生物化学重点内容

生物化学重点整理

绪论

名词解释：

1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。 大题：

1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就

答：1．叙述生物化学阶段。主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发

现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。

2．动态生物化学阶段。主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成；认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸-β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。提出ATP循环学说。

3．分子生物学阶段。主要成就：DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术；基因组学及其他组学的研究。

2、（2）简述生物化学研究的主要方面

1．生物分子的结构与功能

2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制。2、细胞信息传递的机制及网络。 3．基因信息传递及其调控

第一章蛋白质的结构与功能

名词解释：

1、肽键：指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形

成的共价键(-CO-NH-)。

2、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。 3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白

质的一级结构，其主要化学键是肽键，决定其空间结构。

4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链

骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5、三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整所有原

子在三维空间的排布位置。

6、亚基：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上有其完整三级结构的多肽

链。

7、四级结构：蛋白质分子中各个亚基呈特定的三维的空间排布及亚基接触部位

的布局和相互作用

大题：

1． 简述氨基酸的结构特点

答：氨基酸是组成蛋白质的基本单位，被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-a一氨基酸（除甘氨酸外）。 2． 简述氨基酸的分类

答：①非极性脂肪族氨基酸；②极性中性氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性

氨基酸；⑤碱性氨基酸

3． 简述α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲的结构特征

答：①α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向

为顺时钟方向。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈（即旋转360°），螺距为0. 54nm。每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的所有肽键中的全部羰基氧和氨基氢都可参与形成氢键，以稳固α一螺旋结构。

②β-折叠：多肤链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结，构的上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5一8个氨基酸残基。

③β-转角：通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧（0)与第四

个残基的氨基氢（H）可形成氢键。β一转角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬氨酸和色氨酸 ④无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构 4． 简述蛋白质的理化性质

答：①两性电离性质：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧

链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。

②胶体性质：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1一100rnm，为

胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质沉淀析出。

③变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，有

序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失

④在紫外光谱区有特征性吸收峰：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸

和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。

⑤呈色反应：1.茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

2.双缩脲反应蛋白质和多肤分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。

5． 简述蛋白质的分离方法

答：透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开

盐析：将硫酸铁、硫酸钠或氯化钠等加人蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被

中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀

电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中成为带电的颗粒，在电场中能向正

极或负极方向移动，从而达到分离各种蛋白质的目的。

层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据

溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的

超速离心：蛋白质在高达50万g的重力作用下，在溶液中逐渐沉降，直至

其浮力与离心所产生的力相等，此时沉降停止。

6． 简述氨基酸的顺序分析方法

答：①分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成；②测定多肽链的氨基末端与梭基末端为何种氨基酸残基；③把肽链水解成片段，分别进行分析：胰蛋白酶法、胰凝乳蛋白酶法、溴化氰法等。

第二章核酸的结构与功能

名词解释：

1、 核苷酸：由碱墓、戊糖和磷酸基团组成，通过糖苷键和磷酸酯键连接形成的结构。

2、 核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。

3、 核酶：细胞内具有催化功能的一类小分子RNA，具有催化特定RNA降解的活性，在RNA的剪接修饰中具有重要作用

4、 DNA的变性：在某些理化因素（温度,pH,离子强度等）下DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。该过程破坏了DNA的空间结构，但是没有改变核苷酸序列。

5、 DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。

6、 核酸杂交：若不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，且两者之间存在着一定程度的碱基配对关系，就有可能在不同的DNA单链之间、RNA单链之间或DNA单链和RNA单链之间形成杂化双链。 7、 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

8、 限制性核酸内切酶：要求酶切位点具有核酸序列特异性的核酸内切酶 大题：

1、 简述核酸的化学组成

答：1．碱基：含氮的杂环化合物，可分为嘌呤和嘧啶两类。常见的嘌呤包括腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），常见的嘧啶包括尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）。DNA中的碱基有A,G,C和T；而RNA中的碱基有A,G,C和U。

2. 核糖：有β-D-核糖和β-D-2'-脱氧核糖之分。两者的差别仅在于C-2’原子所连接的基团。在核糖C-2’原子上有一个羟基，而脱氧核糖C-2’原子上则没有羟基。核糖存在于RNA中，而脱氧核糖存在于DNA中。脱氧核，糖的化学稳定性比核糖好，这使DNA成为了遗传信息的载体。

3．核苷：核苷由碱基与核糖或脱氧核糖反应生成。通常是由核糖的C-1'原子和嘌呤的N-9原子或者嘧啶的N-1原子通过缩合反应形成了β-N-糖苷键。 2、 简述核苷酸的结构

答：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。可分为核苷一磷酸（NMP）、核苷二磷酸（NDP）和核苷三磷酸（NTP）。核苷三磷酸的磷原子分别命名为 α、β 和γ磷原子以示区别。在生物体内，核苷酸还会以其他衍生物的形式参与各种物质代谢的调控和多种蛋白质功能的调节。例如环腺苷酸（cAMP）和环鸟苷酸（cGMP）是细胞信号转导过程中的第二信使，具有调控基因表达的作用。 3、 简述核酸的一级结构

答：脱氧核糖核苷三磷酸C-3'原子的羟基能够与另一个脱氧核糖核苷三磷酸的α-磷酸基团缩合，生成了一个含有3’,5’-磷酸二脂键的脱氧核苷酸分子。这个分子仍然保留着C-5’原子的磷酸基团和C-3'原子的羟基。这个C-3'原子的经基可以继续与第三个脱氧核糖核苷三磷酸的α-磷酸基团反应，生成一个含有2个3‘，5‘一磷酸二脂键的脱氧核苷酸短链。这样的反应可以重复进行下去生成一条多聚脱氧核糖核苷酸链，即DNA。脱氧核苷酸通过3’，5‘一磷酸二苷键的连接形成多聚核苷酸。多聚核苷酸链的5’－端是磷酸基团，3’一端是羟基。 4、 简述DNA二级结构的结构特征

答：1. DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成它们围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构。两条链中一条链的5’→3’方向是自上而下，而另一条链的5'-.3'方向是从自下而上，呈现出反向平行的特征。

2.核糖与磷酸位于外侧由脱氧核糖和磷酸基团构成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，而疏水的碱基位于内侧。从外观上，DNA双螺旋结构的表面存在一个大沟和一个小沟。

3. DNA双链之间形成了互补碱基对碱基的化学结构以及DNA双链的反向平行特征决定了两条链之间的特有相互作用方式：一条链上的腺嘌呤与另一条链上的胸腺嘧啶形成了两个氢键；一条链上的鸟嘌呤与另一条链上的胞嘧啶形成了三个氢键。这种碱基配对关系称为互补碱基对，也称为Watson-Crick 配对，DNA的两条链则称为互补链。碱基对平面与双螺旋结构的螺旋轴垂直。平均而言，每一个螺旋有10.5个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为360，每两个相邻的碱基对平面之间的垂直

