生化前十一章总结

第1章 蛋 白 质 的 结 构 与 功 能

1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 3.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。

4.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基

5.蛋白质一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

6.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

7肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。

答：肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。6个原子C?1、C、O、N、H、C?2。

8.蛋白质的一、二、三、四级结构的结构决定因素和维持空间结构稳定的价键，高级结构的功能组合存在形式。 名称 决定因素 主要化学价键 存在形式（举例子） 一 N到C氨基酸排列顺序 肽键，二硫键（少量） 牛胰岛素 二 主链骨架原子（6） 氢键 α-螺旋，β折叠，锌指，钙离子合体 三 全部氨基酸残基 次级键 肌红蛋白 (Mb)，分子伴侣，血红素 四 亚基 离子键、氢键 血红蛋白 9.从分子水平阐述镰刀形细胞贫血症的致病原因。 答：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。 10.血红蛋白的携氧机制。

答：①正协同效应 ； ②变构效应；血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。

11.了解蛋白质的两性、紫外吸收、显色反应，熟悉电泳的原理。

答：蛋白质的两性：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波

长处有特征性吸收峰，因此可作蛋白质定量测定。

显色反应：①蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

②蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。

电泳的原理：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳。电泳的速度：①电荷 ②蛋白质分子形状 ③分子量 12.20种氨基酸的分类、结构、名称、三字符号。 结构 名称 三字符号 结构 名称 三字符号 ①非极性脂肪族氨基酸 ③芳香族氨基酸 甘氨酸 Gly(G) 苯丙氨酸 Phe(F) 丙氨酸 Ala(A) 色氨酸 Trp(W) 缬氨酸 Val(V) 酪氨酸 Tyr(Y) 亮氨酸 Leu(L) ④酸性氨基酸 异亮氨酸 Ile(I) 天冬氨酸 Asp(D) 脯氨酸 Pro(P) 谷氨酸 Glu(E) ②极性中性氨基酸 ⑤碱性氨基酸 丝氨酸 Ser(S) 赖氨酸 Lys(K) 半胱氨酸 Cys(C) 精氨酸 Arg(R) 蛋氨酸 Met(M) 组氨酸 His(H) （甲硫氨酸） 天冬酰胺 Asn(N) 谷氨酰胺 Gln(Q) 苏氨酸 Thr(T)

第2章 核 酸 的 结 构 与 功 能

1.核酸的分子组成及连接各个单元的价键？

答：核酸有磷酸，戊糖和碱基组成。各个单元是由3‘-5‘磷酸二酯键。 2.DNA和RNA分子的不同点有哪些？

答：①碱基 ②戊糖种类 ③存在部位 ④单双链状态 ⑤生理功能 ⑥长度⑦种类 3.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？

答：①DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；②DNA双链之间形成了互补碱基对；③疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。

4.什么是正超和负超螺旋，哪种螺旋更具有生物学意义？

答：正超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方同相同；负超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方向相反。负超螺旋更具有生物学意义。 5.核小体是什么？它的组成特点是什么？

答：DNA染色质呈现出的串珠样结构，作为染色质的基本组成单位是由核小体DNA（约200bp）和组蛋白（H1，H2A，H2B，H3，H4）共同构成。 6.试述RNA的种类及其主要功能。 细胞核和细胞液 线粒体 功能 不均一核RNA hnRNA 成熟mRNA的前体 mRNA mtmRNA 信使RNA 合成蛋白质的模板 tRNA mttRNA 转运RNA 转运氨基酸 rRNA mtrRNA 核糖体RNA 核糖体的组成部分 7.hnRNA加工成熟的大致过程分几步？真核生物mRNA的结构特点是什么？ 答：分四步①5‘加帽；②3’加尾；③内含子切除；④编辑 8.tRNA分子的二级结构及重要结构的功能有哪些？ 答：tuna的二级结构——三叶草形

四臂①氨基酸臂；②D臂；③反密码子臂；④T C臂。四环①D环；②反密码子环；③额外环：决定tRNA种类；④T C环：识辨核糖体ssrRNA 9.核酸在真核细胞和原核细胞中是怎样表现出时空特异性的？

答：①在原核细胞中，RNA合成和蛋白质合成均在同一空间内同时完成；②在真核细胞中，由于核膜的存在，RNA合成和蛋白质合成将在不同的空间内完成，并具有时间上的差异。

10.什么是DNA 的变性和复性，它们是如何引发增色效应和减色效应的？

答：DNA的变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链。DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。 DNA的增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加。DNA的减色效应：在DNA解离的链中重新配对中，由于有更少的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之减少。

