cyt c（膜bH, c1, Fe-S 13 1 血红素c 间隙侧） 细胞色素c 复合体Ⅳ 15mins 细胞色素C氧化酶 162 13 血红素a，Cyt c（膜间隙侧） a3， CuA, CuB 排列顺序：（1）NADH氧化呼吸链 NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2 （2）琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2 氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列 由以下实验确定: ? 标准氧化还原电位 ? 拆开和重组

教 学 主 要 内 容 ? 特异抑制剂阻断 ? 还原状态呼吸链缓慢给氧 2、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联 概念：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)与脱氢反应偶联，生成底物分子的高能键，使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。不经电子传递。 氧化磷酸化偶联部位：复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ 确定依据（1）P/O比值 （2）自由能变化⊿Go'=-nF⊿Eo' 氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度 偶联机制：化学渗透假说 电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。 质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成 3、影响氧化磷酸化的因素 抑制剂 （1） 呼吸链抑制剂 阻断呼吸链中某些部位电子传递。 （2）解偶联剂 使氧化与磷酸化偶联过程脱离。如：解偶联蛋白 （3）氧化磷酸化抑制剂 对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。如：寡霉素 ADP的调节作用 甲状腺素 线粒体DNA突变。 4、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用 备 注 25mins 25 mins 15 mins

教 学 主 要 内 容 表示为 ?P 高能磷酸化合物即含有高能磷酸键的化合物 5、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运 备 注 25 mins 高能磷酸键：水解时释放的能量大于21KJ/mol的磷酸酯键，常 线粒体外膜通透性高，线粒体对物质通过的选择性主要依 赖于内膜中不同转运蛋白(transporter)对各种物质的转运。 胞液中NADH的氧化 转运机制主要有： α-磷酸甘油穿梭(glycerophosphate shuttle)存在于脑和骨骼肌 苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-asparate shuttle)存在于肝和心肌 腺苷酸载体 三、其他不生成ATP的氧化体系 1、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能 2、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化 【复习思考题】 1. 名词解释：氧化磷酸化、作用物水平磷酸化、呼吸链。 2. 说明体内能量的储存形式，如何区分能源物质的储备和高能化合物的储备？ 3. 举例说明体内ATP的生成方式。 4. 呼吸链中四种复合体各有何作用？ 5. 写出二种呼吸链的简单组成及排列顺序，说明磷酸化的偶联部位。 6. 在生物氧化过程中，CO2是通过什么方式生成的？ 7. 什么是P/O比值？影响氧化磷酸化的因素有哪些？ 15mins

授课章节 授课对象 授课地点 第七章 氨基酸代谢 普教2007级 临床、口腔本科 学时 6 时 间 2008年 11.3—11.12 5-315、5-506、2-301 教 材 见首页 1、掌握：蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；?-教学 目的 要求 酮酸的代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。 2、熟悉：蛋白质的消化、吸收与腐败。 3、了解：体内蛋白质的转换更新；个别氨基酸的代谢过程。 教学重点： 蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；?-酮酸的教学 重点 难点 代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。 教学难点： 氨基酸如何转变成糖及脂类；氨基酸如何彻底氧化。 教学 方法 教具 大课系统讲授 多媒体辅以板书

第一节 蛋白质的营养作用 一、 体内蛋白质具有多方面的重要功能 二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 二、蛋白质在肠道发生腐败作用 第三节 氨基酸的一般代谢 一、体内蛋白质分解生成氨基酸 二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 授课 提纲 三、联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径 四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 第四节 氨的代谢 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运 三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路 第五节 个别氨基酸的代谢 一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的 四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过

教 学 主 要 内 容 一、蛋白质的营养作用 1、体内蛋白质具有多方面的重要功能 1）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补 2）蛋白质参与体内多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。 3）蛋白质可作为能源物质氧化供能 2、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 氮平衡（摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系） 氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者） 氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。 生理需要量（成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g） 3．营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。 蛋白质的互补作用（指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值） 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 蛋白质消化的生理意义 1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应 胃中的消化 备 注 15Mins 20 mins

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