4.碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定相邻的两个碱基对平面在旋进过程中会彼此重叠，由此产生了疏水性的碱基堆积力。这种碱基堆积力和互补链之间碱基对的氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定，并且前者的作用更为重要。 5、 简述DNA的超螺旋结构

答：DNA一定是在双螺旋结构的基础上，经过一系列的盘绕和压缩，形成超螺旋结构。当盘绕方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋。绝大部分原核生物的DNA是环状的双螺旋分子。在细胞内进一步盘绕后，形成了类核结构。真核生物的DNA以非椭序的形式组装在细胞核内。在细胞周期鲜部分时间里以份松散的染色质形式出现，而在细胞分裂期，则形成高度致密的染色体，在光学显微镜下可以观察到。染色质的基本组成单位是核小体。真核生物染色体有端粒和着丝粒两个功能区。端粒是染色体末端膨大的粒状结构，由染色体末端DNA与DNA结合蛋白构成。着丝粒是两个染色单体的连接位点，富含A,T序列。细胞分裂时，着丝粒可分开使染色体均等有序地进人子代细胞。 6、 简述DNA的功能

答：DNA是生物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。DNA具有高度稳定性的特点，用来保持生物体系遗传的相对稳定性。同时，DNA又表现出高度复杂性的特点，它可以发生各种重组和突变，适应环境的变迁，为自然选择提供机会。

7、 简述RNA的空间结构与功能

答：空间结构：RNA通常以单链形式存在，但可以通过链内的碱基配对形成局部的双链二级结构和空间的高级结构。

功能：1、mRNA是蛋白质合成中的模板；2、tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体；3、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所；4、其他非编码RNA参与基因表达的调控。 8、 简述核酸的一般理化性质

答：1、核酸分子具有强烈的紫外吸收；2、DNA变性是双链解离为单链的过程；3、变性的核酸可以复性或形成杂交双链。 9、列举核酸分子杂交技术的应用

答：研究DNA片段在基因组中的定位、鉴定核酸分子间的序列相似性、检测靶基因在待检样品中存在与否等。DNA印迹、RNA印迹、斑点印迹、PCR扩增、基因芯片等核酸检测手段都是利用了核酸分子杂交的原理。

第三章酶

名词解释：

1. 酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 2. 酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有

特定三维结构的区域。

3. 维生素：人体内不能合成，或合成量甚少、不能满足机体的需要，必须由食

物供给，维持正常生命活动过程所必需的低分子量有机化合物。 大题：

1. 简述酶的分子组成

答：酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的酶称为单纯酶；结合酶则是由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合在一起称为全酶，酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。 2. 简述辅酶与辅基的生理功用

答：主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用

3. 简述金属离子的作用

答：①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。 4. 简述酶促反应的特点

答：①酶对底物具有极高的催化效率；②酶对底物具有高度的特异性：a.绝对专一性、b.相对专一性；③酶的活性与酶量具有可调节性；④酶具有不稳定性 5. 简述酶促反应的机制

答：①酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。②酶与底物结合形成中间产物：a、诱导契合作用使酶与底物密切结合；b、邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心；c、表面效应健雇物分子去溶剂化。③酶的催化机制呈现多元催化作用 6. 简述酶促反应动力学

答：①底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线；②底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系；③温度对酶促反应速率的影响具有双重性；④PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率；⑤抑制剂可降低酶促反应速率；⑥激活剂可提高酶促反应速率 7. 简述酶的调节

答：①酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节：a.别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性；b.酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的；c.酶原需要通过激活过程才能产生有活性的酶。

②酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节：a.酶蛋白合成可被诱导或阻遏;b.酶的降解与一般蛋白质降解途径相同; 8. 简述酶的命名与分类

答：根据酶催化的反应类型，酶可以分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。

第六章糖代谢

名词解释：

1. 糖异生：饥饿状况下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。

2. Na依赖型葡萄糖转运蛋白：小肠黏膜细胞主动耗能摄入葡萄糖，同时伴有Na’的转运所依赖的特定载体。 3. 磷酸戊糖途径：

4. 巴斯德效应：指有氧氧化抑制生醇发酵（或糖无氧氧化）的现象。因为氧缺乏导致氧化磷酸化受阻，ADP/ATP比例升高，磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶被激活，从而加速了有萄糖的分解利用。

5. 糖原合成：指由葡萄糖生成糖原的过程，主要发生在肝和骨骼肌。糖原合成时，葡萄糖先活化，再连接形成直链和支链。 6. 血糖：指血中的葡萄糖 大题：

1. 简述糖类的生理功用

答：①糖是机体的一种重要的能量来源；②糖也是机体重要的碳源，糖代谢的中间产物可转变成其他的含碳化合物；③糖还参与组成结缔组织等机体组织结构，调节细胞信息传递，形成NAD`、FAD、ATP等多种生物活性物质，构成激素、酶、免疫球蛋白等具有特殊生理功能的糖蛋白。 2. 简述糖的无氧酵解代谢过程

答：①葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸：

A.葡萄糖磷酸化生成葡糖-6-磷酸。B.葡糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸。C.果精-6-磷酸转变为果精-6-二磷酸。D.果糖-1,6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖。E.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮。F. 3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸。G. 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸磷酸甘油酸激酶催化混合酸酐上的磷酸基从羧基转移到ADP，形成ATP和3-磷酸甘油酸。H. 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸磷酸甘油酸变位酶催化磷酸基从3-磷酸甘油酸的C3位转移到C2，这步反应是可逆的，反应需要Mg2+。I. 2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸。J.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙酮酸

②丙酮酸被还原为乳酸：

由乳酸脱氢酶催化，丙酮酸还原成乳酸所需的氢原子由NADH+H离子提供。 3. 简述糖无氧氧化的调节

答：糖酵解过程中有3个非平衡反应，分别由己糖激酶（葡糖激酶）、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化,它们反应速率最慢,催化的反应不可逆，是控制糖酵解流量的3个关键酶，其活性受到别构效应剂和激素的调节。 4. 简述糖无氧氧化的生理意义

答：糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 5. 简述糖的有氧氧化

答：糖的有氧氧化分为三个阶段： ①葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸。

②丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA：A．丙酮酸脱羧形成经乙基-TPP。B. 由二氢硫辛酰胺转乙酰酶催化，使经乙基-TPP-E1上的羟乙基被氧化成乙酰基，同时转移给硫辛酰胺，形成乙酰硫辛酰胺-E2。C.二氢硫辛酰胺转乙酰酶继续催化，使乙酰硫辛酰胺上的乙酰基转移给辅酶A生成乙酰CoA后，离开酶复合体，同时氧化过程中的2个电子使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。D.二氢硫辛酰胺脱氢酶，还原的二氢硫辛酰胺脱氢重新生成硫辛酰胺，以进行下一步反应，同时将氢传递给FAD，生成 FADH2。E.在二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）催化下，将FADH2上的氢转移给NAD+，形成NADH+H’。