第3章 酶

1.酶的本质是什么？试从辅助因子与酶的结合力不同的角度说明辅助因子的分类。

答：酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸。

2.什么是酶的essential group？什么是酶的active center？为什么说酶的活性中心利于酶与底物形成复合物？

答：酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

酶的活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，形如裂缝或凹陷。此裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境，形成疏水“口袋”。

3.酶活性中心上的必需基团包括哪两个部分，作用是什么？什么是变构酶，根据必需基团的作用可以将它的结构分成哪两个部分？

答：两个部分①结合基团：与底物相结合；②催化基团：催化底物转变成产物 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。受变构调节的酶称变构酶。 变构酶分子中常含有多个亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，也有的不在同一亚基。

4.谈谈米氏方程中米氏常数Km值的概念意义是什么？

答：①Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。②Km可近似表示酶对底物的亲和力；③同一酶对于不同底物有不同的Km值。 5.谈谈温度对酶活性的影响及其应用。

答：温度对酶促反应速率具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速率；同时也增加酶变性的机会。酶的活性随温度的下降而降低。应用：低温麻醉便。 6.请说出不可逆抑制与可逆抑制之间的区别。

答：不可逆抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。可逆抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失。

7.竞争性抑制的反应实质和特点是什么？请举例说明。

答：反应实质：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

特点：①I与S结构类似，竞争酶的活性中心；②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；③动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 举例：①丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶；②磺胺类药物。 8.什么是酶原？酶原激活的意义是什么？

答：酶原是在特定条件下，酶的前体一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，致使分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心。

酶原激活的生理意义：①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。②有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 9.请你谈谈白化病和PKU与酶缺陷之间的关系？

答：白化病：酪氨酸酶缺失引起白化病，因不能合成黑色素，患者皮肤，毛发等发白。苯酮酸尿症（PKU)：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。

第4章 糖 代 谢

1.葡萄糖是如何在缺氧状态下转变成乳酸的？有何生理意义？

答：第一阶段糖酵解途径①葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（己糖激酶）；②6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖；③6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖（6-磷酸果糖

激酶-1）；④磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖；⑤磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛（同分异构化）；⑥3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 ；⑦1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸；⑧3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸；⑨2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 ；⑩磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP（丙酮酸激酶）；第二阶段丙酮酸转变成乳酸。

生理意义：①是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；②是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径（无线粒体的细胞，如：红细胞；代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞）；③它是有氧氧化的前段过程，某些中间产物是合成脂类和氨基酸的等物质的前体。

2.糖的有氧氧化可以分为那几个阶段？其中和糖酵解的共性阶段是什么？

答：第一阶段：酵解途径 ；第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 ；第三阶段：三羧酸循环；第四阶段：氧化磷酸化。和糖酵解的共性阶段是葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸。

3.非糖物质转变成葡萄糖需经过哪些关键反应？各由哪些关键酶催化？

答：①丙酮酸经丙酮酸羧化支路（草酰乙酸）变为磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸羧化酶）；②1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（果糖双磷酸酶-1）；③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶）。

4.一克分子葡萄糖所生成的乙酰CoA进入三羧酸循环可生成多少克分子ATP？是怎样计算的？

答：一分子葡萄糖经糖酵解途径分解成两分子丙酮酸，两分子丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成的两分子乙酰CoA，两分子乙酰CoA进入三羧酸循环可生成20分子ATP。

5.叙述血糖的正常含量、来源及去路。 答：正常血糖浓度 ：3.89~6.11mmol/L。

6.本章所述各种糖代谢中共涉及多少关键酶？它们各是哪些？ 答：12个关键酶，糖酵解途径3个（己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶）；三羧酸循环3个（柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体）；磷酸戊糖途径1个（6-磷酸葡萄糖脱氢酶）；糖原的合成与分解2个（糖原合酶，磷酸化酶）；糖异生3个（丙酮酸羧化酶，果糖双磷酸酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶）。 7.磷酸戊糖途径有何重要意义？试述蚕豆病的成因。 答：（1）为核酸的生物合成提供核糖；（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应；①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；②NADPH参与体内羟化反应；③NADPH还用于维持谷胱甘肽(GSH)的还原状态。

蚕豆病的成因：与磷酸戊糖途径有关，缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，使NADPH抑制，难使谷胱甘肽保持还原状态，此时红细胞易破裂，发生溶血性黄疸。 8.试述肝脏进行糖原合成和分解的关键酶是什么？了解它们是如何受激素调节的？

答：糖原合成和分解的关键酶是糖原合酶和磷酸化酶。

本文来源：https://www.bwwdw.com/article/3lp2.html