③乙酰CoA进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP：A．乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸1分子乙酰CoA与1分子草酰乙酸缩合成柠檬酸；B.柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸；C.异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶催化下氧化脱羧产生CO2，其余碳链骨架部分转变为α-酮戊二酸，脱下的氢由NAD'接受，生成NADH+H'；D. α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA；E. 琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应；F. 琥珀酸脱氢生成延胡索酸；G.延胡索酸加水生成苹果酸延胡索酸酶；H.苹果酸脱氢生成草酰乙酸。 6. 简述三羧酸循环的生理意义：

答：①柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路；

②柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽

7. 简述有氧氧化的调节

答：①丙酮酸脱氢酶复合体的调节

一方面，丙酮酸脱氢酶复合体的反应产物乙酰CoA和NADH+H’对酶有别构抑制作用。当乙酰CoA/CoA比例升高时，酶活性被抑制。另一方面，在丙酮酸脱氢酶激酶催化下，丙酮酸脱氢酶复合体可被磷酸化而失去活性，丙酮酸脱氢酶磷酸酶则使之去磷酸化而恢复活性。

②柠檬酸循环的调节

A.柠檬酸循环有3个关键酶在柠檬酸循环中有3步不可逆反应，分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体催化。

B.柠檬酸循环与上游和下游反应相协调在正常情况下，糖酵解和柠檬酸循环的速度与相协调。 8. 简述磷酸戊糖途径

答：①氧化反应：1分子葡糖一6-磷酸生成核糖一5—磷酸，同时生成2分子NADPH和1分子CO2。②基团转移反应：3分子磷酸戊糖转变成2分子磷酸己糖和1分子磷酸丙糖。一类是转酮醇酶反应，转移含1个酮基、1个醇基的2碳基团，反应需TPP作为辅酶并需Mg2+参与；另一类是转醛醇酶反应，转移3碳单位。 9. 简述磷酸戊糖途径的生理意义 答：①为核酸的生物合成提供核糖。

②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：1. NADPH是许多合成代谢的供氢；2. NADPH参与羟化反应；3. NADPH可维持谷胱甘肽的还原状态。 10. 简述糖原的合成与分解

答：糖原合成：①葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖；②尿苷二磷酸葡萄糖连接形成直链和支链。糖原分解：①糖原磷酸化酶分解α—1,4—糖苷键；②脱支酶分解α—1，6—糖苷键 11. 简述糖异生途径

答：①丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸：由丙酮酸激酶催化；②果糖-1，6-二磷酸转变为果糖-6磷酸：由果糖二磷酸酶-1催化；③葡萄-6-磷酸水解为葡萄糖：由葡萄糖-6-磷酸酶催化。 12. 简述糖异生的生理意义

答：①维持血糖恒定是糖异生最重要的生理作用；②糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径；③肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡 13. 简述血糖的来源有

答：饱食时，食物消化吸收提供血糖；短期饥饿时，肝糖原分解补充血糖；长期饥饿时，非糖物质通过糖异生补充血糖。血糖的去路有4个：有氧氧化分解供能；合成肝糖原和肌糖原储备；转变成其他糖；转变成脂肪或者氨基酸。 14. 简述血糖水平异常现象：

答：①低血糖是指血糖浓度低于2. 8mmol/VL：出现低血糖的病因有：A：胰性（胰岛β细胞功能亢进、胰岛α细胞功能低下等）；B：肝性（肝癌、糖原累积症等）；C：内分泌异常（垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等）；D：肿瘤（胃癌等）；E：饥饿或不能进食者等。

②高血糖是指空腹血糖高于7. 1 mmol/VL：引起糖尿的可能原因包括：A：遗传性胰岛素受体缺陷；B：某些慢性肾炎、肾病综合征等使肾重吸收糖发生障碍，但血糖及糖耐量曲线均正常；C：情绪激动引起交感神经兴奋，肾上腺素分泌增加，使肝糖原大量分解；D：临床上静脉滴注葡萄糖速度过快，使血糖迅速升高。 ③糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病：临床上将糖尿病分为四型：胰岛素依赖型（1型）、非胰岛素依赖型(2型）、妊娠糖尿病(3型）和特殊类型糖尿病（4型）。

第七章脂类代谢

名词解释：

1. 脂质：脂肪和类脂的总称。脂肪即甘油三酯，也称三脂酰甘油。类脂包括固醇及其酯、磷脂和糖脂等。

2. 脂肪动员：指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程 大题：

1. 简述脂类的生理功用

答：①甘油三酯是机体重要的能源物质。②脂肪酸具有多种重要生理功能：提供必需脂肪酸、合成不饱和脂肪酸衍生物。③磷脂是重要的结构成分和信号分子：构成生物膜的重要成分；磷脂酰肌醇是第二信使的前体。④胆固醇是生物膜的重

要成分和具有重要生物学功能固醇类物质的前体：胆固醇是细胞膜的基本结构成分，可转化为一些具有重要生物学功能的固醇化合物。 2. 简述甘油三酯的分解代谢

答：①甘油三酯分解代谢从脂肪动员开始：第一步是甘油三酯水解成甘油二酯及脂肪酸，由脂肪细胞内的一种甘油三酯脂肪酶催化；②甘油转变为3-磷酸甘油后被利用；③p-氧化是脂肪酸分解的核心过程：1、脂肪酸活化为脂酰CoA，2、脂酰CoA进入线粒体，3、脂酰CoA分解产生乙酰CoA, FADH2和NADH：【（1）脱氢生成烯脂酰CoA；（2）加水生成羟脂酰CoA；（3）再脱氢生成β一酮脂酰CoA；（4）硫解产生乙酰 CoA】，4.脂肪酸氧化是机体ATP的重要来源；④不同的脂肪酸还有不同的氧化方式：1.不饱和脂肪酸β一叙化器转变构型，2.超长碳链脂肪酸器先在过氧化酶体氧化成较短碳链脂肪酸，3.丙酰COA转变为琥珀酰CoA进行氧化，4.脂肪酸氧化还可从远侧甲甚端进行即ω-氧化。⑤脂肪酸在肝分解可产生酮体：1.酮体在肝生成：【（1）2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰COA；（2）乙酰乙酰CoA与乙酰CoA缩合成HMG-CoA；（3） HMG-CoA裂解产生乙酰乙酸；（4）乙酰乙酸还原成β?—羟丁酸】，2.酮体在肝外组织权化利用：【（1）乙酰乙酸利用需先活化；（2）乙酰乙酰CoA硫解生成乙酰CoA】，3.酮体是肝向肝外组织输出能量的重要形式，4.酮体生成受多种因素调节【（1）餐食状态影响酮体生成；（2）糖代谢影响酮体生成；（3）丙二酸单酰CoA抑制酮体生成】

3. 简述胆固醇的代谢

答：体内胆固醇来自食物和内源性合成：胆固醇有游离胆固醇，亦称非酯化胆固醇和胆固醇醋两种形式。除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成胆固醇，肝是主要合成器官。乙酷CoA和NADPH是胆固醇合成基本原料。转化为胆汁酸是胆固醇的主要去路，其侧链可被氧化、还原或降解转变为其他具有环戊烷多氢菲母核的产物，或参与代谢调节，或排出体外。在肝被转化成胆汁酸是胆固醇在体内代谢的主要去路。2/5（0.4一0. 6g）胆固醇在肝被转化为胆汁酸，随胆汁排出。胆固醇是肾上腺皮质、睾丸、卵巢等合成类固醇激素的原料。以胆固醇为原料分别合成醛固酮、皮质醇及雄激素。胆固醇可在皮肤被氧化为7-脱氢胆固醇，经紫外光照射转变为维生素D3。

4. 简述血浆脂蛋白的分类

答：电泳法：α-脂蛋白泳动最快，相当于a1-球蛋白位置；β-脂蛋白相当于β-球蛋白位置；前β-脂蛋白位于β-脂蛋白之前，相当于a2-球蛋白位置；乳糜微粒不泳动，留在原点

超速离心法：乳糜微粒含脂最多，密度最小，易上浮；其余脂蛋白按密度由小到大依次为极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白；分别相当于电泳分类中的CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白及α-脂蛋白。 5. 简述载脂蛋白的功能

答：?转运脂类物质；?作为脂类代谢酶的调节剂；?作为脂蛋白受体的识别标记；?参与脂质转运。

第八章生物氧化

名词解释：

1. 生物氧化：机体在进行有氧呼吸时，还原性电子载体通过一系列的酶催化和连续的氧化还原反应逐步失去电子（电子传递），最终使氢质子与氧结合生成水。同时释放能量，驱动ADP磷酸化生成ATP，供机体各种生命活动的需要。 2. 呼吸链：生物体将NADH+H十和FADH2彻底氧化生成水和ATP的过程与细胞的呼吸有关，需要消耗氧，参与氧化还原反应的组分由含辅助因子的多种蛋白酶复合体组成，形成一个连续的传递链。

3. 氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，此释能过程与驱动ADP磷酸化生成ATP相偶联，即还原当量的氧化过程与ADP的磷酸化过程相偶联，产生能量ATP。

4. 底物水平磷酸化：是与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移至ADP或GDP)，生成ATP（或GTP）的过程。

5. 解偶联剂：可使氧化与磷酸化的偶联脱离，电子可沿呼吸链正常传递并建立跨内膜的质子电化学梯度储存能量，但不能使ADP磷酸化合成ATP的化合物 大题：

1. 简述线粒体氧化呼吸链所需的主要复合体 答：

a) 复合体I：将NADH+H＋中的电子传递给泛醌，黄素蛋白和铁硫蛋白都能通

过辅基发挥传递电子作用。

b) 复合体II：将电子从琥珀酸传递到泛醌

c) 复合体III：将电子从还原型泛醌传递至细饱色素c：人复合体III功能区包括

3部分：细胞色素b,细胞色素c1，和铁硫蛋白。

d) 复合体IV：将电子从细胞色索c传递给氧：人复合体IV又称细胞色素c氧化

酶，将Cyt C的电子传递给分子氧，使其还原为H2O。 2. 简述呼吸链成分的排列顺序

答：氧化呼吸链有两条途径：一条称为NADH氧化呼吸链，该途径以NADH为电子供体，从NADH+H+开始经复合体I到O2而生成H2O，电子传递顺序是：NADH→复合体I→COQ→复合体Ⅲ→Cyt c-→复合体Ⅳ→O2。另一条称为FADHZ氧化呼吸链，也称琥珀酸氧化呼吸链，以FADH2为电子供体，经复合体B到OZ而生成Hz0o电子传递顺序是：琥珀酸→复合体→COQ→复合体III→Cyt c→复合体IV→O2 3. 简述氧化磷酸化的偶联机制

答：化学渗透假说：基本要点是电子经氧化呼吸链传递时释放的能量，通过复合体的质子泵功能，驱动H十从线粒体基质侧泵出至内膜的膜间腔侧。①氧化磷酸化依赖于完整封闭的线粒体内膜；②线粒体内膜对H十、OH-、K+、C1-离子是不通透的；③电子传递链可驱动质子移出线粒体，形成可测定的跨内膜电化学梯度；④增加线粒体内膜外侧酸性可导致ATP合成，而阻止质子从线粒体基质泵出，可降低内膜两侧的质子梯度，虽然电子仍可以传递，但ATP生成却减少。 4. 简述氧化磷酸化的影响因素

答：体内能量状态可调节氧化磷酸化速率；抑制剂可阻断氧化磷酸化过程：呼吸链抑制剂阻断电子传递过程、解偶联剂阻断ADP的磷酸化过程、ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成；甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热；线粒体DNA突变可影响氧化磷酸化功能；线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物：饱质中的NADH通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链、ATP-ADP转位酶协调转运ADP进入和ATP移出线粒体。

第九章氨基酸代谢

名词解释：

1. 氮平衡：指每日氮的摄人量与排出量之间的关系。用以间接了解体内蛋白质

合成与分解代谢的状况。

2. 必需氨基酸：体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 3. 互补作用：混合食用营养价值较低的蛋白质，使彼此间必需氨基酸可以得到

互相补充，从而提高蛋白质的营养价值。

4. 腐败作用：未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部受大肠杆菌

的分解成部分对人体具有一定的营养作用的产物和大多数产物对人体是有害的的产物。

5. 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，

包括甲基（-CH3 ) ,甲烯基（-CH2-) ,甲炔基（-CH=）、甲酰基（-CHO）及亚氨甲基(-CH =NH)等。 大题：

1. 简述蛋白质的生理功能

答：①蛋白质维持组织细抱的生长、更新和修补；②蛋白质参与体内多种三要的生理活动；③蛋白质可作为能源物质氧化供能 2. 氮平衡有几种情况？

答：氮的总平衡，即摄人氮量相等于排出氮量，反映体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡，即氮的“收支”平衡，见于正常成人；氮的正平衡，即摄人氮量大于排出氮量，反映体内蛋白质的合成大于分解，儿童、孕妇及恢复期的病人属于此种情况；氮的负平衡，即摄人氮量小于排出氮量，反映体内蛋白质的合成小于分解，见于饥饿、严重烧伤、出血及消耗性疾病患者。 3. 简述必需氨基酸的种类

答：亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、绷氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸

4. 简述脱氨基作用的方法

答：①氨墓酸通过转氨基作用脱去氨基：1. 转氨基作用由转氨酶催化完成；2.各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制。

②L-谷氮酸通过L一谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基：在L一谷氨酸脱氢酶的催化下，

L一谷氨酸氧化脱氨生成α一酮戊二酸和氮。

③氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基：氨基酸通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酞乙酸，生成天冬氨酸。天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸反应生成腺苷酸代琥珀酸，后者经裂解释放延胡索酸并生成腺嘌呤核苷酸。AMP在腺苷酸脱氨酶的催化下脱去氨基生成IMP完成脱氨基作用。 ④氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基。 5. 简述α-酮酸的代谢过程

答：α-酮酸的代谢有三个的代谢途径。：

①α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量：α—酮酸在体内可通过柠檬酸循环与生物氧化体系彻底氧化生成CO2和H2O，同时释放能量以供机体生理活动需要。 ②α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸：体内的一些营养非必需氨基酸可通过相应的α一酮酸经氨基化而生成。

③α一酮酸可转变成糖和脂类化合物：柠檬酸循环是物质代谢的总枢纽，通过它可以使糖、脂肪酸及氨基酸完全氧化，也可使其彼此相互转变，构成一个完整的代谢体系。 6. 简述血氨的来源

答：①氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨；②肠道细菌腐败作用产生氨；③肾小管上皮细饱分泌的氨主要来自谷氨酰胺。 7. 简述氨在血中的转运

答：①氨通过丙氨酸一葡萄糖循环从骨骼肌运往肝：在肝中，丙氨酸通过联合脱氮基作用，生成丙酮酸，并释放氨。氨用于合成尿素，丙酮酸经糖异生途径生成葡萄糖。葡萄糖由血液运往肌肉，沿糖酵解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖周而复始的转变，完成骨骼肌和肝之间氨的转运。 ②氨抓通过谷氨酰胺从脑和骨璐肌等组织运往肝或肾：在脑和骨骼肌等组织，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成谷氨酰胺，并由血液运往肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸及氨。 8. 简述鸟氨酸循环

答：鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步。 a) NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸

b) 氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸 c) 瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代玻泊酸 d) 精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸 e) 精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸 尿素合成的总反应为：

2NH3+COz+3ATP+ 3H20 ' HZN-CO-NHZ+2ADP+AMP+4Pi 9. 简述脱羧基作用

答：①谷氨酸经谷氨酸脱梭酶催化生成γ-氨基丁酸：GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用；

②组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺：组胺是一种强烈的血管扩张剂，并能增加毛细血管的通透性。

③色氨酸羟5-羟色氨酸生成5-羟色胺。

④某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质。 10. 简述一碳单位的代谢

答：①载体：四氢叶酸：一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而转运和参

与代谢。四氢叶酸是一碳单位的运载体。

②由氨基酸产生的一碳单位可相互转变：一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。

③一碳单位的主要功能是参与嘌呤和嘧啶的合成：氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤和嘧啶的合成原料。一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸代谢密切联系起来。一碳单位代谢障碍或F4不足时，可引起巨幼红细胞性贫血等疾病。应用叶酸类似物如甲氨蝶呤等可抑制F4的生成，从而抑制核酸的合成，起到抗肿瘤作用。 11. 简述甲硫氨酸循环的生理意义

答：由N5-CH3-FH4供给甲基生成甲硫氨酸，再通过此循环的SAM提供甲基，以进行体内广泛存在的甲基化反应，由此N5-CH3-FH4可看成是体内甲基的间接供体。

12. 简述芳香族氨基酸的代谢

答：芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

A．苯丙氨酸和酪氨酸代谢既有联系又有区别

a.苯丙氨酸羟化生成酪氨酸：先天性苯丙氨酸轻化酶缺陷患者，不能将苯丙氨酸羟化为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用大量生成苯丙酮酸。大量的苯丙酮酸及其部分代谢产物（苯乳酸及苯乙酸等）由尿排出，称为苯丙酮酸尿症。

b.酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解：帕金森病患者多巴胺生成减少。多巴胺、去甲肾上腺素及肾上腺素统称为儿茶酚胺。酪氨酸代谢的另一条途径是合成黑色素。先天性酪氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，皮肤毛发等发白，称为白化病。

B．色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA

第十章核苷酸代谢

名词解释：

1. 从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经

过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径。

2. 补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌

呤核苷酸的途径。 大题：

1. 简述核苷酸类物质的生理功用

答：①作为核酸合成的原料。②体内能量的利用形式。ATP是细胞的主要能量形式。此外GTP等也可以提供能量。③参与代谢和生理调节。④组成辅酶。例如腺苷酸可作为多种辅酶（NAD、FAD、CoA等）的组成成分。⑤活化中间代谢物。 2. 简述嘌呤核苷酸的从头合成途径 答：两个阶段：

首先合成次黄嘌呤核苷酸：①核糖-5’-磷酸（磷酸戊糖途径中产生）经过磷酸核糖焦磷酸合成酶作用，活化生成磷酸核糖焦磷酸。②谷氨酰胺提供酰胺基取代PRPP上的焦磷酸，形成5-磷酸核糖胺。③由ATP供能，甘氨酸与PRA加合，生成甘氨酰胺核苷酸。④N5，N10-甲炔四氢叶酸供给甲酰基，使GAR甲酰化，生成甲酰甘氨酰胺核苷酸。⑤谷氨酰胺提供酰胺氮，使FGAR生成甲酰甘氨脒核苷酸。⑥FGAM脱水环化形成5’-氨基咪唑核苷酸。至此，合成了嘌呤环中的咪唑

环部分。⑦CO2连接到咪唑环上，作为嘌呤碱中C6的来源，生成5’-氨基咪唑-4-羧酸核苷酸。⑧及⑨在ATP存在下，天冬氨酸与CAIR缩合，生成产物再脱去1分子延胡索酸而裂解为5’-氨基咪唑-4-甲酰胺核苷酸。⑩N10-甲酰四氢叶酸提供一碳单位，使AICAR甲酰化，生成5’-甲酰胺基咪唑-4-甲酰胺核苷酸。FAICAR脱水环化，生成IMP。

然后IMP再转变成腺嘌呤核苷酸与鸟嘌呤核苷酸：AMP和GMP在激酶作用下，经过两步磷酸化反应，进一步分别生成ATP和GTP。上述反应中，嘌呤核苷酸在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环。 3. 简述嘌呤核苷酸的补救合成途径 答：嘌呤核苷酸的补救合成有两种方式：

其一，细胞利用现成嘌呤碱或嘌呤核苷重新合成嘌呤核苷酸，称为补救合成。 其二，人体内嘌呤核苷的重新利用通过腺苷激酶催化的磷酸化反应，使腺嘌呤核苷生成腺嘌呤核苷酸。

4. 简述嘌呤核苷酸补救合成的生理意义：

答：一方面在于可以节省从头合成时能量和一些氨基酸的消耗；另一方面，体内某些组织器官，例如脑、骨髓等由于缺乏从头合成嘌呤核苷酸的酶体系，它们只能进行嘌呤核苷酸的补救合成。因此，对这些组织器官来说，补救合成途径具有更重要的意义。

5. 简述嘌呤核苷酸的分解代谢

答：首先细胞中的核苷酸在核苷酸酶的作用下水解成核苷。核苷经核苷磷酸化酶作用，磷酸解成自由的碱基及核糖-1-磷酸。嘌呤碱既可以参加核苷酸的补救合成，也可进一步水解。人体内，嘌呤碱最终分解生成尿酸，随尿排出体外。AMP生成次黄嘌呤，后者在黄嘌呤氧化酶作用下氧化成黄嘌呤，最后生成尿酸。GMP生成鸟嘌呤，后者转变成黄嘌呤，最后也生成尿酸。嘌呤脱氧核苷也经过相同途径进行分解代谢。

6. 简述嘧啶核苷酸的合成代谢 答：

① 从头合成途径：原料来自谷氨酰胺、CO2和天冬氨酸等。 合成的过程如下：

6. 内含子：位于外显子之间、与mRNA剪接过程中被删除部分相对应的间隔序

列。

7. 分子伴侣：可以指导新生肽链按特定方式正确折叠的辅助性蛋白质。 大题：

1. 简述RNA转录合成的条件 答：

1) 底物：NTP

2) 模板：作为一个基因载体的一段DNA双链片段

3) RNA聚合酶：RNA pol通过在RNA的3'-OH端加入核苷酸，延长RNA链而合

成RNA.

4) 终止因子ρ蛋白：是由相同亚基组成的六聚体蛋白质，能结合RNA，又以对

poly c的结合力最强，但对poly dC/dG组成的DNA的结合能力就低得多。 5) 转录因子：真核生物在起始和延长过程都需要众多相关的蛋白质因子参与 2. 简述RNA转录合成的基本过程

答：RNA转录合成有转录起始、转录延长和转录终止三个阶段。 ① 转录起始：

RNA pol 在DNA模板的转录起始区装配形成转录起始复合体，打开DNA双链，并完成第一和第二个核昔酸间聚合反应的过程。第一步是由 RNA pol 识别并结合启动子，形成闭合转录复合体；第二步是DNA双链打开，闭合转录复合体成为开放转录复合体。开放转录复合体中DNA 分子接近-10 区域的部分双螺旋解开后转录开始；第三步是第一个磷酸二酯键的形成。两个与模板配对的相邻核苷酸，在RNA pol 催化下生成磷酸二酯键。RNA 链的 5’-端结构在转录延长中一直保留，至转录完成。 ② RNA pol 核心酶独立延长RNA链：

第一个磷酸二酯键生成后，转录复合体的构象发生改变，σ亚基从转录起始复合物上脱落，并离开启动子，RNA合成进入延长阶段。 ③ 原核生物转录延长与蛋白质的翻译同时进行： 在原核生物，转录和翻译的同步进行。

④ 原核生物转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类：

A：依物ρ因子的转录终止；B：非依赖p因子的转录终止 3. 简述真核生物RNA转录后的加工修饰 答：

(一) 核不均一RNA经首、尾修饰和剪接后成为mRNA

A. 前体mRNA在5’一端加入“帽”结构：加帽过程由鸟苷酸转移酶和甲基转

移酶催化完成。5'一端的帽结构可以使mRNA免遭核酸酶的攻击，也能与帽结合蛋白质复合体结合，并参与mRNA和核糖体的结合，启动蛋白质的生物合成。

B. 前体mRNA在3'-端特异位点断裂并加上多聚腺苷酸尾结构

C. 前体mRNA的剪接主要是去除内含子，拼接内含子：1.内含子形成恋索RNA

被剪除；2.内含子在剪接接口处剪除；3.剪接过程摇两次转酯反应；4.剪接体是内含子剪接场所；5.前体mRNA分子有剪切和剪接两种模式；6.前体mRNA分子可发生可变剪接

D. mRNA编辑是对基因的编码序列进行转录后加工 (二) 真核rRNA前体经过剪接形成不同类别的rRNA

(三) 真核生物前体tRNA的加工包括核苷酸的碱基修饰：①酵母前体tRNATyr分

子5'一端的16个核苷酸前导序列由RNase P切除；②氨基酸臂的3'一端2个U被RNase D切除，再由核苷酸转移酶加上特有的CCA末端；③茎一环结构中的一些核苷酸碱基经化学修饰为稀有碱基，包括某些嘌呤甲基化生成甲基嘌呤、某些尿嘧啶还原为二氢尿嘧啶（DHU）、尿嘧啶核苷转变为假尿嘧啶核苷（ψ）、某些腺苷酸脱氨成为次黄嘌呤核苷酸（I）等；④通过剪接切除茎一环结构中部14个核苷酸的内含子。 (四) RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接。 (五) RNA在细胞内的降解有多种途径

A. 依赖于脱腺苷酸化的mRNA降解是重要的mRNA代谢途径 B. 无义介导的mRNA降解是重要的真核细胞mRNA质量监控机制

第十七章蛋白质的生物合成

名词解释：

1． 翻译：在多种因子辅助下，由tRNA携带并转运相应氨基酸，识别mRNA上的三联体密码子，在核糖体上合成具有特定序列多肽链的过程。

2． 信号肽：真核细胞分泌性蛋白和跨膜蛋白的前体的N-端中13~36个氨基酸残基（以疏水氨基酸残基为主）的肽段 大题：

1． 简述遗传密码的特点

答：1．方向性：翻译时的阅读方向只能从5'至3'；2.连续性：从起始密码子开始，密码子被连续阅读，直至终止密码子出现；3.简并性：有的氨基酸可由多个密码子编码；4.摆动性：与tRNA的反密码子配对有时并不严格遵循Watson-Crick碱基配对原则，出现摆动（wobble）；5.通用性：从细菌到人类都使用着同一套遗传密码。

2． 简述蛋白质生物合成体系

答：原料：20种编码氨基酸；模板：mRNA；适配器：tRNA；装配机：核糖体；主要酶、蛋白因子：氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶、起始因子、延长因子、释放因子等；无机离子：Mg2+、K+；能源：ATP、GTP。 3． 简述蛋白质生物合成过程

答：翻译过程包括起始、延长和终止三个阶段。

A. 翻译的起始是指mRNA、起始氨基酰-tRNA分别与核糖体结合而形成翻译起

始复合物的过程。①原核生物翻译起始复合物的形成：1.核糖体大小亚基分离；2.核糖体小亚墓结合于mRNA的起始密码子附近；3. fMet-tRNAfMet结合在核精体P位；4.核糖体大亚甚结合形成起始复合物。②真核生物翻译起始复合物的形成：1.核糖体大小亚基分；2. Met-tRNAiMet定位结合于小亚甚P位；3. mRNA与核糖体小亚墓定位结合；4.核糖体大亚基结合。

B. 翻译起始复合物形成后，核糖体从mRNA的5‘端向3‘端移动，依据密码

子顺序，从N端开始向C端合成多肽链。主要步骤如下：1.进位：氨基酰-tRNA按照mRNA模板的指令进人并结合到核糖体A位；2.成肽：肽基转移酶（转肽酶）催化两个氨基酸间肽键形成；3.转位：成肽反应后，核糖体需要向mRNA的3'端移动一个密码子的距离，方可阅读下一个密码子。

C. 终止密码子和释放因子导致肽链合成停止：RF的结合可触发核糖体构象改变，

将肽基转移酶活性转变为酯酶活性，水解肽链与结合在P位的tRNA之间的醋键，释出合成的肽，促使mRNA,tRNA及RF从核糖体脱离。 4． 简述多肽链合成后的加工修饰

答：蛋白质在翻译后还需经过蛋白水解作用切除一些肚段或氮基酸，或对某些氮基酸残墓的循链基团进行化学修饰等处理使其成为有活性的成熟蛋白质，称为翻译后加工。

(一) 肽链折叠为功能构象需要分子伴侣：分子伴侣的主要作用是：A封闭待折叠肽链暴露的疏水区段；B创建一个隔离的环境，可以使肽链的折叠互不干扰；C促进肽链折叠和去聚集；D遇到应激刺激，使已折叠的蛋白质去折叠。细胞内分子伴侣可分为两大类，一类为核糖体结合性分子伴侣，包括触发因子和新生链相关复合物；另一类为非核糖体结合性分子伴侣，包括热激蛋白、伴侣蛋白等：1.热激蛋白：在蛋白质翻译后加工过程中可促进需要折叠的肽链折叠为有天然空间构象的蛋白质。2.伴侣蛋白Gro EL和Gro ES：为非自发性折叠肽链提供能折叠形成天然空间构象的微环境。另外，异构酶也参与一些氨基酸残基正确折叠的酶促反应。蛋白质二硫键异构酶帮助肽链内或肽链之间二硫键的正确形成，酞酰-脯氨酸顺反异构酶可使肽链在各脯氨酸弯折处形成正确折叠。这些都是产生正确空间构象和发挥功能的必要条件。 (二) 肽链的肽键水解生成活性蛋白质或功能肽：1、合成后肽链的末端被水解加工；2、肽链中肽键水解产生多种功能肽

(三) 肽链中氨基酸残基的化学修饰增加蛋白质功能多样性：化学修饰可进一步改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位及与其他细胞蛋白质的相互作用性质等，使蛋白质的功能具有多样性。 (四) 亚基聚合形成功能性蛋白质复合物

(五) 蛋白质合成后被靶向输送至细胞特定部位。1、分泌型蛋白在内质网加工转运：含有信号肽的多肽的翻译转运机制和步骤包括：①在核糖体上合成时，信号肽部分位于N端首先被合成，并被SRP所捕捉，SRP随即结合到核糖体上；②内质网膜上有SRP的受体（亦称为SRP对接蛋白），借此受体，SRP一核糖体复合体被引导到内质网膜上；③在内质网膜上，肽转位复合物形成跨内质网膜的蛋白质通道，正在合成的肽链穿过内质网膜孔进人内质网；④

SRP脱离信号肽和核糖体，肽链继续延长直至完成；⑤信号肽在内质网内被信号肽酶切除；⑥肽链在内质网中折叠形成最终构象，随内质网膜“出芽”形成的囊泡转移至高尔基复合体，最后在高尔基复合体中被包装进分泌小泡，转运至细胞膜，再分泌到细胞外。2、定位于内质网的蛋白质C-端含有滞留信号序列。3、大部分线粒体蛋白质在细胞质合成后靶向输入线粒体：线粒体基质蛋白质的靶向输送过程是：①新合成的线粒体蛋白质与热激蛋白或线粒体输入刺激因子结合，以稳定的未折叠形式转运至线粒体外膜；②通过信号序列识别，结合线粒体外膜的受体复合物；③在热激蛋白水解ATP和跨内膜电化学梯度的动力共同作用下，蛋白质穿过由外膜转运体和内膜转运体共同构成的跨膜蛋白质通道，进人线粒体基质④蛋白质前体被蛋白酶切除信号序列，在分子伴侣作用下折叠成有功能构象的蛋白质。4、质膜蛋白质由班泡靶向转运至细胞膜。5、细袍核蛋白质由核输入因子运载经核孔入核：细胞核蛋白质的靶向输送过程：①细胞质中合成的细胞核蛋白质与核输人因子ap异二聚体结合形成复合物，并被导向核孔；②RAN水解饮即释能，细胞核蛋白质?核输人因子复合物通过耗能机制经核孔进入细胞核基质；③核输人因子p和。先后从上述复合物中解离，移出核孔而被再利用，细胞核蛋白质定位于细胞核内，NIS位于肤链内部，不被切除。

第十八章基因表达调控

名词解释

1. 基因表达：基因转录及翻译的过程，也是基因所携带的遗传信息表现为表型的过程，包括基因转录成互补的RNA序列，对于蛋白质编码基因，mRNA继而翻译成多肤链，并装配加工成最终的蛋白质产物。

2. 时间特异性：按功能需要，某一特定基因的表达严格按一定的时间顺序发生 3. 空间特异性：在个体生长、发育过程中，一种基因产物在个体的不同组织或器官表达，即在个体的不同空间出现。

4. 基因表达调控：指细胞或生物体在接受内外环境信号刺激时或适应环境变化的过程中在基因表达水平上做出应答的分子机制，即位于基因组内的基因如何被表达成为有功能的蛋白质（或RNA），在什么组织表达，什么时候表达，

表达多少等。

5. 顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列，通常是非编码序列。 6. 反式作用因子：由其编码基因表达后，进人细胞核，通过识别、结合特异的顺式作用元件而，增强或降低相应基因表达的真核转录调节因子。 大题

1． 简述基因表达的特性

答：时间特异性：多细胞生物从受精卵发育成为一个成熟个体，经历很多不同的发育阶段。在每个不同的发育阶段，都会有不同的基因严格按照自己特定的时间顺序开启或关闭，表现为与分化、发育阶段一致的时间性。

空间特异性：基因表达伴随时间或阶段顺序所表现出的这种空间分布差异，实际上是由细胞在器官的分布所决定的。 2． 简述基因表达的方式

答：①组成性表达；②诱导和阻通。 3． 简述基因表达的生物学意义

答：①适应环境、维持生长和增殖；②维持细饱分化与个体发育 4． 简述基因表达调控的基本原理

答：①基因表达受顺式作用元件和反式作用因子共同调节：作为反式作用因子的调节蛋白具有特定的空间结构，以特定的方式识别和结合在顺式作用元件上，实施精确的基因表达调控。

②基因表达调控呈现多层次和复杂性：基因表达的调控是多层次的复杂过程。首先，遗传信息以基因的形式贮存于DNA分子中，基因拷贝数越多，其表达产物也会越多，因此基因组DNA的部分扩增可影响基因表达。其次，遗传信息经转录由DNA传向RNA过程中的许多环节，是基因表达调控最重要、最复杂的一个层次，在遗传信息传递的各个水平上均可进行基因表达调控。 5． 简述操纵子的结构与功能

答：操纵子由结构基因与调控序列组成。结构基因通常包括数个功能上有关联的基因，它们串联排列，共同构成编码区。这些结构基因共用一个启动子和1个转录终止信号序列，因此转录合成时仅产生一条mRNA长链，为几种不同的蛋白质编码。这样的mRNA分子携带了几个多肤链的编码信息，被称为多顺反子mRNA 。

而调控序列包括启动子、操纵元件以及一定距离外的调节基因。 ①乳糖操纵子是典型的诱导型调控

操纵子机制在原核基因表达调控中具有普遍意义。大多数原核生物的多个功能相关基因串联在一起，依赖同一调控序列对其转录进行调节，使这些相关基因实现协调表达。以大肠杆菌的乳糖操纵子（lac operon)为例介绍原核生物的操纵子调控模式。乳糖代谢酶基因的表达特点是：在环境中没有乳糖时，这些基因处于关闭状态；只有当环境中有乳糖时，这些基因才被诱导开放，合成代谢乳糖所需要的酶。乳糖操纵子是最早发现的原核生物转录调控模式。

A．乳枪操纵子的结构；B.乳抢操纵子受到阴沮蛋白和CAP的双盆调节：1.阻遥蛋白的负性调节；2. CAP的正性调节；3.协同调节 ②色氨酸操纵子通过转录衰减的方式阻遏基因表达

③原核基因表达在转录终止阶段有不同的调控机制：大肠杆菌中存在两种主要转录终止机制：只需RNA聚合酶而不需其他蛋白质成分的不依赖Rho因子的转录终止；除RNA聚合酶外需要转录终止因子Rho因子的依赖Rho因子的转录终止。在大肠杆菌存在两种终止调节方式，一种为衰减，另一种为抗终止。前者导致RNA链的过早终止，后者则阻止前者的发生，使下游基因得以表达。 ④原核基因表达在翻译水平的多个环节受到精细调控：

(一) 转录与翻译的润联调节提高了基因表达调控的有效性：前导序列L的结构特

点是：（1）它可以转录生成一段长度为162bp,内含4个特殊短序列的前导mRNA;（2）其中序列1有独立的起始和终止密码子，可翻译成为一个有14个氨基酸残基的前导肤，它的第10位和第11位都是色氨酸残基；（3）序列1和序列2间、序列2和序列3间、序列3和序列4间存在一些互补序列，分别都可以形成发夹结构。（4）序列4的下游有一个连续的U序列，是一不依赖于P因子的转录终止信号。

转录衰减的机制是：（1）色氨酸的浓度较低时，前导mRNA倾向于形成2/3发夹结构，转录继续进行；（2）色氮酸的浓度较高时，前导肤的翻译顺利完成，核糖体可以前进到序列2,因此发夹结构在序列3和序列4形成，连同其下游的多聚U使得转录中途终止，表现出转录的衰减。

(二) 蛋白质分子结合于启动子或启动子周圈进行自我调节：调节蛋白结合mRNA

靶位点，阻止核糖体识别翻译起始区，从而阻断翻译的机制。

(三) 翻译阴遏利用蛋白质与自身mRNA的结合实现对翻译起始的调控：在此调控

机制中，调节蛋白结合到起始密码子上，阻断与核糖体的结合。

(四) 反义RNA结合mRNA翻译起始部位互补序列以调节翻译起始：反义RNA含

有与特定mRNA翻译起始部位互补的序列，通过与mRNA杂交阻断30S小亚基对起始密码子的识别及与SD序列的结合，抑制翻译起始。

(五) mRNA密码子的编码频率形响翻译速度：当基因中的密码子是常用密码子时，

mRNA的翻译速度快，反之，mRNA的翻译速度慢。 6． 简述真核基因表达调控的特点

答：①真核基因组比原核基因组大得多；②原核基因组的大部分序列都为编码基因，而哺乳类基因组中只有10%的序列编码蛋白质rRNA, tRNA等，其余900k的序列，包括大量的重复序列功能至今还不清楚，可能参与调控；③真核生物编码蛋白质的基因是不连续的，转录后需要剪接去除内含子，这就增加了基因表达调控的层次；④原核生物的基因编码序列在操纵子中，多顺反子mRNA使得几个功能相关的基因自然协调控制；而真核生物则是一个结构基因转录生成一条mRNA，即mRNA是单顺反子，许多功能相关的蛋白、即使是一种蛋白的不同亚基也将涉及多个墓因的协调表达；⑤真核生物DNA在细胞核内与多种蛋白质结合构成染色质，这种复杂的结构直接影响着基因表达；⑥真核生物的遗传信息不仅存在于核DNA上，还存在线粒体DNA上，核内基因与线粒体基因的表达调控既相互独立而又需要协调。

7． 简述真核基因转录调控元件 答：调控元件：

增强子——顺式调控元件：1．与被调控基因位于同一条DNA链上。2是组织特异性转录因子的结合部位。3.能在基因的上游或下游起作用，可以远距离实施调节作用。4.作用与序列的方向性无关。5.需要有启动子才能发挥作用。 沉默子——能抑制基因的转录：沉默子是一类基因表达的负性调控元件，当其结合特异蛋白因子时，对基因转录起阻遏作用。其作用不受序列方向的影响，能远距离发挥作用，并可对异源基因的表达起作用。

第十九章细胞信号转导的分子机制

名词解释：

1. 细胞通讯：一些细胞发出信号，而另一些细胞则接收信号并将其转变为自身

功能变化的过程。

2. 信号转导：通过多种分子相互作用的一系列有序反应，将来自细胞外的信息

传递到细胞内各种效应分子的过程。

3. 信号转导分子：细胞内一些将细胞外经过受体转换进入细胞内的信号传递的

蛋白质分子和小分子活性物质。

4. 第二信使：环腺苷酸、环鸟苷酸、甘油二醋、三磷酸肌醇、磷脂酞肌醇-3，

4,5-三磷酸、Ca 2+等可以作为外源信息在细胞内的信号转导分子。 大题：

1. 一种受体为什么有可能同时激活几条信号转导通路？

答：因为受体与信号转导通路具有多样性组合，一种受体并非只能激活一条信号转导通路。有些受体自身磷酸化后产生多个与其他蛋白相互作用的位点，可以激活几条信号转导通路。

2. 在GPCR介导的信号通路中，为什么会存在G蛋白循环这一反应？有何意义？ 答：因为该通路所激活的受体具有激活G蛋白的生理功能。意义：激活下游效应分子，催化产生小分子信使作用于相应的靶分子（主要是蛋白激酶），使之构象改变而激活，再通过磷酸化作用激活一些与代谢相关的酶、与基因表达相关的转录因子以及一些与细胞运动相关的蛋白，从而产生各种细胞应答反应。 3. 细胞内钙离子浓度升高时，为什么能够激活多种蛋白激酶？

答：因为Ca 2+可结合钙调蛋白、PKC、AC和cAMP-PDE等多种信号转导分子，Ca 2+浓度升高时，信息转导分子可结合不同数量的Ca2+，形成不同构象的复合物，这些复合物后则具有调节功能，可调节其依赖性蛋白激酶的活性。 4. 简述受体的基本类型和功能

答：基本类型包括细胞内受体和膜表面受体两大类。膜受体又有离子通道型受体、G蛋白偶联型受体和蛋白激酶偶联受体三个亚类。受体的功能是结合配体并将信号导入细胞。

5. 简述细胞内小分子第二信使的特点

答：①在完整细胞中，其浓度或分布可在细胞外信号的作用下发生迅速改变；②该分子类似物可模拟细胞外信号的作用；③阻断该分子的变化可阻断细胞对外源信号的反应；④作为别构效应剂在细胞内有特定的靶蛋白分子。

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